生化·第3章·酶.ppt
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1、第3章 酶,Enzyme,1掌握酶的化学本质及酶促反应的特点;掌握酶的结构与功能;掌握酶促反应动力学的基本内容。 2熟悉不可逆抑制作用,酶原激活的意义。 3了解酶在生命活动中的重要意义,金属离子的作用,酶促反应的机制,可逆性抑制作用的动力学特点及激活剂的影响,酶的命名、分类,酶与医学的关系。,目的与要求,酶:由活细胞合成的以蛋白质为主的大分子生物催化剂。,大多数为蛋白质,少数为核酸,核酶(RNA) 脱氧核酶(DNA),底物(S),酶(E),产物(P),单体酶:由一条肽链构成的酶(具有三级结构) 寡聚酶:由多个相同或不同亚基以非共价键相连的酶(具有四级结构) 多酶体系或多酶复合体:由几种不同功能
2、的酶聚合形成的多酶复合物。 多功能酶或串联酶:具有多种不同催化功能的一条多肽链(由于基团融合形成),一个团体,一个全能运动员,第一节 酶的分子结构与功能,单纯酶:氨基酸 结合酶:蛋白质部分+非蛋白质部分,一 、酶的分子组成,酶蛋白 + 辅助因子 (无催化活性) (无催化活性),全酶,(有催化活性),=,决定催化反应的特异性,全酶,酶蛋白,辅助因子,作用:作为酶活性中心的催化基团参与反应,传递电子;稳定酶的构象;中和阴离子;作为桥梁等,作用:参加催化过程,在反应中起载体的作用,传递电子、质子或其它基团。通常含有B族维生素,二 、 酶的活性中心,必需基团(essential group):酶分子中
3、与酶的活性密切相关的基团。,酶的必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并发挥催化作用,将底物转变为产物的部位称为酶的活性中心 (active center)或活性部位。,酶活性中心的示意图,A,B,必需基团分类,结合基团,活性中心内必需基团,活性中心外必需基团,催化基团,有些必需基团可兼有结合和催化两种功能,不参与酶活性中心的构成,但却为维持酶的空间构象所必需,结合底物,催化底物,这些必需基团的改变会影响酶的空间结构,或影响酶活性中心的形成,使其丧失催化活性。,酶活性中心的示意图,酶促反应的速率一般用单位时间内底物的消耗量或产物的
4、生成量表示。 酶活性单位:国际单位(IU) 开特(Kat),第二节 酶的命名与分类,Cysteine proteinase,一. 酶的分类 国际生物化学与分子生物学会酶学委员会根据酶催化的反应类型,将酶分为六大类: 1. 氧化还原酶类(oxidoreductases) 2. 转移酶类(transferase) 3. 水解酶类(hydrolases) 4. 裂解酶类(lyases) 5. 异构酶类(isomerases ) 6. 合成酶类(或连接酶类 ligases),二、酶的命名 (一)酶的习惯命名法 绝大多数的酶是依据其所催化的底物命名,在底物的英文名词上加尾缀ase作为酶的名称,如水解脂肪
5、的酶为脂肪酶(Lipase)。 某些酶根据其所催化的反应类型或方式命名,例如将氨基从一个化合物转移到另一个化合物的转氨酶,催化脱氢的称为脱氢酶。 有的酶是综合上述两个原则命名,如乳酸脱氢酶,谷丙转氨酶等。 在上述命名基础上再加上酶的来源和酶的其它特点,例如胃蛋白酶,碱性磷酸酶和酸性磷酸酶。,(二)酶的系统命名法 国际生物化学会酶学委员会提出的系统命名法的原则是以酶催化的整体反应为基础的。命名时应明确每种酶的底物及催化反应的性质(表5-8),若有多个底物都要写明,其间用冒号()隔开。,第三节 酶促反应特点与机制,一、酶促反应的特点 它遵守一般催化剂的共同性质: 1.在化学反应前后都没有质和量的改
6、变; 2.只能促进热力学上允许进行的反应; 3.能等效加速正、反两相反应,而不能改变反应的平衡点,即不改变反应的平衡常数。 4.酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能而使反应速率加快。,酶不同于一般催化剂的特点: (一)酶的催化效率极高 酶的催化效率通常比非催化反应高1081012倍, 比一般催化剂高 1071013倍。 因为酶能大幅度的降低反应的活化能,活化分子:在任何一种热力学允许的反应体系中底物分子平均能量较低,只有那些能量较高、达到或超过一定能量水平的分子才有可能发生化学反应,这些分子称为活化分子。 活化分子所具有的高出平均水平的能量称为活化能,酶促反应活化能的改变,反应过程,能量,非催
7、化反应活化能,酶促反应,底物,一般催化剂催化反应活化能,反应总能量改变,产物,活化能,过氧化氢分解反应所需活化能,(二)酶具有高度特异性 酶对所催化的底物具有严格的选择性,既一种酶只作用于一种或一类化合物,或一种化学键,催化一定的化学反应并产生一定结构的产物,这种现象称为酶的特异性或专一性。 根据各种酶对其底物结构要求的程度不同,酶的特异性可大致分为以下三种:,1、绝对特异性:有的酶只能作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应生成特定结构的产物,称之为绝对特异性(absolute specificity)。,图5-9 蔗糖酶的水解作用,2、相对特异性:大多数酶作用于一类化合物或一种化学键,这种
8、不太严格的选择性称为相对特异性(relative specificity)。,3立体异构特异性:一些酶仅能催化一种立体异构体进行反应,或其催化的结果只产生一种立体异构体,酶对立体异构物的选择性称为立体异构特异性(stereospecificity)。,图5-11 乳酸脱氢酶的立体异构特异性,(三)敏感性强,酶的本质是蛋白质,所以不耐热,易于变性,酶活性的调节,(四)酶活性的可调节性,酶活性的调节,变构调节,共价修饰,快速调节,酶含量的调节,酶蛋白合成的诱导,酶蛋白合成的阻遏,酶蛋白降解,慢调节,酶原的激活,原则:底物促进,产物抑制,二、酶与底物的结合有利于形成过渡态,S P 中间产物学说:E+
9、S ES E+P,不稳定,E,酶底物复合物的形成和诱导契合学说:酶和底物的结构能相互诱导,并导致相互变形,相互适应,进而二者达到紧密结合,这种酶与底物相互诱导结合过程,称为诱导契合学说(induced-fit hypothesis),酶与底物结合的诱导契合学说示意图,第四节 酶动力学,酶促反应动力学是研究酶促反应的速率及其影响因素的科学。,S P,E,研究酶促反应动力学速率时前提: 1、采用反应的初速率(不考虑逆反应 ) 2、 SE 酶应被完全饱和,影响酶促反应速率的因素有底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等 。 研究某一因素对酶促反应速率的影响时,其他因素应保持不变,不然会有干扰。
10、,一.底物浓度对酶促反应速率的影响 呈矩形双曲线,在低底物浓度时,反应速率随底物浓度的增加而呈直线上升,这种反应速率与底物浓度呈正比的反应为一级反应( a段)。,当底物浓度继续增加,反应体系中酶分子大部分与底物结合时,反应速率的增高则渐渐变缓,即反应的第二阶段为混合级反应(b段) 。,如底物浓度继续增加,所有的酶分子均被底物饱和,反应速率不再增加,此时反应速率与底物浓度的增加无关,反应为零级反应(c),曲线出现平坦。,Vmax 为最大反应速率(maximum velocity ) S 为底物浓度 Km 为米氏常数(Michaelis constant) V 为不同S时的反应速率,(一)米氏方程
11、式,反映底物浓度与 反应速率的关系,当底物浓度很低时(SKm),分母中的S可忽略不计,此时,V,m,a,x,S,K,m,V,=,反应速率与S呈正比,成一级反应,当底物浓度很高时(SKm),Km可忽略不计,此时,VVmax,反应速率不再增加,反应呈零级反应,(二) Km和Vmax的意义 1.当反应速率为最大速率一半时,米氏方程为: Km=S 这表示Km值等于酶促反应速率为最大速率 一半时的底物浓度。,当 时,2.Km可表示酶和底物的亲和力,Vmax,1/2Vmax,Km,Km,S,Km值愈小,E和S的亲和力愈大 Km值愈大,E和S的亲和力愈小,3.Km值是酶的特征性常数,它与酶结构,酶所催化的底
12、物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关,而与酶浓度无关。 不同种类的酶的Km值不同 如果一种酶有多个底物,则酶对每一种底物都有其各自特定的Km,而其中Km值最小的底物称为该酶的最适底物或天然底物,某些酶的Km值,4.Vmax 是酶被底物完全饱和时的反应速率。,(三) Km和Vmax的测定 Lineweaver和Burk将米氏方程作双倒数变换处理,将矩形双曲线变成直线作图,便可较容易地用该直线求得Vmax和Km。,二、酶浓度对反应速度的影响,酶浓度对反应速度的影响,E,v,0,sE,三. 温度对酶促反应速率的影响双重影响,酶促反应速率最大时的环境温度称为酶促反应的最适温度(optimum te
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