食品酶学第1-2章课件内容.doc
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1、食品酶学第一章 酶学概论酶学(Enzymology):是研究酶的结构、性质,酶的反应机理和作用机制,酶的生物学功能及应用的一门科学。第一节 酶学与酶工程发展简史 一、酶学研究简史1. 不自觉的应用:酿酒、造酱、制饴、治病 夏禹时代(距今4千年) 酿酒 公元十世纪 豆类制酱(豆豉、豆酱)、制饴糖2. 酶学的产生: 消化与发酵现象(1)消化v 1777年,意大利物理学家 Spallanzani 的山鹰实验。将一块生肉塞进一个上面布满许多孔眼的金属小管子里,迫使山鹰吞下小管。一段时间后,小管依然完好无损,但是管中的肉不见了,只留下一些淡黄色的液体。 v 1822年,美国外科医生 Beaumont 研
2、究食物在胃里的消化。为 19岁的法籍加拿大人圣马丁治疗枪伤,在圣马丁的胃部和体表之间遗留下一个永久性的瘘管,吃饭后会有液体从瘘管中流出来。博蒙特请圣马丁住在他家里,从瘘管中吸取胃液,观察它对各种食物的作用。v 19世纪30年代,德国科学家施旺获得胃蛋白酶。v 胃是靠酶来消化食物的,胃本身也是由蛋白质组成的,那么酶为什么没有将胃消化掉呢? (2)发酵v 1684年,比利时医生Helment提出 ferment引起酿酒过程中物质变化的因素(酵素)。v 1833年,法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液,得到淀粉酶(diastase)。 用酒精处理麦芽抽提液,分离出一种能溶于水和稀酒
3、精、不溶于浓酒精、对热不稳定的白色无定形粉末。这些粉末像麦芽本身一样,能将胶状的淀粉转化成糖,主要是麦芽糖。把它与淀粉共同加热到6570 ,淀粉迅速分解为糊精,加热到 100 ,它则会失去对淀粉的水解作用。 1878年,德国科学家William Khne提出enzyme从活生物体中分离得到的酶,意思是“在酵母中”(希腊文)。希腊词“en” ,即英文的“in”,“zyme” , yeast即酵母小插曲 19世纪,Pasteur和Liebig学术长期争论 1857年,法国微生物学家Pasteur认为没有生物则没有发酵。 德国化学家Liebig认为发酵是由化学物质引起的。提出发酵过程中酵母起着机械作
4、用。认为在酵母发酵混合物中腐败的东西发出某种振动,使糖原子被置换,它们重新排列,形成了乙醇和二氧化碳。这种观点把酶看成与化学催化剂完全相同的物质,两者之间没有明显的界限。但胃蛋白酶的命名者施旺认为,酶的作用与生命活动有关。 此争议由德国学者Buchner兄弟于1896年解决。Buchner兄弟的试验: 用细砂研磨酵母细胞,压取汁液,汁液不含活细胞,但仍能使糖发酵生成酒精和二氧化碳。Buchner兄弟的试验证明:发酵与细胞的活动无关。(3)酶学的迅速发展(理论研究)酶的化学本质v 德国化学家R.Willstatter的错误观点。 1915年, 阐明了在绿叶细胞中以三比一的量存在的叶绿素A及B,都
5、是镁的络合物, 发现植物色素和叶绿素的化学结构获诺贝尔奖。由于他不能将酶提纯而错误地宣称酶不是蛋白质。于不能将酶提纯而错误宣称酶不是蛋白质。v 1926年,美国康乃尔大学的“独臂学者” Sumner(萨姆纳)博士从刀豆中提取出脲酶(Urease)结晶,并证明其具有蛋白质的性质。v 1930年,美国的生物化学家Northrop分离得到了胃蛋白酶(pepsin)、胰蛋白酶(trypsin)、胰凝乳蛋白酶(chymotrypsin)结晶,确立了酶的化学本质。核酶的发现 1982年,Thomas R.Cech等人发现四膜虫细胞的26S rRNA前体具有自我剪接功能,将这种具有催化活性的天然RNA称为核
6、酶Ribozyme。 1983年,Altman等人发现核糖核酸酶P的RNA组分具有加工rRNA前体的催化功能。而RNase P中的蛋白组分没有催化功能,只是起稳定构象的作用。核酶的发现,改变了有关酶的概念,即“酶是具有生物催化功能的生物大分子(蛋白质或RNA),即生物催化剂。 酶分两大类: 主要由蛋白质组成蛋白类酶(P酶) 主要由核糖核酸组成核酸类酶(R酶)二、 酶工程研究简史(应用研究)1894年,日本的高峰让吉用米曲霉制备得到淀粉酶,开创了酶技术走向商业化的先例。19世纪上叶,酶技术逐渐传播到欧洲之外。在远东,用真菌和大豆蛋白为原料生产食品、调味品(酱油和豆面酱)和发酵饮料(日本清酒)是一
7、种古老的传统工艺。日本酒曲(koji)是由蒸米与真菌混合后制成的,并可将混合物一代代传下去。日本人高峰让吉博士以此为基础,开始了真菌淀粉酶(fungal amylase)的工业生产。 1908年,德国的Rohm用动物胰脏制得胰蛋白酶,用于皮革的软化及洗涤。几千年来,人们都是利用从动物排泄物的提取物进行皮革软化和鞣制的。罗马作家普林尼(Pliny)曾报道了两千年前,人们利用鸽子的粪进行皮革处理的情况。近世纪,人们已广泛地利用狗的粪便来进行皮革处理。1908年,德国科学家罗门(Rohm)发明了 Oropon的标准软化工艺,用酶代替排泄物进行皮革的软化。v 1908年,法国的Boidin制备得到细菌
8、淀粉酶,用于纺织品的褪浆。v 1911年,Wallerstein从木瓜中获得木瓜蛋白酶,用于啤酒的澄清。直到300多年前,荷兰科学家列文虎克(Leeuwenhoek)第一个用显微镜真正观察到微生物,19 世纪 60 年代,以巴斯德(Pasteur)和柯赫Koch为代表的一些科学家们才创立了微生物学。在这以后,人类对微生物的认识和利用越来越深入和广泛。20世纪70年代后,由于基因工程等技术的发展,微生物更是酶学研究和酶生产中的宠儿和主力军。 微生物个体简单,食谱也简单且广泛,容易培养。各种含碳和氮的物质、各种农副产品,甚至工厂的下脚料,都能作为微生物的养料。培养微生物所需的设备简单、占地面积小,
9、也不受季节的影响,例如一个占地总面积20平方米左右的发酵罐发酵生产酵母菌,一天生产的蛋白质量相当于一头牛所含的蛋白质量。1949年,用微生物液体深层培养法进行a淀粉酶的发酵生产,揭开了近代酶工业的序幕。 1960年,法国科学家Jacob和Monod提出的操纵子学说,阐明了酶生物合成的调节机制,通过酶的诱导和解除阻遏,可显著提高酶的产量。 在酶的应用过程中,人们注意到酶的一些不足之处,如:稳定性差,对强酸碱敏感,只能使用一次,分离纯化困难等。 解决的方法之一是固定化。固定化技术的发展经历 1916年,Nelson和Griffin发现蔗糖酶吸附到骨炭上仍具催化活性。 1969年,日本千佃一郎首次在
10、工业规模上用固定化氨基酰化酶从DL-氨基酸生产L氨基酸。 1971年,第一届国际酶工程会议在美国召开,会议的主题是固定化酶(Immobilized Enzyme)。三、 酶工程简介 酶工程由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学,亦即将酶或者细胞、细胞器等在一定的生物反应装置中,利用酶所具有的生物催化功能,借助工程手段将相应的原料转化成有用物质并应用于社会的一门科学。它从应用目的出发,研究酶的产生与制备、酶的修饰与改造、酶的固定化、酶反应器以及酶的应用等各方面的内容。 酶工程分为:化学酶工程与生物酶工程。基因工程:用“剪刀+糨糊”创造新物种的工程。细胞工程
11、:微观水平的嫁接技术。酶工程:让工厂高效、安静、美丽如画的工程。发酵工程:把微生物或细胞造就成无数微型工厂,将神话变为现实的桥梁。1. 化学酶工程(初级酶工程) 酶化学与化学工程技术相结合的产物。 主要研究内容:酶的制备、酶的分离纯化、酶与细胞的固定化技术、酶分子修饰、酶反应器和酶的应用。2. 生物酶工程(高级酶工程) 在化学酶工程基础上发展起来的、酶学与现代分子生物学技术相结合的产物。生物酶工程主要研究内容(1) 用基因工程技术大量生产酶(克隆酶)如:尿激酶原和尿激酶是治疗血栓病的有效药物。用DNA重组技术将人尿激酶原的结构基因转移到大肠杆菌中,可使大肠杆菌细胞生产人尿激酶原,从而取代从大量
12、的人尿中提取尿激酶。(2)用蛋白质工程技术定点改变酶结构基因(突变酶)如:酪氨酰tRNA合成酶,用Ala5(第5位的丙氨酸)取代Thr51(第51位的丝氨酸),使该酶对底物ATP的亲和力提高了100倍。(3)设计新的酶结构基因,生产自然界从未有过的性能稳定、活性更高的新酶。酶学对食品科学的重要性酶对食品加工和保藏的重要性酶对食品安全的重要性酶对食品营养的重要性酶对食品分析的重要性酶与食品生物技术 第二节 酶作为催化剂的特点酶和一般催化剂的共性:1. 用量少而催化效率高2. 不改变化学反应的平衡点,仅改变反应速度,缩短平衡到达的时间。3. 降低反应的活化能,酶本身在反应前后不发生改变酶作为生物催
13、化剂的特性:u 催化效率高u 专一性强u 反应条件温和u 酶的不稳定性及可调节性酶作用的专一性:酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型的酶反应。例如:蛋白酶只能催化蛋白质的水解,酯酶只能催化酯类物质的水解,而淀粉酶只能催化淀粉的水解。根据酶的专一性程度不同,可分下列三种:绝对专一性:指一种酶只能催化一种物质进行反应,这种高度的专一性称绝对专一性。例如: 尿酶只能作用于尿素, 催化其水解产生氨和二氧化碳, 而对尿素的各种衍生物, 一般是不起作用。相对专一性:一种酶能催化一类结构相似的物质进行某种相同类型的反应,这种专一性称相对专一性。1)键专一性2)基团专一性立体异构专
14、一性:一种酶只能催化一种立体异构进行某种类型的化学反应,而对另一种立体异构体则无作用,这种专一性称立体异构专一性。如:L-乳酸脱氢酶EC 1.1.1.27催化丙酮酸生成L-乳酸,而D-乳酸脱氢酶EC 1.1.1.28却只能催化丙酮酸生成D-乳酸。酶不稳定,易失活:因为酶是蛋白质,凡引起蛋白质变性的因素,亦可使酶变性失活。 酶的可调性:由于酶的催化作用可受多种因素的调节,从而改变其催化活性,特别是代谢过程中一些关键性酶,往往是重要的调节对象。第三节 酶分子结构和功能 1. 酶分子的组成酶蛋白酶的一级结构: 它是酶的基本结构, 是由许多氨基酸按特定的顺序排列成的肽链, 氨基酸之间通过肽键(-CH=
15、NH-)连接。酶的二级结构: 肽键进一步盘绕成-螺旋或并列排列成-折叠,由不同长短的-螺旋及不同长度的-折叠构成了蛋白质的二级结构。酶的三级结构: 蛋白质的二级结构,再加上一些没有规则的肽链段落装配而成,在此基础上再盘绕成更高级的三级结构(称作一个亚基)。酶的四级结构: 相同或不同的亚基构成更完整更严密的空间构象成为四级结构。任何破坏稳定二级结构的氢键或稳定三级结构的二硫键、盐键、酯键、范德华力、金属键等,均会使空间构象受破坏,导致蛋白质结构松散,溶解度降低,从而失去其生物学功能,这称为蛋白质变性作用。酶蛋白有三种形式:单体酶:单体酶是一条或多条肽链组成的,仅具有一个活性中心的酶。寡聚酶:由2
16、个或多个相同或不相同的亚基组合而成的酶。单独的一个亚基一般不具有酶活性。 多酶复合体系:指多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系前一个反应产物为后一个反应的底物,反应依次连接,构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。大多数的辅酶为核苷酸和维生素或它们的衍生物, 辅酶或辅基中往往含有B族维生素。在结合酶中:1. 酶催化作用的专一性由酶蛋白部分决定;2. 辅基辅酶的作用是在反应中起传递基团、原子和电子的作用;3. 金属离子的作用是:有的是稳定酶蛋白分子的构象所必需,有的是组成酶的活性中心;有的是在酶与底物之间起桥梁作用,亦有的是中和阴离子,降低反应中的静电斥力。酶学研究认为,在酶蛋白分子上,不是全
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