第03章酶04LB.ppt
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1、第三章 酶,是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核酸,是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂,酶(enzyme):,核酶(ribozyme):,具有高效、特异催化作用的核酸,是一类新的生物催化剂,其作用主要参与RNA的剪接或DNA的连接,包括:单体酶 寡聚酶 多酶体系 多功能酶,酶的分子结构与功能,第一节,一、酶的分子组成,仅由氨基酸残基构成,1.单纯酶,2.结合酶,维生素及其衍生物,各部分在催化反应中的作用:,酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质,辅助因子,K+、Na+、Mg2+、 Cu2+、 Zn2+、Fe2+,辅助因子分类(与酶蛋白结合紧密程度),辅酶:与酶蛋白结合疏松
2、,可用透析或超滤的 方法除去,辅基:与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤 的方法除去,金属激活酶:金属离子与酶的结合不甚紧密 金属酶:金属离子与酶结合紧密,提取过程 中不易丢失,某些辅酶(辅基)在催化中的作用,二、酶的活性中心(active center),必需基团(essential group) 指酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团,酶的活性中心定义:,指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物,或称活性部位(active site),底 物,活性中心以外的必需基团,结合基团,催化基团,活性中心,活性中心内的
3、必需基团,位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空间结构所必需,活性中心外的必需基团,三、同工酶(isoenzyme),催化相同的化学反应,酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶,概念,举例:乳酸脱氢酶(LDH),酶的工作原理,第二节,一、酶促反应的特点,1. 高效率,2. 高度特异性/专一性,绝对特异性,相对特异性,立体异构特异性,3. 可调节性,酶可极大地降低反应所需的活化能,二、酶催化作用机制,活化能:底物由初态变为活化态所需的能量,酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合,酶底物复合物,酶-底物复合物的形成有
4、利于底物转变成过渡态,1.诱导契合作用使酶与底物密切结合,2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心,酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋” 酶反应在此疏水环境中进行,使底物分子脱溶剂化 (desolvation) 排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥,防止水化膜的形成 利于底物与酶分子的密切接触和结合,3.表面效应使底物分子去溶剂化,酶促反应动力学,第三节,酶促反应动力学:,概念 研究各种因素对酶促反应速率的影 响,并加以定量的阐述,酶促反应速率的影响因素,底物浓度、酶浓度、p、温度、激活剂和抑制剂等,当底物浓度较低时,反应速率与底物浓度成正比;反应为一级
5、反应,一、底物浓度对反应速率的影响,随着底物浓度的增高,反应速率不再成正比例加速;反应为混合级反应,当底物浓度高达一定程度,反应速率不再增加,达最大速率;反应为零级反应,(一)米曼氏方程式,依据:,中间产物学说,SE,假设:,测定的是初速度,S:底物浓度 V:反应速率 Vmax:最大反应速率 m:米氏常数,(二)Km与Vm的意义,Km=S,2) Km可近似表示酶对底物的亲和力, Km值越大,亲和力越小 3) Km是酶的特征性常数之一,同一种 酶对于不同底物有不同的Km值,Km:,Vm:酶完全被底物饱和时的反应速率,1) Km等于酶促反应速率为最大反应 速率一半时的底物浓度,双倒数作图法,米氏方
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