第二篇酶的结构与功能酶的催化机制.ppt
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1、酶的催化机制,酶催化机理研究的主要方法,(1)找出保守性的氨基酸残基 (2)三维结构的研究 (3)定点突变 (4)动力学分析 (5)化学修饰,过渡态稳定学说,根据过渡态理论,在任何一个化学反应体系中,反应物需要到达一个特定的高能状态以后才能发生反应。这种不稳定的高能状态被称为过渡态。达到过渡态要求反应物必须含有足够的能量以克服活化能,然而,一个反应系统中各反应物分子具有不同的能量,只有某些反应物才含有足够的能量去进行反应。 1946年Pauling 提出,酶与过渡态的亲和力要比对基态(底物)的亲和力高得多,酶的催化源于其对过渡态的稳定作用。,化学反应的过渡态及 其前后的自由能变化,HA-HB
2、+ HCHA-HB-HC(过渡态)HB-HC + HA,酶促反应和非酶促反应过程的自由能变化,支持过渡态稳定学说的证据,根据中间物的结构设计一种稳定的过渡态类似物,以检测它能否作为酶的抑制剂,以及抑制效果是不是比竞争性抑制剂强。因为如果酶促反应中的确存在所谓过渡态的中间物,那么由此人工设计得到的过渡态类似物只要遇到酶就会与活性中心紧密地结合,会牢牢地卡住酶的活性中心,使之无法完成反应,即成为酶的强抑制剂。 进一步证明过渡态类似物参与催化的证据是利用过渡态类似物作为抗原或半抗原,去免疫动物,由此产生的抗体可能有类似酶的催化作用。,脯氨酸消旋酶的过渡态及其过渡态类似物抑制剂,过渡态稳定的化学机制,
3、与酶催化相关联的过渡态稳定是酶活性中心结构和反应性以及活性中心与结合底物之间的相互作用的必然结果。酶充分使用一系列的化学机制来实现过渡态的稳定并由此加速反应。这些机制归纳起来主要有六种机制: (1)邻近定向效应; (2)广义的酸碱催化; (3)静电催化; (4)金属催化; (5)共价催化; (6)底物形变。,邻近定向效应,邻近定向效应是指两种或两种以上的底物(特别是双底物)同时结合在酶活性中心上,相互靠近(邻近),并采取正确的空间取向(定向),这样大大提高了底物的有效浓度,使分子间反应近似分子内反应从而加快了反应速度。 底物与活性中心的结合不仅使底物与酶催化基团或其它底物接触,而且强行“冻结”
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- 第二 结构 功能 催化 机制
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