10第十章酶作用的结构基础.ppt
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1、第十章 酶作用的结构基础,第一节:酶活性中心结构: 一、酶活性中心概念: 二、酶活性中心组成: 结合中心:结合基团微环境 催化中心:催化基团微环境 三、酶活性中心的测定: 化学修饰法: 反应动力学法: 光谱法: 专一性抑制剂研究法: 差示标记法: 亲和标记法: X光衍射分析法:,第二节:酶和底物结合机理: 一、锁钥学说: 二、三点附着理论:,三、诱导契合学说: Induced-fit hypothesis,第三节、酶催化反应机理: 一、催化剂降低反应活化能的方式: 1. 中间态稳定化作用 2. 过渡态去稳定化作用:,1. 中间态稳定化作用,2. 过渡态去稳定化作用:,二、酶作用机理: 1.邻近
2、效应和定向效应: 2.底物形变: 3.酸碱催化作用: 4.亲和亲电催化: 5.微环境的效应,一、邻近效应Proximity 、 定向效应Orientation,底物分子A、B 结合在酶活性中心,失去活动自由能, A、B反应 进入过渡态所需的能量大大降低。,a: 反应物的反应基团和催化基团不靠近,也 不彼此定向 b: 两个基团虽靠近, 但不定向,还不利反应 c: 两个基团即靠近又定向,有利于反应,c,化学反应分子轨道理论: 对称性匹配最高占据电子轨道 HOMO最低非占据电子轨道 LUMO能量相当、重叠最大、对称性允许酶催化反应:酶分子的参与,导致底物敏感键基团电子云密度增加或减少,改变敏感键电子
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- 10 第十 作用 结构 基础
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