第章蛋白质ppt课件.ppt
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1、生物大分子的结构与功能,第 一 篇,Structure and Function of Biomacromolecule,概 述,蛋白质,生物的特征由生物大分子决定。,核酸,多糖,脂质复合物,生物大分子包括:,蛋白质的结构与功能,第 一 章,Structure and Function of Protein,一、什么是蛋白质?,蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。,生物体的基本组成成分之一, 在生命过程中承担各种生物功能。,Pr功能大分子,二、蛋白质的生物学重要性,分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细
2、胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子,占人体干重的45,脾、肺及横纹肌组织含量高达80。,1. 蛋白质是生物体重要组成成分,1)作为生物催化剂(酶) 2)代谢调节作用 3)免疫保护作用 4)物质的转运和存储 5)运动与支持作用 6)参与细胞间信息传递,2. 蛋白质具有重要的生物学功能,3. 氧化供能,蛋 白 质 的 分 子 组 成 The Molecular Component of Protein,第 一 节,组成蛋白质的元素,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼、硒,个别蛋白质还含有碘 。,各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16。,体内的含氮物质
3、以蛋白质为主(蛋白氮), 测定生物样品中的含氮量,就可以推算出蛋白质的大致含量:,蛋白质的含量 = 蛋白氮 6.25,1/16%,蛋白质元素组成的特点,一、氨基酸,组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种; 均属-氨基酸; 均属 L-氨基酸(甘氨酸除外)。,组成蛋白质的基本单位:,L- -氨基酸,L - -氨基酸构型,非极性疏水性氨基酸(中性氨基酸) 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸,二、氨基酸的分类,侧链R基团的极性的不同,按它们在中性溶液中侧链的解离状态分为:,非极性疏水性氨基酸,结构式 中文名 英文名,三字 符号,一字 符号,等电点 (PI),2. 极性中性氨基酸,3. 酸性氨基酸,4.
4、碱性氨基酸,按氨基酸侧链R的结构分为:,1. 脂肪族氨基酸,3. 杂环族氨基酸 组氨酸、脯氨酸,2. 芳香族氨基酸,几种特殊氨基酸,脯氨酸 (亚氨基酸),甘氨酸 (非手性碳原子), 半胱氨酸,胱氨酸,生物体内的氨基酸,生蛋白氨基酸:,20种编码aa,非生蛋白氨基酸:,蛋白质中不存在的非编码aa,瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸,修饰氨基酸:,蛋白质合成后加工修饰的aa,胱氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸,三、氨基酸的理化性质,(一)两性解离及等电点,等电点 (isoelectric point, pI),在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,即氨基酸所带的净电荷为零,呈电中性。
5、此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。,pH=pI,pHpI,pHpI,等电的兼性离子 净电荷为零,阳离子,阴离子,氨基酸的等电点,等电点的计算:,侧链R基不解离的中性氨基酸 等电点是它的pK1和pK2的算术平均值:,甘氨酸的等电点:,有个可解离基团的氨基酸: 先写出他们的解离公式,取等电兼性离子两边的pK值的平均值,即为该氨基酸的pI。,H,(二)紫外吸收,色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。,色氨酸 max=280nm 280=5.6103,酪氨酸 max=275nm 275=1.4103,苯丙氨酸max=257nm 275=2.0102,测定蛋白质溶液280nm的
6、光吸收值,对样品蛋白质进行定性、定量分析。,蛋白质的紫外分光光度定量分析,依据lambert-Beer定律,(三)茚三酮反应,氨基酸与茚三酮水合物共热,生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。 常可作为氨基酸定量分析方法。 亚氨基酸,脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应,直接生成亮黄色化合物,最大光吸收为440nm。,氨基酸的茚三酮反应,四、多肽链,肽键 (peptide bond) 一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。,(一)肽 (peptide),肽:氨基酸之间通过肽键而互相连接形成 的化合物。,+,甘氨酰甘氨酸,肽键,* 两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨基酸缩
7、合则形成三肽,* 肽链中的氨基酸分子称为氨基酸残基(residue)。,* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽,更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。,* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。,*习惯上把39个aa残基的促肾上腺皮质激素称多肽,51aa残基的胰岛素称蛋白质。,多肽链有两端,* 多肽链的书写方式和命名,(N端),(C端),H2NGlyIleValGluCys AspCOOH,H2N 甘 异 缬 谷 半 天 COOH,H2N G I V E C N COOH,牛胰岛素的一级结构,肽和蛋白质在分子量上没有明显的
8、划分 胰岛素(51个氨基酸残基):蛋白质, 促肾上腺皮质激素(39个氨基酸残基):多肽。,(二)几种生物活性肽,1. 谷胱甘肽 (glutathione, GSH),-羧基,巯基,GSH过氧化物酶,GSH还原酶,NADPH+H+,NADP+,GSH的巯基具有还原性,体内保护蛋白巯基不被氧化。 还原体内的H2O2,抗氧化作用。,许多激素属寡肽或多肽,神经肽(neuropeptide),2.多肽类激素及神经肽,牛催产素 bovine oxytocin,牛加压素 bovine vasopressin,舒缓激肽 bradykinin,蛋白质的分子结构 The Molecular Structure o
9、f Protein,第 二 节,二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure),蛋白质的分子结构包括:,一级结构 (primary structure),定义,一、蛋白质的一级结构,主要的化学键,多肽链中氨基酸的排列顺序和氨基酸的连接方式。,肽键,有些蛋白质还包括二硫键。,牛胰岛素的一级结构,一级结构是蛋白质空间结构和特异生物学功能的基础。,二、蛋白质的二级结构,蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,描述该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,不涉及氨基酸残基侧链的构象 。,定义,主要
10、的化学键:,氢 键,(一)肽单元 (peptide unit),肽单元(肽单位,肽平面)构象,1、肽键C-N的键长为0.132nm,介于C-N单键(0.147nm)和C=N双键(0.128nm)之间,且更接近双键的键长。,肽单元的构象特征,肽键与其相连的4个原子共处于一个平面上。,肽键具有部分双键的性质。,围绕 C 和N 原子的三个键角度之合为360。,2、肽键平面上的各原子可呈顺反异构关系,氧与氢呈反式结构,两个碳也互为反式结构。,3、与碳原子相连的单键可以旋转。相邻两个肽键平面的相互位置关系就取决于碳两侧单键旋转的角度(N-C用表示;C-C用表示)。,以肽键平面为基本单位的旋转是肽链折叠、
11、盘旋(蛋白质二级结构)的基础。,蛋白质二级结构的主要形式,-螺旋 ( -helix ) -折叠 ( -pleated sheet ) -转角 ( -turn ) 无规卷曲 ( random coil ),(二) -螺旋,-螺旋结构具有以下主要特征:,碳的和分别为-57和-47,每圈含3.6个氨基酸残基,其中每个氨基酸残基升高0.15nm,螺距为0.54nm。,以碳原子为转折点,以肽键平面为单位,形成的右手螺旋。,每个氨基酸残基羰基氧与它后面第4个氨基酸残基的-氨基氮上的氢之间形成氢键,每个肽键的-NH-与-CO -均参加氢键的生成,螺旋从每个氢键-NH-至-CO-共包含13个主链原子。,氢键方
12、向大致与螺旋中心轴平行, 侧链R基团伸向螺旋的外侧。,侧链R基团的大小、电荷对-螺旋形成及稳定有影响。,较大R基团 (如Ile、Trp等)集中的区域,空间位阻影响-螺旋的形成; 甘氨酸R基团占位小,肽平面旋转自由度大,难于参与形成稳定的螺旋; 酸性或碱性氨基酸集中的区域,由于同性电荷相斥,不利于螺旋的形成; 脯氨酸是亚氨基酸,形成肽键后不能参与氢键的形成,不形成螺旋。,(三)-折叠,-折叠(-片层,-折片),-折叠结构的特点:,是多肽链中最为伸展的结构,相邻两个肽键平面间折叠成锯齿状。,由并行的两条以上肽链或一条肽链回折内部的两段肽链形成的。链间肽键C=O与N-H之间形成氢键,侧链R基团交替位
13、于片层的上方和下方。,-折叠有两种类型,顺向平行:两条肽链的走向方向相同,肽链间形成的氢键有明显弯曲。,-折叠有两种类型,反向平行:两条肽链的走向方向相反,氢键近于平行。从能量角度考虑,反平行式更为稳定。,(四)-转角和无规卷曲,一条肽链形成180的回折; 由36个氨基酸残基组成,一般以4个残基(含3个肽键平面)常见,第一个残基羰基氧与第四个残基氨基氢形成氢键。,-转角,泛指那些不能被归入明确二级结构的多肽区段; 实际上它们大多数既不是卷曲,也不是完全无规则的。,无规则卷曲,(五)模体(motif),在结构层次上高于二级结构; 也称超二级结构(super second structure)。
14、一个模体有其特征的氨基酸序列,并发挥特殊的功能。,由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。,几种类型的超二级结构:, , , ,钙结合蛋白中结 合钙离子的模体,锌指结构,(六)蛋白质二级结构是由什么决定的?,以一级结构为基础。 一段肽链氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋或-折叠,就会出现相应的二级结构。,甘氨酸难于形成-螺旋; 酸性或碱性氨基酸残基集中的区域不利于-螺旋形成。 脯氨酸不能参与氢键的形成,不能形成-螺旋。,三、蛋白质的三级结构,多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠,形成的空间构象。,(一) 三级结构,一般非极性侧链埋在分子内
15、部,形成疏水核,极性侧链在分子表面。,整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,包括主链和侧链的所有原子的空间排布。,稳定三级结构的主要化学键,离子键、氢键、疏水键、Van der Waals力等次级键。二硫键,大分子蛋白质可折叠成一个或数个结构较为紧密的区域,并各行其功能。,(二)结构域 (structural domain, domain),多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成的三级结构的局部折叠区。 较小的蛋白质分子,结构域与三级结构等同,即这些蛋白为单结构域。,磷酸酶结构域(2),(三)分子伴侣 (molecular chaperon),分子伴侣:在天然蛋白质合成过程中,一些参与蛋白
16、空间构象形成的蛋白质。,伴侣素(chaperonin) GroEL和GroES家族,广泛存在原核、真核细胞一类保守蛋白质,热休克蛋白 (heat shock protein, Hsp) HSP70、HSP40和GreE族,核质蛋白(nucleoplasmin),可逆地与未折叠肽段结合随后松开,使肽链正确折叠。 与错误的肽段结合,诱导其正确折叠。 二硫键的正确形成。,可能的作用机制,自身不含结构折叠信息; 提供加速蛋白质折叠成天然构象的环境。,分子伴侣特点:,四、蛋白质的四级结构,由二个以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成的结构。,每条具有独立三级结构的多肽链称为蛋白质的亚基 (
17、或亚单位,subunit)。 描述蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。,单独的亚基没有生物学活性。 四级结构的亚基可以是相同的,也可以不同。 亚基间的聚合较疏松,在一定条件下可以解聚成各独立的亚基。,四级结构特点,由一条多肽链构成,或两条以上多肽链通过共价键连接的蛋白质不具有四级结构。,血红蛋白的四级结构,蛋白质分子结构小结,1.蛋白质结构,2.维系蛋白质分子的作用力,一级结构:肽键、二硫键 二级结构:氢键 三级结构:疏水相互作用力、氢键、范 德华力、盐键 四级结构:氢键、盐键,五、蛋白质的分类,根据蛋白质组成成分,根据蛋白质形状,
18、(脱辅基蛋白质) (辅基) apoprotein prosthetic group,纤维状蛋白质: 球状蛋白质:,单纯蛋白质的分类,结合蛋白的分类,按蛋白质的主要功能分类,六、蛋白质组学,一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质,即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。,蛋白质组(proteome),蛋白质组学(proteomics),蛋白质表达图谱 蛋白质翻译后修饰图谱 蛋白质亚细胞定位图谱 蛋白质与蛋白质之间的相互作用,蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of Protein,第 三 节,(一)一级结构与空间构象的关系,一、蛋白质一
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