第7章氨基酸代谢.ppt
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1、氨 基 酸 代 谢,第 七 章,蛋白质的营养作用 Nutritional Function of Protein,第一节,一、 蛋白质的功能,1. 维持细胞、组织的生长、更新和修补,2. 参与多种重要的生理活动,催化(酶)、免疫(抗原及抗体)、运动(肌肉)、物质转运(载体)、凝血(凝血系统)等。,3. 氧化供能(最次要),二、蛋白质的需求量,氮平衡(nitrogen balance) 摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪)中含氮量之间的关系。,氮总平衡:摄入氮 = 排出氮(正常成人),氮正平衡:摄入氮 排出氮(儿童、孕妇等),氮负平衡:摄入氮 排出氮(饥饿、消耗性疾病患者),氮平衡的意义:可以反映
2、体内蛋白质代谢的概况。,人体对蛋白质的需求量,成人每日最低蛋白质需要量为3050g,我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。,“一两色素本来淡些”,三、蛋白质的营养价值,异-亮-色-苏-苯-赖-蛋-缬,蛋白质的营养价值(nutrition value),蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。,蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。,植物蛋白质动物蛋白质,第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败,Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins,1. 胃中的消化作用,胃蛋白酶对肽
3、键作用特异性较差,主要水解由芳香族AA、Met、Leu形成的肽键,蛋白质,胃蛋白酶,多肽 + 少量氨基酸,(一) 蛋白质的消化,2. 小肠中的消化 小肠是蛋白质消化的主要部位,内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键,如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。,外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基,如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。,氨基酸 +,蛋白水解酶作用示意图,b. 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用,主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用,例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)等。,(
4、二) 氨基酸的吸收,吸收部位:主要在小肠 吸收形式:氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制:耗能的主动吸收过程,肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的分解作用。,腐败作用的产物大多有害,如胺、氨、苯酚、吲哚等;也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。,蛋白质的腐败作用(putrefaction),二、Pr的肠中腐败作用,(一)肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类,氨基酸脱羧基作用产生胺类,如组胺、色氨、苯乙胺等,(舒张小血管),(收缩小血管),(产生假神经递质),假神经递质(false neurotransmitter),某些物质结构(如苯乙醇胺,-羟酪胺)与神经递质(如儿茶酚胺)结构相似,可
5、取代正常神经递质从而影响脑功能,称假神经递质。,(二)肠道细菌通过脱氨基或尿素酶的作用产生氨,降低肠道pH,NH3转变为NH4+以胺盐形式排出,可减少氨的吸收,这是酸性灌肠的依据。,(三)腐败作用产生苯酚、吲哚、硫化氢等有害物质,正常情况下,有害物质大部分随粪便排出,只有小部分被吸收,经肝的代谢转变而解毒,不会发生中毒现象。,第三节 氨基酸的一般代谢,General Metabolism of Amino Acids,一、 真核生物中蛋白质的降解有两条途径,不依赖ATP 利用组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和胞内长寿蛋白, 依赖泛素(ubiquitin)的降解过程, 溶酶
6、体内降解过程,依赖ATP 降解异常蛋白和短寿命蛋白,二、 氨基酸代谢库(metabolic pool),食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起,分布于体内各处参与代谢,称为氨基酸代谢库。,氨基酸代谢库,氨基酸代谢概况,三、 氨基酸的脱氨基作用,定义: 指氨基酸脱去氨基生成相应-酮酸的过程。,脱氨基方式:,氧化脱氨基 非氧化脱氨基 转氨基作用 联合脱氨基,最重要,(一)转氨基作用(transamination),1. 定义 在转氨酶(transaminase)的作用下,某一氨基酸的-氨基转移到另一种-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸,原来的
7、氨基酸则转变成-酮酸的过程。,2. 反应式,特点:没有游离的氨产生,但改变了氨基酸代谢库中各种氨基酸的比例。 大多数氨基酸可参与转氨基作用,但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。,3. 转氨酶,正常人各组织GOT及GPT活性 (单位/克湿组织),血清转氨酶活性,临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。,谷丙转氨酶(GPT/ALT)和谷草转氨酶(GOT/AST),转氨基作用的机制:,转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛,各种转氨酶都具有相同的辅酶和作用机制,是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式; 是机体合成非必需氨基酸的重要途径。,通过此种方式并未产生游离的氨。,转氨基作用的生理意义:,(二)L-谷氨酸氧化脱氨基作用,
8、存在于肝、脑、肾中 辅酶为 NAD+ 或NADP+,产生游离的NH3。 GTP、ATP为其抑制剂 GDP、ADP为其激活剂,催化酶: L-谷氨酸脱氢酶,L-谷氨酸,NH3,-酮戊二酸,NAD(P)+,NAD(P)H+H+,H2O,-亚氨基戊二酸,两种脱氨基方式的联合作用,使氨基酸脱下-氨基生成-酮酸的过程。,定义:,(三)联合脱氨基作用,转氨基偶联氧化脱氨基作用,转氨基偶联嘌呤核苷酸循环,转氨基偶联氧化脱氨基作用,H2O+NAD+,转氨酶,此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式,也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。 主要在肝、肾和脑组织进行。,转氨基偶联嘌呤核苷酸循环,苹果酸,腺苷酸 代琥珀酸,次
9、黄嘌呤 核苷酸 (IMP),腺苷酸代琥 珀酸合成酶,此种方式主要在肌肉组织进行。,腺苷酸代琥珀酸裂解酶,四、-酮酸的代谢,(二)经氨基化生成非必需氨基酸,(三)转变成糖及脂类,(一)彻底氧化供能,生酮+生糖兼生酮 = “一两色素本来老” (异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸) 其中生酮氨基酸为“亮赖”;除了这7个氨基酸外,其余均为生糖氨基酸。,第四节 氨 的 代 谢,Metabolism of Ammonia,氨是机体正常代谢产物,具有毒性。 体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。 正常人血氨浓度一般不超过 60 mol/L。,一、体内有毒性的氨有三个重要来源,(
10、一)氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源; 胺类(如组胺、色胺等)的分解也可以产生氨。,(组胺、色胺等),(三)肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺,(二)肠道吸收的氨,二、氨的转运,1. 通过丙氨酸-葡萄糖循环从肌肉运往肝,反应过程,氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运,丙 氨 酸,葡 萄 糖,肌肉 蛋白质,氨基酸,NH3,谷氨酸,-酮戊 二酸,丙酮酸,糖酵解途径,肌肉,丙氨酸,血液,丙氨酸,葡萄糖,-酮戊二酸,谷氨酸,丙酮酸,NH3,尿素,尿素循环,糖异生,肝,丙氨酸-葡萄糖循环,葡萄糖,2. 谷氨酰胺的运氨作用,反应过程:,在脑、肌肉合成谷氨酰胺,运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸,
11、从而进行解毒。,三、 体内氨的去路, 在肝内合成尿素,这是最主要的去路, 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物, 合成谷氨酰胺, 肾小管泌氨,分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+,随尿排出。,四、尿素的生成,NH3在肝中合成尿素,占排氮总量80 90%; 肝在NH3解毒上非常重要,体内NH3来源与去路保持平衡,血NH3浓度低、稳定。,Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出鸟氨酸循环(orinithine cycle),又称尿素循环(urea cycle)或Krebs- Henseleit循环。,生成过程,通过鸟氨酸循环,2分子氨与1分子CO2结合生成1分子尿素及1分子水。尿素是
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