山大考研生物化学练习册.doc
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1、山东大学生物化学习题第一章 蛋白质的结构与功能(一)选择题【A型题】1 已知某血清标本的含氮量为10g/L,则蛋白质的浓度大约是A52.5g/L B62.5g/L C57.5g/L D72.5g/L E67.5g/L2组成人体蛋白质的氨基酸均为AL-氨基酸 BD-氨基酸CL-氨基酸 DD-氨基酸ED或L-氨基酸3不含不对称碳原子的氨基酸是A酪氨酸 B丝氨酸 C甘氨酸 D谷氨酸 E亮氨酸4属于亚氨基酸的是A脯氨酸 B组氨酸 C甘氨酸 D色氨酸 E赖氨酸5属于碱性氨基酸的是A丙氨酸 B亮氨酸 C赖氨酸 D苯丙氨酸 E丝氨酸6蛋白质中不存在的氨基酸是A半胱氨酸 B组氨酸 C瓜氨酸 D精氨酸 E赖氨酸
2、7蛋白质分子合成加工后才出现的氨基酸是A脯氨酸 B赖氨酸 C羟脯氨酸 D谷氨酰胺 E丝氨酸8属于含硫氨基酸的是ATrp BThr CPheDMet EPro9氨基酸在等电点时是A非极性分子 B疏水分子C兼性离子 D阳离子E阴离子10蛋白质在等电点时表现为A分子净电荷是零B分子所带电荷最多C不易沉淀D溶解度升高E在电场作用下定向移动11有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的等电点为4.6,5.0,5.3,6.7,7.3,电泳时,欲使其中四种蛋白质泳向正极,缓冲液pH应该是A4.0 B5.0 C6.0D7.0 E8.012280nm波长处有吸收峰的氨基酸为A丝氨酸 B谷氨酸 C蛋氨酸 D色氨酸 E精氨酸
3、13维持蛋白质一级结构的主要化学键是A离子键 B二硫键C疏水作用力 D肽键E氢键14关于肽的叙述,错误的是A氨基酸借肽键连接形成的化合物B肽中的氨基酸称为氨基酸残基C多肽与蛋白质分子无明确分界线D肽没有氨基末端和羧基末端E10个以内氨基酸形成的肽为寡肽15蛋白质分子中的-转角属于蛋白质的A一级结构 B二级结构C三级结构 D四级结构E侧链结构16维系蛋白质-螺旋和-折叠结构稳定的化学键是A肽键 B离子键C二硫键 D疏水作用E氢键17蛋白质分子-螺旋的特点是A氨基酸侧链伸向螺旋外侧B多为左手螺旋C靠离子键维持稳定D螺旋走向为逆时针方向E肽链充分伸展18关于-折叠的叙述,错误的是A蛋白质二级结构形式
4、之一B两条肽链走向可以是反向平行C氨基酸侧链交替出现于肽单元上下方D主链骨架呈锯齿状折叠E肽链之间不存在氢键19蛋白质分子构象的结构单元是A肽键 B氢键C二硫键 D肽键平面E氨基酸残基20血红蛋白与肌红蛋白在结构上的不同是,具有A主链构象 B一级结构C三级结构 D侧链构象E四级结构21关于蛋白质三级结构的叙述,错误的是A有三级结构的多肽链都有生物学活性B分子量大的蛋白质三级结构可有结构域C结构的稳定性主要由次级键维系D单体蛋白质或亚基的空间结构E整条肽链全部氨基酸残基的空间位置22蛋白质分子一定具有A-螺旋 B-折叠C三级结构 D四级结构E亚基23具有四级结构的蛋白质的特征是A分子中含有辅基B
5、每条多肽链具有四级结构C每个亚基具有独立的生物学活性D依赖肽键维系四级结构的稳定性E两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成24某些蛋白质和酶的巯基来自A蛋氨酸 B胱氨酸C半胱氨酸 D谷胱甘肽E同型半胱氨酸25关于血红蛋白的描述,正确的是A含有铁卟啉的单链球蛋白B氧解离曲线为S形C1个血红蛋白与1个氧分子可逆结合D不属于变构蛋白E没有协同效应26关于Hb作用机理的叙述,不正确的是AHb没有结合O时呈紧张态BHb结合O时呈紧张态CHb结合O时有正协同效应DHb结合O时有变构效应EHb结合O时呈松弛态27关于Hb构象变化的叙述,不正确的ACO2是变构蛋白Hb的变构剂BHb结合O时亚基间盐键断裂CHb
6、结合O时有正协同效应DHb在松弛态时Fe2半径变小ET态转变成R态是逐个结合O完成的28关于血红蛋白变性的叙述,正确的是A空间构象改变,生物活性丧失B一级结构不变,生物活性不变C肽键断裂,生物活性丧失D空间构象改变,生物活性不变E一级结构改变,生物活性丧失29变性蛋白质的主要特点是A不易被胃蛋白酶水解B黏度下降C溶解度增加D原有的生物活性丧失E可以透过半透膜30蛋白质变性后出现的现象是A大量氨基酸游离出来B生成大量肽片段C空间构象改变D肽键断裂E等电点变为零31蛋白质对紫外光吸收能力的大小,主要取决于A酸性氨基酸的含量B肽链中的肽键C碱性氨基酸的含量D酪氨酸、色氨酸的含量E肽链中的氢键32下面
7、的叙述正确的是A变性的蛋白质一定沉淀B沉淀的蛋白质一定变性C沉淀的蛋白质就不再有生物学活性D盐析法使蛋白质变性E盐析沉淀的蛋白质仍然有生物活性33不会使蛋白质变性的因素是A加热 B强酸、强碱C有机溶剂 D重金属盐E盐析34盐析法沉淀蛋白质的原理是A破坏水化膜,中和电荷B无机盐与蛋白质结合成不溶性的蛋白盐C降低蛋白质溶液的介电常数D破坏蛋白质的一级结构E改变蛋白质的等电点35蛋白质溶液的稳定因素是A蛋白质溶液的黏度大B蛋白质分子表面疏水基团的作用C蛋白质分子表面带有水化膜和电荷层D蛋白质分子表面电荷为零E蛋白质分子中的肽键36蛋白质在电场中移动的方向取决于A二级结构 B净电荷C空间结构 D侧链的
8、游离基团E三级结构37利用分子筛层析分离蛋白质的技术是A阴离子交换层析 B阳离子交换层析C凝胶过滤 D亲和层析E透析38利用分子筛和电荷分离蛋白质的技术是A琼脂糖电泳B醋酸纤维薄膜电泳C聚丙烯酰胺凝胶电泳D凝胶过滤E离子交换层析39与蛋白质等电点无关的分离蛋白质的技术是A琼脂糖凝胶电泳 B离子交换层析C等电点沉淀法 D凝胶层析E醋酸纤维薄膜电泳40能够分离蛋白质和测定蛋白质分子量的技术是A亲和层析 B超速离心C透析 D离子交换层析E醋酸纤维薄膜电泳41某蛋白质水解液,应用pH=6的洗脱液,用阳离子交换柱层析,第一个被洗脱下来的氨基酸是AVal(pI 5.96) BArg(pI 10.76)CL
9、ys(pI 9.74) DHis(pI 5.66)EAsp(pI 2.77)42凝胶过滤层析时最先被洗脱下来的蛋白质是A马肝过氧化氢酶(Mw:247500)B肌红蛋白(Mw:16900)C血清清蛋白(Mw:68500)D牛乳球蛋白(Mw:35000)E牛胰岛素(Mw:5700)【X型题】43维持蛋白质分子结构的次级键包括A肽键 B氢键 C离子键 D疏水作用 E二硫键44蛋白质溶液对紫外线吸收是由于含有A酪氨酸 B苯丙氨酸 C半胱氨酸 D色氨酸 E蛋氨酸45关于肽单元的叙述,正确的是A形成多肽链二级结构的基本单位B形成肽键的六个原子在一个平面内C肽键键长介入单键和双键之间D与碳相连的单键可以自由
10、旋转E相邻肽单元平面的相对位置与肽键位置有关46关于血红蛋白的叙述,正确的是A氧解离曲线为S型B血红蛋白与氧结合卟啉Fe2+转变成Fe3+C各亚基结合氧时无协同效应DT态转变成R态是逐个结合O2完成的E血红蛋白亚基之间通过6对盐键紧密结合47分离纯化蛋白质可根据蛋白质的A分子量 B等电点C所带电荷性质 D沉降系数E生物学亲和力48蛋白质的生理功能有A贮存遗传信息 B代谢调控C物质转运 D血液凝固E参与遗传信息的传递10549蛋白质的理化性质有A紫外吸收 B胶体性质C变性、沉淀和凝固 D茚三酮反应E两性电离50关于肌红蛋白的叙述,正确的是A只有三级结构的单链蛋白质B有8段-螺旋结构CF8组氨酸残
11、基与Fe2+配位结合D有负协同效应E氧解离曲线为直角双曲线51当Hb 链第6位谷氨酸被缬氨酸取代将导致A镰刀状红细胞贫血症B异常脱氧血红蛋白的聚合作用C红细胞容易破裂D血红蛋白一级结构改变E血红蛋白结合氧能力显著降低52蛋白质的二级结构包括A-螺旋 B-折叠C-转角 D无规卷曲E结构域53蛋白质-螺旋结构中A肽键N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键B每36个氨基酸残基螺旋上升1圈C螺旋的走向为顺时针方向D脯氨酸和甘氨酸有利于螺旋形成E氢键方向与螺旋走向垂直54影响-螺旋形成的因素是AR基的大小B连续多个酸性氨基酸CR基所带电荷性质D连续多个碱性氨基酸E脯氨酸和亮氨酸55肽键平面中能够旋转的键是A
12、C=O键 BCN键 CNH键 DCN键 ECC键56关于-转角的叙述,正确的是A常发生于肽链进行180回折时的转角处B第1个氨基酸残基羰基氧与第3个氨基酸残基的亚氨基氢形成氢键C第2个氨基酸残基常为脯氨酸D一般由4个氨基酸残基组成E二级结构之一57关于蛋白质结构的叙述,正确的是A所有蛋白质分子都具有三级结构B极性氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面C一级结构是决定高级结构的重要因素D极少数氨基酸的疏水侧链位于分子内部E蛋白质结构与其生物学功能密切相关58蛋白质的空间构象包括A-折叠 B结构域 C一级结构 D模序 E三级结构11659分子伴侣A可与错误聚集的肽段结合B帮助肽链正确折叠C亚基聚合时发挥重要
13、作用D二硫键正确形成中起重要作用E.本身为蛋白质60关于蛋白质结构的叙述,正确的是A蛋白质空间构象的正确形成需要分子伴侣B带电荷的氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面C蛋白质的一级结构决定高级结构D疏水性氨基酸侧链隐藏在分子内部E一级结构相似的蛋白质高级结构也相似61蛋白质变性时A分子量变大 B溶解度降低C一级结构不改变D高级结构破坏E生物学功能丧失62能使蛋白质沉淀的试剂有A. 硫酸铵 B强碱 C丙酮D氯化钠 E强酸63蛋白质电泳时,其泳动速度取决于A蛋白质的分子量B蛋白质的分子形状C电泳缓冲液pH值D电泳缓冲液的离子强度E蛋白质的带电量64有关凝胶过滤层析的叙述,正确的是A分子量大的分子先洗脱下来
14、B分子量小的分子先洗脱下来C可用于蛋白质分子量的测定D可用于蛋白质结构的测定E又称分子筛层析(二)名词解释1 肽单元(peptide unit)2 模体(motif)3 结构域(domain)4 蛋白质的等电点(pI)5 蛋白质的变性(denaturation of protein)(三)问答题和论述题1组成蛋白质的20种氨基酸是如何分类的?2简述谷胱甘肽的结构及其功能。3简述-螺旋和-折叠的主要特点。4维持蛋白质溶液稳定的因素是什么? 用于沉淀蛋白质的方法有哪些?5蛋白质分离纯化方法有哪些?简述其基本原理。6以血红蛋白为例说明蛋白质空间结构和功能的关系,并解释协同效应和变构效应。7简述分子伴
15、侣的作用。8用蛋白质一级结构与功能的关系解释镰状红细胞贫血的发病机理。9有一蛋白质混合液含有三种蛋白质,他们的相对分子质量和等电点如下:蛋白质 相对分子质量 等电点A 20,000 8.5B 21,000 5.9C 5,000 6.0请设计一个实验来分离纯化这三种蛋白质。 参考答案(一)选择题1B 2B 3C 4A 5C 6C 7C 8D 9C 10A 11D 12D 13B 14D 15D 16B 17E 18A 19E 20D 21E 22A 23C 24E 25C 26B 27B 28A 29A 30D 31C 32D 33E 34E 35A 36C 37B 38C 39C 40D 41
16、B 42A43BCD 44ABD 45.ABCD 46.AD 47.ABCDE 48.BCDE 49.ABCDE 50.ABCE51.ABCDE 52ABCD 53.ABC 54ABCDE 55CDE 56ACDE57ABCE 58ABDE 59ABDE 60ABCD 61BCDE 62ACD 63ABCDE 64ACE(二)名词解释1 肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子C1,C,O,N,H,C2位于同一平面,C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型,此同一平面上的6个原子构成肽单元。2模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间
17、上相互接近,形成一个具有特殊功能的空间结构。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊的功能,如锌指结构,-螺旋-环-螺旋。3结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,称为结构域。如纤连蛋白含有6个结构域。4蛋白质等电点(pI):在某一pH溶液中,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。5蛋白质的变性(denaturation of protein):在某些物理和化学因素(如加热,强酸,强碱,有机溶剂,重金属离子及生物碱等)作用下,蛋白质的特定空间构象
18、被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。(三)问答题与论述题1. 答:按侧链的结构和理化性质组成蛋白质的20种氨基酸分为4类: (1)非极性、疏水性氨基酸:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸。(2)极性、中性氨基酸:色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸。(3)酸性氨基酸:天冬氨酸和谷氨酸。(4)碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸。2.答:谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸形成的三肽,第一个肽键是由谷氨酸的-羧基与半胱氨酸的氨基组成,半胱氨酸残基上的巯基是谷胱甘肽的主要功能基团,GSH上的巯基,在谷胱甘肽过氧化
19、物酶的催化下,能还原细胞内产生的H2O2,使其变成H2O和氧化型GSH即GSSG,GSSG 在谷胱甘肽还原酶催化下,由NADPH提供H再生成GSH。 功能:(1)解毒功能:SH基团噬核性,能与外源的噬电子毒物如致癌剂和药物等结合,避免这些毒物与DNA、RNA及蛋白质结合,保护机体免遭毒物损害。(2)GSH是人体内重要的还原剂,GSH的SH具有还原性能保护蛋白质和酶分子的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。3答:-螺旋的主要特点多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升,螺旋的走向为顺时针方向,即右手螺旋;氨基酸侧链伸向螺旋外侧;每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键,氢键方向与螺旋长
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