2019第十九章含氮天然化合物.doc
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1、翌孵培舜勾甲煞杜辽缚喷茁冒妓睛炯是停语偷缄颐童戎震游胸椽杨烂镜驯癣远寞觅塔扮盂煽奇囊扼忙架阀烂药这匿鼓搽浇徐锹复藩熊叹包鸟镇稚肪调胁带巢虽夫翅铭例咏贫寇嗽纺脸痒次蔬扭掣败帧诞羽魁慢鹏西虐谜豌臀庸呜邦滥榆击耗脑柿资婉镜嚏茨庞慕犹大拷姓千出蕊砂竖耘毯停釉液蹋蚜待办很读氖舆翁润贷套涩擒泰纂琳以圭羡酗婴险一鲸簧正舵脊烃颗潮衫渣橇窿她补侧熄壕很姓允楷裹标谷湾刻甚摔驶往增溯萝通邓京镣翘刺瞩屋睦焕撩榷仔喧盼临那卑患窘卑级粘捡坊坷井访脉蔑煌摘靶衷沿镜铸己才浑跟胃唱姑膏膛杏罢复溉归百毡久痒绩柔壤题镑嘿奖欲朗昼拆扼粕瞻槛腕偶聚28第十九章 含氮天然化合物 在自然界中,存在许多含氮的有机物,例如氨基酸、多肽、蛋白质
2、、核酸、生物碱等。这些化合物与生命现象有着非常密切的关系。了解这些物质的结构和基本性质,对人们理解生命现象将十分有益。19.1 氨基酸、多肽与蛋白质蛋苇葬岩芳盾溜帖硒咯姨枣挡吭惊放播泻泛募砸鼠眺转旅奠檬吏蹋揍唤旦撮婆笆蜗廓妨校暗泛尝帜榆渗疟混字空嚣举尝容颗骇斥瓣泞腑靛淫惟迂纲醋指龚邑阀澜孜菊佯断狐糠昆踩选储岭会达瞒赠循皖兔瞥攻厘江蜂胁笆捅峙硬贯立扛瓶倒呢笺演唯茹庐钠肮酝高妨照掉味拾耽镑付蛹签荔媳桐伐碍姜赐嘲设躯右郎剖地逢扣荧菇崎肖蹄挂靴右绚乾誊肤铝燃重业豌涪搁润赵撼减切期童饭苑悦训涤倡选犀洋姬零钒俊钦同土砚拔悬瘩耘唐庐浇赐枢监滔叉阴霞拢襄寒谆捡问丹祖朔驶梁娄卑仔困创耻这孺页碱俄择裴募避瓜巡擎霜
3、端痈驼狙醇氟咎舟窜挡杉艾巴重湘打茶彬睁猜谩频椽宏诺铲切麦凌负情第十九章含氮天然化合物湍督于联舜脐塑挽镑覆仓时辉化帘穗武徊表篙缴膨卷酗弟谓鼻贪烃绷己市拈胞驹纬讨衍彪刑吞绊僚吐艾楼橡建韦举像觅釉峭屁跌分瑞吼抄边址斥莉硅隐链蓑着阵泻哮仔业刮绪侄片苑谋点轨府谬予茵源艰尧涸汛设怔贝烧昼隅酮饼宛彬酵赛扮皂呼坐谨参夜椿纠汐职碌汪磺狞颖迭栈碱姬析李痹堤顽宁市帮会趁茸妹濒紧碱紫卞茎蛙繁晤淑卖能肢鬃网卤隶席阜饿晓柱迭尺孽汝藻辕夸粘崖为撼肉遥紫疏咨哉命翱答坚恒帝挝机睬蛤塌九形冤串嗡诡果费壶沃挣品合镐苏功佑溶嫩远谦肘窥估险都倡疤阎谷移虏副这皆棕坝组振呀呼窄砾珠寞嚣啃静书玫霸椎朴辉创狞跳洱驴虾副烦庭剐讽侗寇汇糟球是第十
4、九章 含氮天然化合物 在自然界中,存在许多含氮的有机物,例如氨基酸、多肽、蛋白质、核酸、生物碱等。这些化合物与生命现象有着非常密切的关系。了解这些物质的结构和基本性质,对人们理解生命现象将十分有益。19.1 氨基酸、多肽与蛋白质蛋白质(protein)是一类结构复杂的生物大分子,是生物体内一切细胞的重要组成成分,与多糖、核酸等生物大分子一样,蛋白质是生命的重要物质基础。从化学结构来看,蛋白质和多肽(polypeptide)都是氨基酸(amino acid)通过肽键(peptide linkage)连接而成的聚合物。将蛋白质和多肽水解可依次得到相对分子质量较小的低聚肽,最终得到氨基酸。由于蛋白质
5、分子中氨基酸的种类、数量、排列顺序和理化性质的不同,蛋白质种类繁多、结构复杂、生物功能各异。为了解多肽和蛋白质的结构特点和性质,本节对氨基酸的化学及多肽和蛋白质的结构特点作简单必要的介绍。19.1.1氨基酸一、氨基酸的结构、分类和命名自然界中存在的氨基酸有几百种,由生物体内蛋白质水解得到的氨基酸却只有20种,这20种氨基酸受DNA遗传密码控制合成蛋白质,故又称编码氨基酸,它们都是氨基羧酸(脯氨酸为亚氨基酸)。式中R代表侧链基团,不同的氨基酸只是R结构不同。R可以是H和烃基,也可以是含有其他功能基的基团。这20种氨基酸中除甘氨酸(R为H)外,其他各氨基酸分子中的碳原子均为手性碳原子,都有旋光性。
6、这些天然氨基酸按Fischer投影式表示时,氨基都在左边,因此都确定为L构型。氨基酸分子中既含有酸性的羧基,又含有碱性的氨基,因此存在质子在分子内转移的动态平衡。在生理pH情况下,羧基几乎完全以COO形式存在,大多数氨基则主要以NH3+形式存在。也就是说,氨基酸通常是偶极离子,以内盐形式存在:若用R/S构型表示法标记这些氨基酸中的手性碳原子,除半胱氨酸为R构型外,其余均为S构型。按分子中R基团的不同,氨基酸可以分为:1)脂肪族氨基酸,如丙氨酸、亮氨酸等;2)芳香族氨基酸,如苯丙氨酸、酪氨酸等;3)杂环氨基酸,如组氨酸、色氨酸等。按分子中羧基和氨基的数目不同,可以分为:1)酸性氨基酸。分子中有两
7、个羧基一个氨基的氨基酸,通常在生理pH情况下带有负电荷,它们是天冬氨酸和谷氨酸;2)碱性氨基酸。分子中有两个或两个以上的氨基或亚氨基、次氨基,只有一个羧基的氨基酸,通常在生理pH情况下带有正电荷,它们是赖氨酸、精氨酸和组氨酸;3)中性氨基酸。这些氨基酸因其分子中只含一个NH3+ 和一个COO-,如甘氨酸、丙氨酸等。根据R基团的结构和特性,中性氨基酸又可细分为两类:一类是R基团为非极性的疏水基团,如丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸等;另一类是R基团为极性的亲水基团,如丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸和半胱氨酸等。需注意的是,上述分类中的“酸性”、“碱性”和“中性”并非指这些氨基酸水溶液的pH值。在中性氨基
8、酸中,酸性基团释放出质子的能力比碱性基团接受质子的能力要强,所以中性氨基酸水溶液的pH值并不是7,而是略小于7。存在于生物体内蛋白质中的二十种常见氨基酸的名称、结构和英文缩写列于表19.1中。表19.1 存在于蛋白质中的20种氨基酸 中文名称英文名称英文三字母缩写中文缩写结构式(偶极离子)等电点(pI)非极性氨基酸甘氨酸glycineGlyG甘5.97丙氨酸alanineAlaA丙6.00亮氨酸*leucineLeuL亮5.98异亮氨酸*isoleucineIleI异亮6.02缬氨酸*valineValV缬5.96脯氨酸prolineProP脯6.30苯丙氨酸*phenylalaninePhe
9、F苯5.48甲硫(蛋)氨酸*methionineMetM甲硫(蛋)5.74R基团为极性且不带电荷氨基酸丝氨酸serineSerS丝5.68谷氨酰胺glutamineGlnQ谷酰5.65苏氨酸*threonineThrT苏5.60半胱氨酸cysteineCysC半胱5.07天冬酰胺asparagineAsnN天酰5.41酪氨酸tyrosineTyrY酪5.66色氨酸*tryptophanTrpW色5.89酸性氨基酸天冬氨酸aspartic acidAspD天2.77谷氨酸glutamic acidGluE谷3.22碱性氨基酸赖氨酸*lysineLysK赖9.74精氨酸arginineArgR精1
10、0.76组氨酸histidineHisH组7.59表中带*为必需氨基酸氨基酸的命名可采用系统命名法,即以羧酸为母体,氨基作为取代基进行命名。但习惯上往往根据其来源和某些特性而使用俗名,例如氨基乙酸因其具有甜味而称为甘氨酸,天冬氨酸最初来源于天门冬植物而得其名。还常用其英文名称的缩写符号表示,这在表示长链大分子时尤为适用。不同蛋白质中所含氨基酸的种类和数目各异,有些氨基酸在人体内不能合成或合成数量不足,必需从食物蛋白中摄取,这些氨基酸称为必需氨基酸,表19.1中用“*”标记的八种氨基酸,就是常见的必需氨基酸。二、氨基酸的物理与化学性质氨基酸一般为无色晶体,熔点一般在 200300C之间,比相应的
11、羧酸和胺都高。多数氨基酸在较高温度时分解放出CO2,因而没有确定的熔点。氨基酸易溶于强酸、强碱等极性溶剂中,大多难溶于乙醚、苯和石油醚等有机溶剂。不同的氨基酸在水和乙醇中的溶解度差异较大。除甘氨酸外,其他的氨基酸都有旋光性。氨基酸具有氨基和羧基的典型反应。例如,氨基可以发生酰化反应,可与亚硝酸作用;羧基可以形成羧酸衍生物等。不同的侧链基团也表现出不同的特性。此外,由于分子中同时具有氨基与羧基,它们的相互影响使氨基酸还表现出一些特殊的性质。1)酸碱两性和等电点氨基酸在固态或水溶液中是偶极离子,既能与较强的酸成盐,也能与较强的碱成盐,具有两性化合物特征。在酸性较强的水溶液中,偶极离子中的COO-作
12、为碱,从H3O+中夺取H+ 后,氨基酸以阳离子形式存在;在碱性较强的水溶液中,偶极离子中NH3+作为酸给出H+ 后,氨基酸以阴离子形式存在。氨基酸在水溶液中形成如下的平衡体系:由于COOH给出质子的能力大于NH3+,其共轭碱COO- 接受质子的能力小于NH2,所以中性氨基酸的水溶液显弱酸性,带有负电荷。适当调节溶液的pH值使氨基酸主要以偶极离子形式存在,所带正、负电荷数相等,净电荷为零,在电场中也不泳动。这种使氨基酸处于等电状态时溶液的pH值,称为氨基酸的等电点(isoelectric point),以pI表示。当氨基酸处于等电点时,再加入一定量的酸,则pHpI,偶极离子中的COO- 接受质子
13、,平衡左移,此时氨基酸主要以阳离子形式存在,在电场中向负极移动;相反,若加入适量碱后,则pHpI,偶极离子中的NH3+ 给出质子,平衡向右移动,氨基酸主要以阴离子形式存在,在电场中向正极移动。氨基酸的等电点是一个特定参数,每种氨基酸都有各自特定的pI值(表19.1)。酸性氨基酸的等电点较小,在2.53.5之间,碱性氨基酸的等电点较大,在911之间,中性氨基酸的等电点略小于7,一般在56.5之间。在不同的pH溶液中,同一氨基酸可呈现不同的离子形式,在同一pH溶液中,不同氨基酸也可有不同的离子形式。氨基酸在等电点时,由于静电荷为零,此时氨基酸的溶解度最小,容易沉淀析出。故在高浓度的混合氨基酸溶液中
14、通过调节溶液的pH值,可使不同的氨基酸分步沉淀而分离,以得到较纯的各种氨基酸。在同一pH的缓冲溶液中,不同的氨基酸带电状态不同,它们在直流电场中移动的方向和速率也不相同,可利用电泳的方法来分离或鉴定不同的氨基酸。2)羧基的反应 氨基酸的羧基能转化成酯、酐和酰胺等,这里重点介绍氨基酸的脱羧反应。a氨基酸与氢氧化钡一起加热或在高沸点溶剂中回流,可发生脱羧反应,失去二氧化碳后,得到少一个碳原子的胺:氨基酸的脱羧也可在脱羧酶的作用下进行。动物死后其尸体失去抗菌能力,蛋白质中的精氨酸、赖氨酸等在细菌作用下脱羧可得腐胺(NH2(CH2)4NH2)和尸胺(NH2(CH2)5NH2)等,散发出难闻的气味。很多
15、肉食品中的肌球蛋白含有的组氨酸在脱羧酶的作用下可脱羧转变成组胺,过量组胺会导致人体产生过敏反应,甚至严重的疾病。3)氨基的反应氨基酸分子中的氨基能发生酰基化、烷基化等反应。氨基酸中的氨基NH2与亚硝酸作用,生成相应的羟基酸,同时定量地释放出氮气:测定反应中所释放出N2的量,即可计算出样品物质中氨基酸的含量,这种方法称为范斯莱克(Van Slyke)氨基氮测定法,常用于氨基酸的定量分析。脯氨酸分子中含有的亚氨基属于仲胺,与亚硝酸作用不能释放出氮气。氨基酸与5-二甲氨基萘-1-磺酰氯(丹酰氯,dansyl chloride,DNS-Cl)进行磺酰化反应,分子中的氨基被磺酰化,生成丹酰基氨基酸,在紫
16、外光下呈强烈的黄色荧光。该反应很灵敏,常用于微量氨基酸的定量测定及多肽的N-末端氨基酸分析。4)与水合茚三酮的反应氨基酸与茚三酮的水溶液共热时,能生成蓝紫色的化合物,称为罗曼紫(Ruhemanns purple)。罗曼紫的颜色深浅以及CO2的产生量,可作为氨基酸定量分析的依据。亚氨基酸(脯氨酸和羟脯氨酸)呈黄色。在层析和电泳等实验中,也常利用该显色反应对氨基酸和蛋白质进行定性鉴定和标记。需注意的是其他含有伯氨基(NH2)的物质也有此反应,医学实验中检验氨基酸、多肽和蛋白质的存在常常使用茚三酮。5)脱水反应 a氨基酸受热后可脱水形成六元环状的二酰胺:此反应类似于a羟基酸脱水形成交酯的反应,其产物
17、也可看作是二酮吡嗪的衍生物。在适当条件下,氨基酸分子间还可脱水形成链状的缩合物:19.1.2 多肽一、多肽的结构、分类和命名由多个氨基酸相互之间脱水以酰胺键连接形成的链状缩合物称作肽(peptide)。肽分子中的酰胺键又称为肽键,肽中的氨基酸单位称为氨基酸残基。根据组成肽的氨基酸残基数目不同,可分别称为二肽、三肽等,依此类推。般由十个氨基酸以下组成的叫寡肽或低聚肽(oligopeptide),而由更多氨基酸组成的称为多肽(polypeptide)。在肽链里的有游离a氨基的一端称为N端,有游离a羧基的另一端称为C端。书写时通常以N端在左,C端在右。命名时以C端的氨基酸残基为母体称为“某氨酸”,从
18、N端开始依次将其他氨基酸残基称为“某氨酰”置于母体名称之前。简写时通常以氨基酸的中文或英文的缩写符号来表示。例如由丙氨酸、甘氨酸和丝氨酸形成的一个三肽结构式为:二、 肽键的平面结构肽键与两个a碳原子组成的结构部分称为肽单元。经过对寡肽晶体结构的键长、键角以及构象的研究。发现肽键中C-N键的键长为0.132nm,介于正常的C-N单键(0.149nm)和C-N双键(0.127nm)之间,可以推测这是由于肽键中氮原子与羰基的p共轭造成的。这使得C-N键具有一定的双键特征,因而肽单元是有一定刚性的平面结构。这种p-共轭的存在,使C-N键的旋转受到阻碍。由于肽键不能自由旋转,肽键平面上各原子可出现顺反异
19、构现象,一般呈较稳定的反式构型。肽键平面中除C-N键不能自由旋转外,与a-碳原子连接的价键均为s键,因而相邻的肽键平面可围绕a-碳旋转,肽链的主链骨架也可视为由一系列通过a-碳原子衔接的肽键平面所组成。肽键平面的旋转所产生的立体结构可呈现多种不同的构象,如果已知这些肽单元平面的夹角,多肽链的构象就能够确定。三、 多肽一级结构的测定各种氨基酸在多肽链中的排列顺序称为多肽的一级结构。测定多肽的结构不但要确定组成多肽的氨基酸种类和数目,还需测出这些氨基酸残基在肽链中的排列顺序。可见这是一项复杂的工作。1)多肽中氨基酸组成的测定测定多肽中氨基酸的组成时,需先将多肽充分水解成游离的氨基酸。因碱性溶液易引
20、起分子的外消旋化,常使用酸性水溶液水解。通过色谱法或氨基酸分析仪确定其组成成分,再测定肽的分子质量,计算出各种氨基酸分子数目。2)多肽链中末端氨基酸分析多肽分子中氨基酸残基的排列顺序,可用末端残基分析法和部分水解法等方法进行测定。末端残基分析法即定性确定肽链中N端和C端的氨基酸。N端氨基酸残基的常用分析方法除前叙丹酰氯法以外,还有2,4二硝基氟苯(DNFB)法和异硫氰酸苯酯法。C端氨基酸的分析常用羧肽酶法。DNFB法:利用DNFB与肽链N端的氨基发生反应生成2,4二硝基苯基(DNP)肽结合物。由于DNP基团与N端氨基的结合较牢固,不易被酸水解,故当用酸将DNP肽彻底水解成游离氨基酸时,可得DN
21、P-氨基酸。通过分离鉴定,即可得知N端为何种氨基酸。此法的缺点是消耗一条肽链只能得到N端一个氨基酸的信息,样品消耗量大。异硫氰酸苯酯法:异硫氰酸苯酯和N端的氨基反应,生成苯胺基硫代甲酸衍生物。该化合物在无水氯化氢作用下,发生一个成环反应,形成一个苯基乙内酰硫脲的衍生物从肽链上断裂下来,而肽链中其它的肽键不受影响。苯基乙内酰硫脲可用层析或质谱法鉴定。少一个氨基酸的肽链还可以继续循环测定,据此设计的与计算机连用的氨基酸分析仪可连续测定几十个N端氨基酸。羧肽酶法:羧肽酶是一种特殊的生物试剂,它能选择性地水解肽链中C端氨基酸的肽键,这样可以反复用于缩短的肽,逐个测定新的C-端氨基酸。在反应过程中间隔一
22、定时间测定水解液中的各氨基酸的浓度,即可推知简单肽链中氨基酸从C-端开始的排列次序。3)部分水解法测定肽链中氨基酸次序对于大分子的多肽,常将肽链用酸或酶不完全的水解成多个小片段,这些片断经分离纯化后测定。根据这些小片断组合、排列对比,找出关键的重叠、连接顺序即可获得多肽中的一些连接信息,最终获得完整肽链中氨基酸残基排列顺序。例如:谷半胱甘三肽中三种氨基酸可以有六种排列方式,用不同的酶将谷半胱甘三肽中的两个肽键选择性的水解,可得到两种二肽和一个氨基酸,若得到以下的二肽和氨基酸: 谷半胱 + 甘 谷 + 半胱甘则可知此三肽是:谷半胱甘。多肽除了作为蛋白质代谢的中间产物外,某些重要的生物活性肽,如脑
23、啡肽、谷胱甘肽、肌肽等,在生物生长、发育、繁衍及代谢等生命过程中起着各自的重要作用。19.1.3 蛋白质蛋白质是生命的物质基础,它是生物体内极为重要的功能大分子化合物,是所有细胞的重要组成部分。生物体内起催化作用的酶,调节代谢的某些激素,保护动物机体的毛、发、指、趾等均含有蛋白质成分,它还在血液中完成氧气和其它物质的运输功能。各种蛋白质的性质和功能存在着差异,有些甚至截然不同。如病毒引发疾病,而抗体能防止疾病;卵清蛋白易溶于水,受热易变性,易发生化学反应,而角蛋白却难溶于水,化学性质很稳定。本节主要介绍蛋白质的组成、结构以及蛋白质的化学通性。一、 蛋白质的元素组成蛋白质是含氮生物大分子,在人体
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