蛋白质结构与功能PPT课件.ppt
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1、,第6章 蛋白质的结构与功能,【掌握】肌红蛋白与血红蛋白的结构;氧结合引起的肌红蛋白与血红蛋白构象变化;血红蛋白的协同性氧结合;H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响;血红蛋白分子病。 【重难点】肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能;镰刀状红细胞贫血病。,很多蛋白质的构象在生物体中是柔性的、动态的。 蛋白质分子与其它蛋白质、其它分子相互作用,使相互作用中的蛋白质构象发生微小甚至剧烈变化,从而使其生物功能(氧的转运、免疫应答和肌肉收缩、催化功能等)发生变化。 蛋白质与其它分子(配体)相互作用的瞬间性质对生命至关重要,因为它允许生物体在内外环境发生变化时,能快速、可逆地作出反应。,一、蛋白质一级结构
2、与功能的关系,一、蛋白质一级结构与功能的关系, 一级结构是空间结构的基础,RNase是由124氨基酸残基组成的单肽链蛋白质分子,分子中 8 个Cys的-SH构成4对二硫键,形成一定的空间构象。在变性剂(如8mol/L的尿素)和还原剂(如巯基乙醇)存在下,分子中的二硫键全部被还原,空间结构破坏,肽链完全伸展,酶的催化活性完全丧失。 当用透析方法除去变性剂和巯基乙醇后,发现酶大部分活性恢复,所有二硫键准确无误地复原。若用其他方法改变二硫键的配对方式,则酶完全丧失活性。实验表明,蛋白质的一级结构决定其空间结构,而特定的空间结构则是蛋白质具有生物活性的保证。,所以,蛋白质一定的结构执行一定的功能。功能
3、不同的蛋白质总是有着不同的序列;比较种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构,可能有某些差异,但与功能相关的结构也总是相同。若一级结构变化,蛋白质的功能可能发生很大的变化。,(一)蛋白质的功能依赖于特定的空间构象,二、蛋白质空间结构与功能的关系,蛋白质的功能不仅与一级结构有关,更重要的依赖于蛋白质的空间构象。,牛胰RNaseA变性与复性 酶原的激活 激素前体的激活,-S-S-,X,缬,天,天,天,天,赖,异,甘,缬,组 46,丝 183,静电吸引 力或氢键,肠激酶 胰蛋白酶,胰蛋白酶原,-S-S-,X,缬,天,天,天,天,赖,异,缬,丝,胰蛋白酶,S S,S S,组,活性中心,游离的六肽,胰蛋
4、白酶原的激活过程,1、肌红蛋白的结构,肌红蛋白(myoglobin, Mb)是哺乳动物细胞(主要是肌细胞)贮存和分配氧的蛋白质。,单体蛋白,由一条多肽主链和血红素辅基构成; 多肽主链由 8个 -螺旋区段组成单结构域;,(二)肌红蛋白与血红蛋白,肌红蛋白的结构,亲水侧链氨基酸分布在外表面,疏水侧链氨基酸分布在分子内部。,疏水洞穴包含血红素辅基,AH为肌红蛋白的八个a-螺旋结构。,过渡金属的低价态具有很强的结合氧倾向(特别是Fe2+ 和Cu+),蛋白质不能直接与氧发生可逆结合,蛋白质固定Fe2+的方式有多种,在肌红蛋白和血红蛋白家族中, Fe2+是由原卟啉(IX)分子固定。,辅基血红素,原卟啉IX
5、,血红素heme,5,6,1,2,3,4,血红素与肌红蛋白的结合,6,5,HisF8 (93位,近侧组氨酸),作为辅基的血红素非共价结合于肌红蛋白分子的疏水空穴中,环境缺乏氧气时,配位6是空着的。,环境中富含氧气时,血红素如何协助肌红蛋白结合氧气?,O2与肌红蛋白的结合,6,氧气与肌红蛋白结合了,5,远侧组氨酸,近侧组氨酸,O2通过血红素与肌红蛋白结合,空间位阻,倾斜60,疏水环境的意义, 通常O2与Fe()接触会使Fe()氧化为Fe(),,血红素也是一样。, 但在肌红蛋白内部,由于疏水的环境, Fe(),不易被氧化。, 微环境的作用:固定血红素基;保护血红素,铁免遭氧化;为O2提供一个合适的
6、结合部位。,O2的结合改变肌红蛋白的构象,去氧肌红蛋白血红素Fe2+被HisF8(X)拉出卟啉环平面(圆顶状),肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线),K为MbO2的解离常数:,根据Henry定律,溶于液体的任一气体的浓度与液体上面的该气体分压成正比:,p(O2)值可以进行调节和测量, 氧分压常用torr* 作单位。 (1 torr = 133.3Pa=1mmHg) Y值可用分光光度计法测定,因为肌红蛋白氧合时卟啉环中电子位移引起吸收光谱改变。 Y 对p(O2)作图所得的曲线称为氧结合曲线或解离曲线。,Y=1时, 所有肌红蛋白分子的氧结合部位均被O2所占据,即肌红蛋白被氧完全饱和。 Y=0.5
7、时, p(O2)=K=P50, P50 定义为肌红蛋白被氧半饱和时的氧分压。,Y,Y:即氧饱和分数,氧合肌红蛋白分子数占肌红蛋白分子总数的百分比。,肌肉毛细血管中氧浓度为3 kPa,细胞内表面处约为1.33 kPa, 线粒体中为0-1.33 kPa,肌红蛋白P50 为0.27 kPa。因此,大多数情况下,肌红蛋白是高度氧合的。如果由于肌肉收缩而使线粒体中氧含量下降,它可以立即供氧。 高氧合的肌红蛋白有利于氧从细胞内表面向线粒体转运。细胞内表面1.33 kPa(Y为80%),线粒体0.13 kPa(Y为25%)或更低。,肌红蛋白是氧的贮存库,血红蛋白存在于血液的红细胞 (erythrocytes
8、,双凹圆盘状,直径69m)中。血红蛋白以高浓度(约为质量的34%)溶解于红细胞溶胶中。,血红蛋白(hemoglobin, Hb)的主要功能是在血液中结合并转运氧气。,2、血红蛋白,血红蛋白的结构,成人血红蛋白主要是HbA(HbA1),其亚基组成为22。 胎儿血红蛋白主要是HbF,亚基组成为22 。,脊椎动物的血红蛋白由4个多肽亚基组成,两个是一种亚基(链),另两个是另一种亚基(链)。 每个亚基都有一个血红素辅基和一个氧结合部位。,氧结合引起的血红蛋白构象变化,1. 氧合作用显著改变 Hb 的四级结构。 氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同,特别是亚基的相互作用发生变化。,2. 血红
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