生物化学思考题.doc
《生物化学思考题.doc》由会员分享,可在线阅读,更多相关《生物化学思考题.doc(30页珍藏版)》请在三一文库上搜索。
1、一、 蛋白质二、一、名词:氨基酸及蛋白质等电点u 等电点时,蛋白质颗粒在溶液中溶解度最小,容易沉淀析出;黏度、渗透压、膨胀性以及导电能力均为最小。 蛋白质是由各种氨基酸通过肽键连接而成的多肽链,再由一条或一条以上的多肽链按各自特殊方式组合成具有完整生物活性的分子。 稳定蛋白质空间结构的作用力 1 共价键: 肽键,二硫键。维持一级结构 2 次级键: 氢键,疏水键,盐键,范德华力等。维持空间(高级)结构。 氢键(范德华力):分子间的吸引力疏水键(多肽链上疏水性较强的氨基酸的非极性侧链避开水自相粘附在一起,形成孔穴,对维持蛋白质的三级结构起着重要的作用);盐键:由蛋白质中正负电荷的侧链基团互相接近,
2、通过静电吸引而成的作用力。 蛋白质一级:指多肽链中的氨基酸序列,氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。(AA种类,连接方式和排列顺序)l 一级结构中的键:l 肽键CONH 连接肽链内的键。l 二硫键SS (由两个半胱氨酸的-SH组成)连接肽链内或肽链间的主要桥梁。 (二硫键数目多愈,蛋白质结构愈稳定) 二级:指多肽主链有一定周期性的,由氢健维持的局部结构 超二级结构:是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用,形式有规律的,在空间上能辨认的二级结构组合体超二级结构在结构层次上高于二级结构,但没有聚集成具有功能的结构域 结构域: 多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠成紧密的
3、近似球状的结构,在空间上处彼此分隔,各自具有部分生物功能的结构 三级结构:球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等层次的基础上,组装需而成的完整的结构单元称为三级结构。是指多肽链上所有原子(包括主链和残基侧链)在三维空间的分布。 蛋白质的四级结构:许多蛋白质由两个或两个以上相互关联的具有三级结构的亚单位组成,其中每一个亚单位称为亚基,亚基间通过非共价键聚合而成特定的构象。蛋白质四级结构是指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 电泳:带电的颗粒在电场中可以向电荷相反的电极移动,利用这一性质分离带电荷分子的实验技术称为电泳 蛋白质分子病 别构效应 蛋白质变性作用:天然蛋白质受物理因素或化学
4、因素影响,其分子内原有的高度规律性结构发生变化,致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变,但并不导致蛋白质的一级结构的破坏,这种现象称为变性作用。变性后的蛋白质称为变性蛋白质。 特点:生物功能的丧失,及各种理化性质改变。如溶解度降低,易形成沉淀析出。结晶能力丧失;分子形状改变;生化性质改变,即肽链松散,反应基团增加,从而易被蛋白水解酶消化等等 蛋白质的胶体性质:-布朗运动,丁道尔现象,电泳现象,不能透过半透膜,具有吸附能力。 肽一个氨基酸的-羧基和另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而成的化合物称之肽 肽键:所形成的键称为肽键或酰胺键(CONH) 主链与殘基: N-端:把肽链末端有-氨基的写在左边,
5、称N-端或氨基末端。用“H”表示。 C-端:把肽链末端有-羧基末端的写在右边,称C-端或羧基末端,用“OH“表示 AA殘基 二硫键SS (由两个半胱氨酸的-SH组成)连接肽链内或肽链间的主要桥梁。 (二硫键数目多愈,蛋白质结构愈稳定) 分子病:指某种蛋白质分子的氨基酸排列异常导致的遗传病。例;镰刀型贫血病。 别构现象: 某些蛋白质表现其生物功能时,其构象发生改变,从而改变了整个分子的性质,此现象称之二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些?答:20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸;酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种;其他15种为中性氨基酸。2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些
6、?答:氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理;答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团,形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开,不易碰撞成大颗粒;二是蛋白质在非等电时带有同种电荷,使蛋白质之间相互排斥,保持一定距离,不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点?(1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0;(2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0;(3)-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0;答:(1)胃蛋白酶pI 1.0环
7、境pH 5.0,带负电荷,向正极移动;(2)血清清蛋白pI 4.9环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动;(3)-脂蛋白pI 5.8环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动;-脂蛋白pI 5.8环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。三、何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别?区别变性沉淀概念天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象本质分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序
8、的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷其它表现:生物学活性消失;理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。分类:可逆的沉淀不可逆沉淀蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素,蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇(或丙酮)短时间作用蛋白质蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质变性而沉淀,不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀,与重金属或某些酸类的反应都属于此类。蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在,并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀,而沉淀的蛋白质也未
9、必都已经变性二、核酸一、名词解释u 核酸的一级结构:各核苷酸残基沿多核苷酸链排列的顺序。核苷酸是构成核酸的基本单位。u 二级结构:u 基因和基因组的概念l 转录:生物体可用碱基配对的方式合成与DNA核苷酸序列相应 l RNA (mRNA、rRNA 、tRNA 及其他类型的RNA)。l 翻译:由mRNA指导合成蛋白质的过程。l 信使RNA(mRNA):从DNA上转录遗传信息并指导蛋白质合成。 l 核糖体RNA(rRNA):核糖体中所含的RNAl 转移RNA(tRNS):将氨基酸转运到核糖体特定部位合成蛋白质。l 基因:遗传学上DNA分子中最小的功能单位。l 结构基因:为RNA或蛋白质编码的基因。
10、l 调节基因:DNA中只有调节功能,而并不转录生成RNA的片断。l 基 因 组:某物种所含的全套遗传物质称该生物体的基因组。u 核酸的增色效应:将核酸水解为核苷酸,紫外吸收值通常增加3040%,这种现象称为增色效应。这是双螺旋结构中,碱基有规律的紧密堆积降低了其对紫外光的吸收。u 减色效应:变性的核酸复性后,紫外光吸收降低。u 双链核酸的变性:双螺旋区氢键断裂,空间结构破环,形成单链无规则线团状态的过程。u 复性:变性核酸的互补链在适当情况下重新缔合成双螺旋的过程。变性核酸复性时需缓慢冷却,故又称退火。u 熔解温度Tm :将紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称为熔解温度(Tm)。 二、简
11、述题1、为什么DNA不易被碱水解,而RNA易被碱水解?答:RNA易被碱水解的原因是RNA的核糖上有2-OH基,在碱作用下形成2,3-环磷酸酯,继续水解产生2-核苷酸和3-核苷酸。而DNA的脱氧核糖上无2-OH基,不能形成碱水解的中间产物,故DNA不易被碱水解。2、了解真核生物基因组和原核生物基因组的特点?序号真核生物原核生物1DNA含量高,碱基对总数可达10 11,且与组蛋白稳定结合形成染色体,具有多个复制起点DNA含量低,不含组蛋白,称为类核体,只有一个复制起点2有多个呈线形的染色体只有一条环形染色体3DNA中含有大量重复序列无重复序列4蛋白质编码的大多数基因都含有内含子(有断裂基因)不含内
12、含子5RNA是细胞核内合成的,它必须运输穿过核膜到细胞质才能翻译不存在6不存在操纵子功能上密切相关的基因相互靠近,形成一个转录单位,称操纵子由相同种类的核苷酸构成的的双螺旋结构,均是遗传信息的载体,均含多个基因3、如何看待RNA功能的多样性?它的核心作用是什么?答:RNA的功能主要有: 控制蛋白质合成; 作用于RNA转录后加工与修饰; 参与细胞功能的调节; 生物催化与其他细胞持家功能;遗传信息的加工;可能是生物进化时比蛋白质和DNA更早出现的生物大分子。其核心作用是既可以作为信息分子又可以作为功能分子发挥作用。3、核苷酸的生物功能; 核苷一磷酸可生成NDP、NTP,合成DNA、RNA直接原料
13、如核苷三磷酸在能量代谢中的重要作用: ATP; UTP;CTP; GTP. 如腺苷酸是某些辅酶的结构成分,NAD、NADP、FAD等; 哺乳动物中的3,5-环腺苷酸cAMP是一些激素发挥作用的媒介物,称为激素的“第二信使”。 一些核苷多磷酸和寡核苷多磷酸类对代谢有重要的调控作用。4、核酸中核苷酸的连接键;答:3,5磷酸二酯键5、真核生物和原核生物核糖体的分子量;答:原核生物核糖体分子量为70S,大亚基50S,小亚基30S;真核生物核糖体的分子量为80S,大亚基为60S,小亚基40S。6、核酸结构的稳定因素;答:碱基对间的氢键、碱基堆积力、环境中的正离子7、DNA变性后理化性质有何变化?答:DN
14、A双链转化成单链的过程称变性。引起DNA变性的因素很多,如高温、超声波、强酸、强碱、有机溶剂和某些化学试剂(如尿素,酰胺)等都能引起变性。DNA变性后的理化性质变化主要有: 天然DNA分子的双螺旋结构解链变成单链的无规则线团,生物学活性丧失; 天然的线型DNA分子水溶液具有很大的黏度。变性后,黏度显著降低;变性后的DNA浮力密度大大增加,故沉降系数S增加; DNA变性后,碱基的有序堆积被破坏,碱基被暴露出来,因此,紫外吸收值明显增加,产生所谓增色效应。三 酶1、作为生物催化剂,酶最主要的特点是什么?答:具有很高的催化效率以及高度专一性。2、什么是诱导契合学说?该学说如何解释酶的专一性答:“诱导
15、契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补,当酶分子结合底物分子时,在底物分子诱导下,酶的构象发生变化,成为能与底物分子密切契合的构象,从而催化底物的反应。根据诱导契合学说,经过诱导之后,酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提,酶只能与互补的化合物契合,排斥那些形状、大小等不适合的化合物,故酶对底物具有严格的选择性(高度专一性)。3、阐述酶活性部位的概念、组成与特点。答:酶的活性部位(活性中心)是指酶分子中直接和底物结合并和酶催化作用直接有关的区域。 酶的结合部位,是指酶分子中与结合底物有关的部位。每种酶具有一个或一个以上的结合部位,即每一结合部位至少结合一种底物,结合部位决定酶
16、的专一性。 酶的催化部位,是指酶分子中促使底物发生化学变化的部位。催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。酶的活性部位共同特点: 酶的活性部位在酶分子整体结构中只占很小的部分。 酶的活性位具有三维立体结构;在形状、大小、电荷性等方面与底物分子具有很好的互补性。 酶的活性部位含有特定的催化基团。主要包括氨基酸侧链基团的化学功能团以及辅因子的化学功能团。如羟基、羧基等、TPP、磷酸吡哆醛、铁卟啉等, 酶的活性部位具有柔性。酶的活性部位比整个酶分子更具有柔性或称可动运动性,它容易在蛋白变性剂或底物诱导作用下发生构象的变化。 酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙。将底物分子包围起来,从而给底物分子
17、即将发生的反应提供一个区别于溶剂环境的局部微环境。4、酶具有高效催化效率的分子机理是什么?答:酶分子的活性部位结合底物形成酶底物复合物,在酶的帮助作用下(包括共价作用与非共价作用),底物进入特定的过渡态,由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能,因而反应能够顺利进行,形成产物并释放出游离的酶,使其能够参与其余底物的反应。5、利用底物形变和诱导契合的原理,解释酶催化底物反应时,酶与底物的相互作用。答:当酶与底物互相接近时,在底物的诱导作用下,酶的构象发生有利于底物结合的变化,同时,酶中某些基团或离子可以使底物分子中围绕其敏感键发生形变。酶与底物同时发生变化的结果是酶与底物形成
18、一个互相契合的复合物,并进一步转换成过渡态形式,在过渡态形式中,酶活性部位的构象与底物过渡态构象十分吻合,从而降低活化能,增加底物的反应速率。6、酶与底物中间复合物学说答:酶与底物中间复合物学说认为当酶催化某一化学反应时,酶(E)首先和底物(S)结合生成中间复合物(ES),中间复合物继续反应以生成产物(P),并释放出游离的酶。E+S ES P+E7、当加入较低浓度的竞争性抑制剂于别构酶的反应体系中时,往往观察到酶被激活的现象,请解释这种现象产生的原因。答:在有少量竞争性抑制剂存在时,抑制剂与别构酶(通常为寡聚酶)的部分活性部位结合,引起酶构象变化,此作用等同于底物的正协同同促效应,从而使酶的整
19、体活性提高。8、酶原激活的机制是什么?该机制如何体现“蛋白质一级结构决定高级结构”的原理?答:酶原激活的机制是在相应的蛋白水解酶的作用下,无催化功能的酶原在特定肽键处断裂,一级结构发生变化,从而导致其高级结构变化,形成活性部位,具备了特定的催化功能。这种变化是一种不可逆的过程。在酶原激活的机制中,因为高级结构的改变是由于一级结构的改变造成的,因此这说明了不同的一级结构可导致不同高级结构的产生,这是“蛋白质一级结构决定高级结构”原理的体现。四维生素1什么是维生素?列举脂溶性维生素与水溶性维生素的成员。答:定义:参与生物生长发育与代谢所必需的一类微量小分子有机化合物。脂溶性维生素主要包括维生素A、
20、维生素D、维生素E、维生素K等水溶性维生素主要包括维生素B族(维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、维生素B12、叶酸、泛酸、生物素)、硫辛酸和维生素C。 2为什么维生素D可数个星期补充一次,而维生素C必须经常补充?答:维生素D是脂溶性的维生素,可以贮存在肝等器官中。维生素C是水溶性的,不能贮存,所以必须经常补充。3维生素A主要存在于肉类食物中,为什么素食者并不缺乏维生素A?答:维生素A可在人体内由植物性食物中的b胡萝卜素转化而成。4、说出VB1、VB2、泛酸、VB6、VPP、叶酸、VB12及VC等维生素的别名?辅酶形式及缺乏病;说明VA、VD、VE、VK等脂溶性维生素的缺乏病。答:
21、维生素存在于主要功能缺乏病A别名:视黄醇,抗干眼病维生素肝。只存在于动物性食物中,鱼肝油中较多。: 1、 合成视紫红质;2、与人体上皮细胞的正常形成和功能有关 ;3、提高机体免疫功能。4、促进生长发育夜盲病;因上皮组织干燥、增生和角质化,导致干眼病、皮肤干燥、毛发脱落等。D 抗佝偻病维生素;以D2和D3为代表 从肝,奶,蛋黄摄取不足需要补充:胆固醇7-脱氢胆固醇(日光紫外光维生素D3植物性食物中的麦角固醇 - (紫外线) - VD3 促进小肠黏膜细胞对钙及磷的吸收,促进肾小管对钙磷的重吸收,促进钙盐的更新和新骨的生成。佝偻病,软骨病E 生育酚植物油,豆类,蔬菜等1、VE+自由基生育酚自由基(与
22、自由基结合) 生育醌(与葡糖醛结合) 随粪便排出; 2、其他:保护生物膜功能、促进血红素合成、影响动物免疫功能与生殖功能、保护肝等生殖器官受损而不育,或肌营养不良、心肌受损、贫血等症状。K 别名:凝血维生素。四种。 K1存在于肝与绿色植物,肠道细菌合成K2,人工合成K3、K4。 维持凝血因子、 、凝血因子正常水平凝血时间延长。VB1与羧化辅酶 别名:硫胺素、抗脚气病维生素 种子外皮和胚芽辅酶形式: VB1 + ATP AMP +TPP(焦磷酸硫胺素) 辅酶功能: TPP催化丙酮酸或-酮戊二酸氧化脱羧反应的辅酶(羧化辅酶)VB1能抑制胆碱酯酶的活性,使神经传导所需的乙酰胆碱不被除数坏,保持神经的
- 配套讲稿:
如PPT文件的首页显示word图标,表示该PPT已包含配套word讲稿。双击word图标可打开word文档。
- 特殊限制:
部分文档作品中含有的国旗、国徽等图片,仅作为作品整体效果示例展示,禁止商用。设计者仅对作品中独创性部分享有著作权。
- 关 键 词:
- 生物化学 思考题
链接地址:https://www.31doc.com/p-2777426.html