蛋白质的四级结构.ppt
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1、四 蛋白质的四级结构 (quaternary structure),是指亚基间的空间排布、亚基间相互作用与接触部位的布局,不包括亚基本身的空间结构。亚基间以次级键相连,绝无共价键,1.概念,蛋白质分子由两条或两条以上肽链组成,每条肽链各自形成了独立的三级结构,分子中的每一个具有独立三级结构肽链,称为亚基,亚基(subunit),2.维持蛋白质四级结构的作用力,主要是疏水作用,次级键,盐键、氢键,第三节 蛋白质结构与功能的关系,(一) 一级结构是空间构象的基础,一、蛋白质一级结构与功能的关系,以124个氨基酸残基组成的牛胰核糖核酸酶(4对二硫键)为例说明,牛胰核糖核酸酶的变性与复性,-巯基乙醇,
2、尿素或盐酸胍,透析,有活性,无活性,1.一级结构相似的蛋白质功能相似 一级结构不同的蛋白质功能不同,胰岛素的一级结构及种属差异,(二)一级结构与功能的关系,ACTH 促肾上腺素皮质激素,MSH 促黑激素,一级结构不同的蛋白质功能不同,HbS与HbA的区别,-亚基第6位氨基酸,正常人:Glu,患者:Val,由4个亚基组成,血红蛋白,功能:运输O2,二、蛋白质空间结构与功能的关系,(一)肌红蛋白Mb与血红蛋白Hb,蛋白质的空间结构决定生物学功能,肌红蛋白(1个亚基)与血红蛋白(4个亚基)且一级结构有较大差异,但均具有与氧可逆地结合的能力,其结构特点是,都与血红素(辅基)共价结合,O2,O2,(二)
3、血红蛋白构象变化与结合氧的能力,变构效应,蛋白质分子与它的配体结合后构象发生变化,其功能也随之变化的现象,称为变构效应,协同效应,蛋白质分子中的1个亚基与其的配体结合后,能影响其它亚基与配体的结合,称为协同效应,促进,正协同效应,抑制,负协同效应,血红蛋白与氧结合的正协同效应,氧饱和度,静脉血,动脉血,氧分压,P50,100% -,Hb,Mb,第四节 蛋白质的理化性质,一 、蛋白质的理化性质,(一)两性解离和等电点,蛋白质是两性电解质。在溶液中的带电状况主要取决于溶液的pH值,+OH-,+H+,+OH-,+H+,pH=pI,pHpI,pHpI,此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(pI),等电点
4、(pI):在某一pH值溶液中,,蛋白质酸性基团和碱性基团的解离程度相当,蛋白质分子所带正负电荷相等,净电荷为零,蛋白质分子颗粒大小1-100nm之间,属胶体颗粒范围,在溶液中能形成稳定的胶体,蛋白质的胶体原因:,表面形成水化层,表面同种电荷的斥力,(二)蛋白质的胶体性质,蛋白质的聚沉,(三)蛋白质的变性、沉淀与凝固,变性后的蛋白称为变性蛋白质,1. 蛋白质的变性作用,在某些理化因素作用下.蛋白质的构象被破坏,失去其原有的性质和生物活性,称为蛋白质的变性作用(denaturation),概念:,常见的变性因素:,强酸、,强碱、,有机溶剂、,尿素、,胍、,重金属,生物碱、,化学因素,物理因素,剧烈
5、振荡,热、,紫外线、,超声波、,变性蛋白质的主要特征:,(2) 生物活性丧失,(4) 变性蛋白质容易消化,(1)蛋白质分子中的次级键断裂,构象破坏,但不涉及共价键的破坏,一级结构不变,(3) 变性蛋白质的溶解度常降低、粘度增加、 扩散系数减小,除去变性因素后,有的变性蛋白质又可恢复其天然构象和生物活性,这一现象称为蛋白质的复性,蛋白质的复性(renaturation),当破坏了维持蛋白质胶体稳定的因素甚至蛋白质的构象时,蛋白质就会从溶液中析出,这种现象称为蛋白质的沉淀。,蛋白质的沉淀(pre-cipitation),概念:,应用:,(1)蛋白质分离纯化,(2)解毒,(3)临床检验,(1) 盐析
6、法( salting out),向蛋白质溶液中加入大量中性盐使蛋白质沉淀称为盐析,常用的中性盐:,不破坏蛋白质的构象,蛋白质不发生变性,硫酸铵、,硫酸钠、,氯化钠等,使蛋白质沉淀的方法,概念:,特点:,作用原理:,盐离子与水亲和力极强,,夺去蛋白质的水化层,减少分子间静电斥力,(2) 有机溶剂沉淀法,使蛋白质脱去水化层,又能降低溶液的介电常数使蛋白质表面电荷减少,导致蛋白质分子聚集而沉淀,必须在低温下操作,注意事项:,尽量缩短处理的时间,及时将蛋白质中残存的有机溶剂除去,甲醇、乙醇、丙酮,缺点:,原理:,常用有机溶剂:,常会使蛋白质变性,重金属离子如Cu2+、Hg2+、Ag2+、Pb2+等带有
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