蛋白质化学.ppt
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1、绪论,生物化学 研究生物体内化学分子与化学反应的科学,从分子水平探讨生命现象的本质。 研究对象 生物体分子结构与功能,物质代谢与调节,遗传信息传递与调控。,蛋白质的结构与功能,蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质理化性质及分离纯化,第一节 蛋白质在生命活动中的重要性,一、蛋白质(protein)是生命的物质基础,1.生命体系不可缺少的成分 朊病毒 2.生物体中含量最丰富的高分子 人体干重的45%,二、蛋白质的生物学功能: 催化功能:酶 调节功能:某些激素 运载功能:血红蛋白 收缩,运动:肌动蛋白,肌球蛋白 防御,储存:免疫球蛋白,抗体;铁蛋白 支持作用:胶原蛋白,
2、角蛋白 三、蛋白质组(proteome)与蛋白质组学,第二节 蛋白质的分子组成,一、元素组成 基本元素: 微量元素:,Fe , 特点:含氮量接近-16% 应用:蛋白质的定量测定 根据含氮量推算生物样品中蛋白质含量 每克样品含氮克数 * 6.25 * 100 = 100克样品中蛋白质的含量,二、蛋白质的基本结构单位氨基酸(amino acid),结构特点 1.不对称 碳原子(-氨基酸,甘氨酸除外) 2.具有旋光异构性(L型和D型) 天然aa均为L型,氨基酸的结构 -氨基 酸,Under normal pH conditions amino acids are zwitterions (dipol
3、ar ions): Amino group = -NH3+ Carboxyl group = -COO-,Two representations of an amino acid at neutral pH,(b) Ball-and stick model,(a) Structure,Stereochemistry of amino acids,19 of the 20 common amino acids have a chiral a-carbon atom (Gly does not) Mirror image pairs of amino acids are designated L
4、(levro) and D (dextro) Proteins are assembled from L-amino acids (very few D-amino acids occur in nature),C,C,L amino acid D amino acid,旋光异构性(甘氨酸除外),在天然蛋白质中只有L型氨基酸存在,20种氨基酸由遗传密码来编码 侧链R对蛋白质空间结构和理化性质有重要影响 组成蛋白质的氨基酸为20种L-氨基酸,氨基酸分类 20种氨基酸按侧链的结构和性质分为四类 非极性R基氨基酸:8种 不带电荷的极性R基氨基酸:7种 带负电荷(酸性)的R基氨基酸:2种 带正电荷(碱
5、性)的R基氨基酸:3种 支链aa、芳香族aa、含硫aa、含羟基aa 有些蛋白质含有一些特有氨基酸,无遗传密码,是在蛋白质生物合成后加工修饰而成。eg:5-羟赖氨酸,磷酸酪氨酸 非蛋白质氨基酸,Formation of cystine 胱氨酸,氨基酸的理化性质 两性游离和等电点,等电点(isoelectric point pI) 当处于某一pH值溶液时,氨基酸可能不解离,也可能解离成阳离子和阴离子的程度及趋势相等,此时净电荷为0,这一pH值即为氨基酸的等电点,简称pI。在等电点时,氨基酸既不向正极也不向负极移动,即氨基酸处于兼性离子(zwitterions)状态。 等电点是氨基酸的特征性常数 p
6、HpI 带负电 pHpI 带正电,紫外吸收性质 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收,但在近紫外区(250-290nm) 酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力 280nm 波长处有最大光吸收峰 应用:蛋白质的定性、定量测定,茚三酮反应 aa + 水合茚三酮 还原茚三酮+NH3+CO2+醛 颜色深浅与aa含量成正比 茚三酮 aa定量测定 蓝紫色化合物 570nm 黄色化合物 (脯氨酸与羟脯氨酸) 棕色化合物 (天冬酰胺),缩合,H+,三、肽键和多肽链 AA的成肽反应 AA的连接方式-肽键 peptide bond (酰胺键),肽键(peptide bond) (酰胺键) 寡肽(oli
7、gopeptide) 多肽(polypeptide) 多肽链(polypeptide chain) 氨基酸残基(residue) 主链 侧链 N末端、C末端,一般N在左,C在右 多肽与蛋白质 生物活性肽 谷胱甘肽、肽类激素、神经肽、抗生素肽等,四、蛋白质分类 分子组成: 单纯蛋白:只由aa组成 结合蛋白:单纯蛋白+非蛋白物质(辅基) 分子形状: 纤维状蛋白 球状蛋白 功能:酶蛋白,调节蛋白,运输蛋白等,第三节 蛋白质的分子结构,一级结构(初级结构、基本结构) 二、三、四级结构(空间结构、高级结构、空间构象) 一、一级结构 (primary structure) 定义:多肽链中氨基酸的排列顺序
8、稳定因素(维系力):肽键、二硫键 胰岛素(第一个被确定一级结构的蛋白质)的一级结构 一级结构是蛋白质生物学活性及特异空间结构的基础 氨基酸的组成、数目、排列顺序,二、蛋白质的空间结构 构型(configuration)与构象(conformation) 空间结构的研究方法:X线晶体衍射法,1. 二级结构(second structure) 多肽链骨架中原子的局部空间排列,不涉及侧链构象 肽单元(peptide unit)-肽键中的四个原子和与之相邻的两个C位于同一刚性平面内,其特点 N-C键具有部分双键的性质,不能自由旋转 C-N、 C-C可自由旋转,他们的旋转角度决定肽单元之间的相对位置 顺
9、式肽单元与反式肽单元,多肽链中肽单元, C-N、 C-C的旋转角度决定肽平面之间的相对位置,Trans and cis conformations of a peptide unit,Nearly all peptide units in proteins are in the trans conformation,二级结构的主要形式螺旋,The a-helix,螺旋(helix) 多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转,形成螺旋结构,螺旋一周含3.6个氨基酸残基,每个氨基酸残基向上移动0.15nm,故螺距(螺旋一周沿轴上升的距离)为0.54nm。 侧链伸向螺旋的外侧。 右手-螺旋。 羰基氧与亚氨
10、基氢形成氢键,氢键的方向几乎与轴平行,是稳定-螺旋的主要作用力 。,Horse liver alcohol dehydrogenase 醇脱氢酶,Amphipathic a helix (blue ribbon) Hydrophobic residues (blue) directed inward, hydrophilic (red) outward,二级结构的主要形式折叠,b-Sheets (a) parallel, (b) antiparallel,b-Sheets,折叠(-pleated sheets) 锯齿状,夹角110度。 R基团交错位于锯齿状结构的上下方。 多条肽链或肽段平行排列
11、,形成氢键维系其稳定,氢键方向与折叠长轴垂直。 -折叠有两种类型。顺平行折叠、反平行折叠。 一般与结构蛋白的空间构象有关。,转角:球状蛋白主链出现的180度回折, 4氨基酸残基组成 第一个羰基O与第四亚氨基NH形成氢键。 甘,脯,常见。 -转角常位于蛋白质的表面 无规卷曲(random coil):没有确定规律性的部分肽链构象,Turn,a-helix,b-sheet,图1 泛素的空间构型(来自wilkinson lab page),泛素的二级结构包括-螺旋(23-34残基)、一个短而伸展的3.10螺旋(56-59)和5片-折叠,一面-折叠占统治地位,相对的一面主要为-螺旋。,2.几个重要概念
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- 蛋白质 化学
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