生物化学7.ppt
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1、4.3 酶促反应的速率和影响因素(重点内容),米氏方程 pH和温度的影响,1913年Michaelis和Menten推导了米氏方程,V-总反应速率,vmax-最大反应速率 S-底物的浓度 Km-米氏常数,Km=(k2+k3)/k1,米氏方程,K1,k2,k3-反应速率常数,酶,底物,酶-底物结合物,酶促反应速率与底物浓度的关系,底物浓度低时,反应速率与底物浓度成正比,表现为一级反应特征 当底物浓度逐渐增加时,反应速率不再按正比关系升高,反应表现为混合级反应 当底物浓度达到一定值时,几乎所有酶都与底物结合后,反应速率达到最大值,此时再增加底物浓度,反应速率不再增加,米氏常数Km,当反应速率等于最
2、大速率一半时,即v=1/2vmax米氏方程可以表示为Km=S,Km的物理意义是当酶促反应初速度达到最大反应速率一半时的底物浓度,单位为浓度单位.,Km=(k2+k3)/k1,1. 不同的酶具有不同的Km值,它是酶的一个重要的物理常数。只与酶的性质有关,与酶的浓度无关。 可以用来鉴别酶。,米氏常数Km是酶学研究中的重要数据,2. Km值表示酶与底物之间的亲和程度。 Km大,说明反应速率达到最大反应速率一半时所需的底物浓度高,表示酶同底物亲和程度小,酶的催化活性低; Km小表示亲和程度大,酶的催化活性高。,米氏常数Km的求法双倒数作图法,将米氏方程改写成,=0,= -,1/S= - 1/Km,影响
3、酶促反应速率的其他因素,1. pH的影响 在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,称此pH值为最适pH,pH影响反应速度的原因,( 1 )在不同的pH条件下,酶的活性中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同。影响了酶-底物过渡态的形成和稳定程度,从而影响反应速率。,( 2 ) 过高、过低的pH导致酶蛋白变性。,酶活力,即酶活性,指酶催化某一化学反应的能力 酶活力的大小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表示.,单位时间内底物的减少量或产物的增加量,2. 温度的影响,1. 温度升高,酶促反应速率加快。通常温度升高10C,反应速度增加1-2倍。 2. 温度升高,酶的高级结构发生变化或变性
4、,导致酶活性降低甚至丧失,多数酶有一个最适温度,在最适温度下,反应速率最大 从动物组织中提取的酶,最适温度一般为3540C,思考题,一、选择题 1.米氏常数Km是一个用来度量( ) A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 2.某酶今有4种底物(S),其Km值如下,该酶的最适底物为( ) A、S1:Km510-5M B、S2:Km110-5M C、S3:Km1010-5M D、S4:Km0.110-5M,思考题,二、问答题 1. 简述如何测定一个酶的Km值。 2. 在一个酶促反应中,当底物浓度S为米氏常数Km的0.25倍时,反应
5、速度V与最大速度Vmax的倍数是什么关系?,4.4 酶的结构和酶的催化作用机制,酶分子的结构特点-酶的活性中心 酶活性中心的测定方法 酶与底物分子相互作用 酶的催化作用机制,酶的结构与功能的关系,酶为什么具有催化功能? 它的极大的催化效率和高度的专一性与酶分子结构有何关系?,酶的活性中心,酶的催化能力只局限在酶分子的一定区域,只有少数特异的氨基酸残基参与了底物结合与催化作用,这些特异的氨基酸残基比较集中的区域,即与酶活性直接相关的区域称为酶的活性部位或活性中心。 酶活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分,酶活性位点的表面积不超过总表面积的5%。,4.4.1 酶分子的结构特点,3.调控部位:
6、不是酶的活性中心,调控部位的作用是调节酶促反应的速率或方向。可以与底物以外的分子发生某种程度的结合,引起酶分子空间构象的变化,对酶起激活或抑制作用。,按照酶活性部位的功能,分为,1.结合部位:是活性中心,决定酶的专一性 结合部位在空间形状和氨基酸残基组成上有利于与底物形成复合物使参加化学变化的反应基团相互接近并定向。,2.催化部位:是活性中心,决定酶的催化能力 酶的催化部位与结合部位重叠或者靠近。催化部位含有多种具有活性侧链的氨基酸残基,如Ser,His,Asp,Cys等,及辅酶和金属离子。作用是使底物的价键发生形变或极化,降低过渡态活化能。,一个酶的活性中心不是一个点、一条线或一个面,而是一
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