张忠版食品生物化学第5章蛋白质与核酸1ppt课件.ppt
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1、第一节、蛋白质的基本组成单位 第二节、蛋白质的分子结构 第三节、蛋白质的分类及性质 第四节、核酸的化学组成 第五节、核酸分子的结构 第六节、核酸的理化性质和分离提纯,第五章蛋白质与核酸,蛋白质是由天然氨基酸(Amino acid)通过肽键(Peptide bond)连接而成的生物大分子。 是一切生物体中普遍存在的生物大分子,是生物功能的主要载体。生物遗传形状(存在于信息大分子DNA中)是通过蛋白质来表现的。酶、调节蛋白、转运蛋白、贮存蛋白等 蛋白质种类繁多、各具一定的相对分子量(一般在一万到一百万,甚至高达数百万)、复杂的分子结构和特定的生物功能。,蛋白质,第一节、蛋白质的基本组成单位,一蛋白
2、质的元素组成: C、H、O、N 及少量的 S和磷硒以及金属元素。 特点:N 在各种蛋白质中的平均含量为16%, 用定氮法可测定蛋白质含量: 蛋白质含量(g) = 蛋白质含氮量6.25,二、蛋白质的组成单位pro的水解,1、完全水解:用浓酸、碱将蛋白质完全水解为氨基酸。 酸水解:无消旋作用,产物为L-氨基酸。 碱水解:多数氨基酸被破坏,有消旋现象。 2、部分水解: 一般用酶或稀酸在较温和条件下,将蛋白质分子切断,产物为分子大小不等的肽段和氨基酸。 蛋白酶:(内切酶、内肽酶)胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶等。,(一)氨基酸的命名和结构特点,氨基酸(amino acid, 简写aa):蛋白质的基本组成
3、单位,是含氨基的羧酸。天然蛋白质由20种氨基酸组成。通常用通俗命名如甘氨酸、丙氨酸。,构成蛋白质的氨基酸结构特点 (1)蛋白质水解得到的氨基酸都是a-氨基酸,氨基都连接在a碳原子上,可用通式表示,R成为氨基酸侧链基团,(2)不同氨基酸在于R不同,除了R为H的甘氨酸外,其他氨基酸a碳原子都有手性,具旋光异构存在D和L型 ,构成天然蛋白质的氨基酸均为L型。,(二)氨基酸的分类,蛋白质氨基酸: 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸:蛋白质组成中,除上述20种常见氨基酸外,从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸,它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸:
4、生物体内呈游离或结合态的氨基酸。,生物体内常见氨基酸的分类,二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号,据R基团化学结构分类,脂肪族A (中性、含羟基或巯基、酸性、碱性),芳香族A(Phe、Tyr、Trp),杂环(His、Pro),据R基团极性分类,极性R基团AA,非极性R基团AA(种),不带电荷(种),据氨基、羧基数分类,一氨基一羧基,一氨基二羧基(Glu、Asp),二氨基一羧基(Lys、His、Arg),人的必需氨基酸 Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr Arg、His,带电荷:正电荷(种)负电荷(种),甘氨酸 (Gly,G),丙氨酸 (Ala,A),缬氨酸
5、(Val,V),亮氨酸 (Lue,L),异亮氨酸 (Ile,I),中性脂肪族氨基酸,含羟基或硫脂肪族氨基酸,丝氨酸 (Ser,S),苏氨酸 (Thr,T),半胱氨酸 (Cys,C),甲硫氨酸 (Met,M),酸性氨基酸及酰胺,天冬氨酸 (Asp,D),谷氨酸 (Glu,E),天冬酰胺 (Asn,N),谷氨酰胺 (Gln,Q),碱性氨基酸,赖氨酸 (Lys,K),精氨酸 (Arg,R),组氨酸 (His,H),杂 环氨基酸,杂环氨基酸,组氨酸 (His,H),脯氨酸 (Pro,P),芳香族氨基酸,苯丙氨酸 (Phe,F),酪氨酸 (Tyr,Y),色氨酸 (Trg,W),(三)氨基酸的理化性质,1
6、、物理性质 溶解度:水中溶解度差别较大, 不溶于有机溶剂。 光吸收性:可见光区无,紫外光区PheThyTrp有光吸收。 旋光性:AA的物理常数,与结构、PH值有关。 味感:不同味道(与构型有关)。 两性解离和等电点:AA在结晶形态或在水溶液中,并不是以游离的羧基或氨基形式存在,而是离解成两性离子。在两性离子中,氨基是以质子化(-NH3+)形式存在,羧基是以离解状态(-COO-)存在。,2、化学性质,氨基的化学反应: 与茚三酮 (ninhydrin) 的反应 定量反应 与亚硝酸的反应 Van Slyke定氮 与2,4-二硝基氟苯 (FDNB) 的反应 测序 与甲醛的反应 氨基滴定 与酰化基的反应
7、 氨基保护基 与二甲基氨基萘磺酰氯 (DNS-Cl)的反应 测序 与荧光胺的反应 微量检测 与Edman试剂 (苯异硫氢酸) 和 测序 有色Edman试剂的反应,羧基的化学反应 Strecker降解: 弱氧化剂 (次氯酸钠, N-bromosuccin imide) 作用下生成NH3和醛(RCHO) 特殊条件下, 还原成氨基醇、氨基醛 与肼 (hydrazine) 的反应 C端氨基酸分析 侧链的化学反应 羟基: 酯化 (生物体内的磷酸化) 巯基: 氧化还原 参考文献:Chemistry and Biochemistry of the amino acids, G.C.Barrett, Chap
8、man and Hall,1985,(1)氨基和羧基共同参与的反应成肽反应,肽键又称酰胺键, 是多肽及蛋白子分子的 主要化学键。在蛋白质中AA 通过肽键相连形成寡肽多肽, 以AA残基存在。,茚三酮(无色),+,(2)与茚三酮的反应:Pro产生黄色物质,其它为蓝紫色。 a-AA和水合茚三酮加热生成有色物质,AA的定性或定量测定,加热,(弱酸),紫色化合物,第二节、蛋白质的分子结构,构型:指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。 构象:指这些取代基团在单键旋转时可能形成的不同的立体异构体。 蛋白质的构象:指蛋白质特有的空间结构。,蛋白质结构有不同的组织层次:,1952年丹麦人Linderstr
9、om-Lang最早提出蛋白质的结构可以分成四个层次: primary structure 一级结构: 氨基酸序列 secondary structure 二级结构: 螺旋,折叠 tertiary structure 三级结构:所有原子空间位置 quanternary structure 四级结构: 蛋白质多聚体 1969年正式将一级结构定义为氨基酸序列和双硫键的位置。 介于二级结构和三级结构之间还存在超二级结构(二级结构的组合)和结构域(在空间上相对独立)这两个层次。,一、一级结构蛋白质分子的基本化学结构(共价结构),一级结构专指氨基酸序列 提问:什么是蛋白质的一级结构,维持蛋白质一级结构的作
10、用力是什么键?肽键和二硫键,1、蛋白质的二级结构(Secondary Structure) 多肽链骨架中原子的局部空间排列,不涉及侧链的构象,也就是该肽段主链骨架原子的相对空间位置。 维持二级结构的力量为:氢键,二、蛋白质的空间结构,肽链的骨干是由(NHCHRCO)单位规则地、重复排列而成,称之为共价主链,(1) -螺旋结构(-Helix ) (2) -折叠结构(-sheet ) (3) -转角( - turn ) (4) 无规卷曲 (random coil),多肽链的二级结构主要有以下几种方式,螺旋有左右手之分,(1)-螺旋结构特点 1) 主链绕中心轴按右手螺旋方向盘旋,侧链伸向螺旋外侧。每
11、3.6 个氨基酸残基前进一圈,每圈前进距离是0.54nm(螺距),每个氨基酸残基占0.15nm。 2) 每个氨基酸残基的亚氨基与它前面第四个氨基酸残基的羰基氧原子形成氢键,氢键与螺旋轴近似平行。,(2)、-折叠结构(-片层结构),(3)、-转角 蛋白质分子的主链在盘曲折叠运行中,往往发生180度的急转弯,这种回折部位的构象,即所谓的-转角。 -转角是由4个连续的氨基酸残基组成的,第一个氨基酸残基的羰基氧原子与第四个氨基酸残基的亚氨基连接来稳定构象。,(4)、无规卷曲它是多肽主链不规则、多向性地随机盘曲所形成的构象。球蛋白分子中常见的一种主链构象。,(1)、球状蛋白质分子的三级结构 球状蛋白质分
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