第2章蛋白质.ppt
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1、第一章 蛋白质,Protein,第一节 前 言,蛋白质 Protein 第一重要,蛋白质分布广泛、功能多样,1. 催化功能-酶(如:淀粉酶) 2. 结构功能-皮、毛、骨、牙、细胞骨架 3. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 4. 防御功能-免疫球蛋白 5.运输功能-血红蛋白 6.接受或传递信息受体蛋白 7. 调节功能-调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达 8.贮藏功能-种子中的谷蛋白,一、蛋白质的生物学意义,没有蛋白质就没有生命。,1、元素的组成: C、H、O、N、S等 N的含量一般为16% 凯氏定氮法测定蛋白质的含量: 蛋白质含量=蛋白氮6.25 ( 6.25=1/16%) 2、组成单位氨基酸
2、,二、蛋白质的组成,三聚氰胺 cyanuramide 分子式C3H6N6 蜜胺,牛胰脏RNase蛋白分子氨基酸组成,第二节 氨 基 酸,氨基酸的分类,基本氨基酸(蛋白质氨基酸): 蛋白质的组成单位,20种, 稀有蛋白质氨基酸: 非蛋白质氨基酸:,一、 蛋白质的组成单位基本氨基酸,1. 化学结构 R-CH(NH2)-COOH 含有氨基的羧酸 R 代 表 氨 基 酸 之 间 相 异 的 部分 ,叫 R 基 , 又 称 为 侧 链 。,酪氨酸分子,除脯氨酸外,其他均具有如上结构通式。,不变部分,可变部分,2.结构通式,组成蛋白质的基本氨基酸有20种, 除脯氨酸为-亚氨基酸外,均为-氨基酸 除甘氨酸外
3、,都具有旋光性(+、-)和光学异构体(D或L型) 除了甘氨酸外,蛋白质水解后的所有-氨基酸都是L型,什么是-氨基酸? -C-C-C-C-COOH -C-C-C-C(NH2)-COOH -氨基酸 -C-C-C (NH2)- C - COOH -氨基酸 -C-C (NH2)- C - C - COOH -氨基酸,L-构型与D-构型互为镜像,二.基本氨基酸的结构及分类,(一)按侧链R基的极性: 1、非极性氨基酸 2、极性氨基酸 2.1 碱性氨基酸 2.2 酸性氨基酸 2.3 不带电荷氨基酸,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ile
4、ucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 苯丙氨酸 Phenylalanine 色氨酸 Trytophan,1. 非极性氨基酸,氨基乙酸,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 苯丙氨酸 Phenylalanine 色氨酸 Trytophan,1. 非极性氨基酸,-氨基丙酸,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Me
5、thionine 苯丙氨酸 Phenylalanine 色氨酸 Trytophan,1. 非极性氨基酸,-氨基异戊酸,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 苯丙氨酸 Phenylalanine 色氨酸 Trytophan,1. 非极性氨基酸,-氨基异己酸,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 苯丙氨酸 Phenylal
6、anine 色氨酸 Trytophan,1. 非极性氨基酸,-氨基-甲基戊酸,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 苯丙氨酸 Phenylalanine 色氨酸 Trytophan,1. 非极性氨基酸,吡咯,-吡咯烷基-羧酸,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 苯丙氨酸 Phenylalanine 色氨酸 Tryto
7、phan,1. 非极性氨基酸,硫醚,-氨基-甲硫基丁酸,1. 非极性氨基酸,苯基,-氨基-苯基丙酸,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 苯丙氨酸 Phenylalanine 色氨酸 Trytophan,1. 非极性氨基酸,吲哚, -氨基-吲哚基丙酸,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 苯丙氨酸 Phenylalan
8、ine 色氨酸 Trytophan,难溶于水,具有很强的疏水聚合能力,脯氨酸成“结节”。 R基团疏水性强,在蛋白质高级结构中成疏水键,对稳定高级结构很重要。,非极性氨基酸的特点:,精氨酸 Argini 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine,2.1 碱性氨基酸,胍基,碱性氨基酸在pH值7.0时侧链基团带正电荷, -氨基-胍基戊酸,精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine,2.1 碱性氨基酸,碱性氨基酸在pH值7.0时侧链基团带正电荷,,-二氨基己酸,精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine,2.1 碱性氨基酸,咪唑基
9、,组氨酸在pH值7.0时侧链基团带部分正电荷, -氨基-咪唑基丙酸,天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate,2.2 酸性氨基酸,酸性氨基酸在pH值7.0时侧链基团带负电荷, -氨基丁二酸,天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate,2.2 酸性氨基酸,酸性氨基酸在pH值7.0时侧链基团带负电荷, -氨基戊二酸,丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine 半胱氨酸 Cysteine 酪氨酸 Tyrosine,2.3 极性不带电荷氨基酸,羟基,比非极性氨基酸易溶于水,侧链中含有不解离的极性基。, -
10、氨基-羟基丙酸,丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine 半胱氨酸 Cysteine 酪氨酸 Tyrosine,2.3 极性不带电荷氨基酸,比非极性R基氨基酸易溶于水,侧链中含有不 解离的极性基。, -氨基-羟基丁酸,丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine 半胱氨酸 Cysteine 酪氨酸 Tyrosine,2.3 极性不带电荷氨基酸,酰胺,比非极性R基氨基酸易溶于水,侧链中含有不 解离的极性基。,丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 天冬
11、酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine 半胱氨酸 Cysteine 酪氨酸 Tyrosine,2.3 极性不带电荷氨基酸,比非极性R基氨基酸易溶于水,侧链中含有不 解离的极性基。,丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine 半胱氨酸 Cysteine 酪氨酸 Tyrosine,2.3 极性不带电荷氨基酸,巯基,比非极性R基氨基酸易溶于水,侧链中含有不 解离的极性基。, -氨基-巯基丙酸,丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine 半胱氨酸 C
12、ysteine 酪氨酸 Tyrosine,2.3 极性不带电荷氨基酸,比非极性R基氨基酸易溶于水,侧链中含有不 解离的极性基。, -氨基-对羟苯基丙酸,(一)按R基的极性分: 非极性氨基酸- Gly, Ala , Val , Leu, Ile, Phe, Met, Pro, Trp. 极性氨基酸 极性带正电荷的碱性氨基酸-His, Lys, Arg 极性带负电荷氨基酸酸性氨基酸-Glu, Asp .极性不带电荷-Ser, Thr, Tyr, Gln, Asn, Cys.,小结,小 结,(二)按R基的化学结构分: 脂肪族氨基酸Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Cys,
13、Ser, Thr;Glu, Gln, Asp, Asn, Lys, Arg. 芳香族氨基酸Phe, Tyr, Trp 杂环氨基酸His 。 杂环亚氨基酸Pro,(三)从营养学角度分: 必需氨基酸: 8种。 苏氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、缬氨酸、 亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸 Thr、Ile;Lys、Val、Leu;Trp、Phe、Met. Ile Met Lys Val Leu Trp Phe Thr 一 家 来 写 两 三 本 书 半必需氨基酸:精氨酸和组氨酸(Arg、His) 非必需氨基酸:10种 组氨酸是婴儿和少儿的必需氨基酸。,植物能够合成所有的氨基酸 ,但是各种植物蛋白的氨基酸组成差
14、异较大,因此,某种植物蛋白能完全符合人体和动物的氨基酸比例是没有的。当某种氨基酸含量低于标准水平时,不论其它必需氨基酸比例如何适当,其营养价值必然大减。 这种最低量的必需氨基酸称为限制性氨基酸。 如禾谷类种子的小麦、大麦、玉米、大米等,赖氨酸为第一限制氨基酸。,限制性氨基酸,三.稀有蛋白质氨基酸,在某些蛋白质中存在的少数不常见氨基酸。 由相应的基本氨基酸经化学修饰而来的。,四.非蛋白质氨基酸 (不是组成蛋白质的氨基酸),广泛存在于各种细胞和组织中,以游离状态或结合状态存在,不参与蛋白质的组成,种类已超过250种。大都是氨基酸的衍生物,有些是、或氨基酸,有些是D型氨基酸,例如鸟氨酸、胍氨酸、丙氨
15、酸、D谷氨酸等。目前认为有些非蛋白质氨基酸是某些代谢过程的中间产物或重要代谢物的前体。 如:瓜氨酸和鸟氨酸精氨酸 刀豆氨酸和5羟基色氨酸杀虫杀菌。 茶氨酸品质。多巴胺神经递质 绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。,五.氨基酸的理化性质,(1)无色晶体,高熔点; (2)在水中溶解度差异很大,溶于稀酸或稀碱,不溶于有机溶剂;,1、一般物理性质,2、两性解离与等电点,氨基酸是两性电解质,在结晶形态或在水溶液中主要以两性离子状态存在。 在两性离子中,氨基是以质子化(-NH3+)形式存在,羧基是以离解状态(-COO-)存在。,氨基酸在水溶液中的离子化程度与pH 值有关,pH值低时以阳离子状态存在?, pH
16、值高时以阴离子状态存在?。,阳(正)离子 两性离子 阴(负)离子 pHpI,氨基酸的等电点pI:,当溶液浓度为某一pH值时,氨基酸的氨基和羧基的解离度完全相等,即正离子=负离子,净电荷为零,在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动,成为两性离子(也称兼性离子)。,氨基酸的等电点pI:氨基酸净电荷为零时所处溶液的pH值。 pI(Isoelectric point),Aa Aa Aa,在PI时,整理得:H+2K1K2,据质量作用定律:,等 电 点 的 推 导,-H+2= -K1 -K2 PH=PI=(PK1+PK2)/2,侧链不含解离基团的中性氨基酸,其等电点是两性离子状态两侧pK1和pK2的算术平
17、均值: pI = (pK1 + pK2 )/2 丙氨酸(一氨基一羧基): pK1=2.34, pK2=9.69 pI=(pK1+pK2 )/2 =6.02 Ala Ala Ala,氨基酸的等电点的计算,对于侧链含有可解离基团的氨基酸,其pI值也决定于两性离子两边的pK值的算术平均值。 酸性氨基酸:pI = (pK1 + pKR-COOH )/2 天冬氨酸(二羧基一氨基) Asp Asp Asp Asp 碱性氨基酸:pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2 赖氨酸(一羧基二氨基),pK3,pK3,H+,H+,pK2,pK2,pK1,pK1,H+,H+,H+,H+,Lys Lys Lys L
18、ys,中性氨基酸pI一般为6.0 提问:为什么偏酸性?,提 问: 大 多 数 氨 基 酸 在 中 性(pH=7) 时, 带 电?,答:COOH解离程度略大于-NH2的得电子能力,提问:酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱)?,更酸(3.0 左 右),碱 性 氨 基 酸pI 更 碱(7.610.7),提问:碱性性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱)?,负,等 电 点 的应用 溶 解 度 最 小,易 于 沉 淀,利用这一性质可以分离制备某些氨基酸。,除甘氨酸外,氨基酸均含有一个不对称-碳原子,因此有L-和D-型两种光学异构体。 自然界的氨基酸主要以L-型存在。,3. 氨基酸的光学性质,3.1旋光性和光学异构
19、体,3.2 氨基酸的光吸收,20种基本氨基酸在可见光区都没有光吸收,但在远紫外区(220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300nm),R基团含有苯环的共轭双键的酪氨酸(Tyr、278nm) 、苯丙氨酸(Phe、259)和色氨酸(Trp、279)有光吸收。,4、氨基酸的化学反应,氨基酸的化学反应主要是指它的氨基和羧基以及侧链上的功能基团所参与的那些反应,因此可以发生的反应很多。,(1)与茚三酮反应,-氨基和羧基共同参与的反应,紫色复合物, 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质(因其为亚氨基酸,反应不释放NH3 ),所有游离氨基酸与茚三酮作用都生成蓝紫色物质;,N+,黄色化合物, 应用
20、:氨基酸的定性、定量分析(比色法、显色剂、气体分析法)。,(2)Sanger(桑格)反应,与2,4二硝基氟苯(DNFB)反应,应用:分析多肽链或蛋白质的N端氨基酸。,(有机相),黄色,(水相),游离,1953,英国著名化学家Sanger大量使用该反应测定了牛胰岛素的一级结构(51个氨基酸),所以该反应也称Sanger反应。 近年来测定N端氨基酸,广泛使用5二甲氨基萘磺酰氯。反应生成物5二甲氨基萘磺酰氨基酸有强烈的荧光。可用荧光光度计快速测定出来。而且灵敏度极高。,与丹磺酰氯(DNS-Cl)的反应:生成荧光物质DNS-氨基酸,游离,(3)Edman(艾德曼)反应(1950年),与异硫氰酸苯酯(P
21、ITC)反应,应用:分析多肽链或蛋白质的N端氨基酸。,PTC-多肽,PTH氨基酸,弱碱性,无水酸,无水酸, 在弱碱性条件下,氨基酸中的氨基 与PITC反应,生成相应的PTC氨基酸, 在无水酸中,PTC氨基酸环化成PTH 氨基酸; 应用:鉴定多肽或蛋白质N端的氨基酸。, 重复使用该法,可测定多肽或蛋白质的氨基 酸顺序,据此原理,人们设计出“多肽顺序自 动分析仪”,对氨基酸顺序进行自动分析。,5、氨基酸的分析分离,电泳法 层析法(包括柱层析、纸层析、薄层层析) (分配层析、亲和层析、离子交换层析),第三节、肽(peptide),一个氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基脱水后形成的化合物叫做肽。,肽键(酰
22、胺键),1. 成 肽 反 应,多个氨基酸形成的肽叫多肽, 呈链状故又称多肽链。,2、肽键(peptide bond),氨基酸之间脱水后形成的键为肽键,也为酰胺键,4、 N端、C端、肽的命名、肽链写法: 开链肽带自由氨基的一端为N端(H表示),带自由羧基的一端为C端(用OH表示)。 肽的命名:参与组成肽的氨基酸残基命名,通常从肽链的N端开始,称为某氨酰某氨酰某氨酸。 肽链写法:游离-氨基在左,游离-羧基在右,氨基酸之间用“-”表示肽键。 如:HGluCysGlyOH,谷氨酰半胱氨酰甘氨酸,氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。上述五肽可表示为:,丝氨酰甘氨酰
23、酪氨酰丙氨酰亮氨酸 (SerGlyTyrAlaLeu),5、肽的性质,两性解离及等电点 -羧基的pK值比游离氨基酸的大些 -氨基的pK值比游离氨基酸的小些 侧链基团的pKR变化不大 化学反应 茚三酮反应、 Sanger反应、 Edman反应、 双缩脲反应(两个以上肽键, 紫红色到蓝紫色络合物),双缩脲反应 双缩脲在碱性溶液中与CuSO4作用产生紫红色络合物的反应称双缩脲反应。肽分子中含有许多类似双缩脲结构的肽键,所以也能发生双缩脲反应。,6、活性肽 蛋白质= 1或几条长多肽链 +或不+ 辅助基团 短链且具有生物功能的多肽通常称为活性肽。活性肽不算蛋白质! 如:谷胱甘肽;激素类多肽;脑啡肽;抗生
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- 蛋白质
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