第08章氨基酸.ppt
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1、氨 基 酸 代 谢 Metabolism of Amino Acids,第 八 章,氨基酸的生理功用、营养价值及代谢概况 Nutritional Function of Protein,第一节,一、 氨基酸的生理功用,合成蛋白质以维持细胞、组织的生长、 更新和修补,2. 合成许多重要生理作用的含氮化合物,4. 氧化供能 人体每日15%能量由蛋白质提供。,3. 本身具有特殊功能 Gly为抑制性神经递质,Glu&Asp兴奋性神经递质,Ala及Gln参与氨转运 。,二、氨基酸的营养价值,(一)、氨基酸的分类,营养必需氨基酸:(自身不能合成),营养非必需氨基酸:(自身能合成),营养半必需氨基酸:(合成
2、消耗必需氨基酸),Phe、Lys、Try、Thr、Leu、Ileu、Met、Val,Cys、Tyr 又称条件必需氨基酸,其余12种氨基酸,(二)、人体对氨基酸的需要 1、氨基酸模式: 定义:一种蛋白质中所含必需氨基酸的构成比例。 算法:该蛋白质中所含色氨酸含量定为1,分别计算其他必需氨基酸的比值,这一系列比值就是该种蛋白质的氨基酸模式。 意义:代表了该蛋白质的组成特点,又代表了合成时,该蛋白对必需氨基酸的需求。,2、限制性氨基酸:食物中含量相对较低的必需氨基酸,对其他氨基酸利用有不同程度的限制作用。 缺乏最多的称为第一限制性氨基酸。,3、蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需
3、氨基酸可以互相补充而提高营养价值。缓解限制性氨基酸的限制作用(如谷类含Lys少,Trp多,豆类则含Lys多,Trp少,两者混合食用可提高营养价值),(三)、必需氨基酸的营养价值,必需氨基酸是影响和评价食物蛋白质营养价值的决定因素 蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。(必须氨基酸种类越多,数量越足,营养价值越大,动物大于植物.) 食物蛋白质的氨基酸模式越接近人体蛋白质的氨基酸模式,其营养价值就越高。 如:动物蛋白中蛋,奶,肉,鱼等,以及大豆蛋白,称为优质蛋白质。其中鸡蛋蛋白质与人体蛋白质氨基酸模式最接近。,2、必需氨基酸对氮平衡,即对体内蛋白质合成、分解代谢的影响,1). 氮平
4、衡(nitrogen balance) 摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪)中含氮量之间的关系。,氮总平衡:摄入氮 = 排出氮(正常成人),氮正平衡:摄入氮 排出氮(儿童、孕妇等),氮负平衡:摄入氮 排出氮(饥饿、消耗性疾病患者),氮平衡的意义:可以反映体内蛋白质代谢的慨况。,(四)、必需氨基酸对营养素的中枢感受器和基因调控的实验观察与研究,必需氨基酸的缺乏和不平衡不止是影响本身的摄取和利用。 离体实验研究发现,缺乏任何一种必需氨基酸以及精氨酸、组氨酸都能降低脂肪酸合酶mRNA的基因表达。 这些研究结果在分子水平上解释了蛋白质、能量营养不良常常相伴发生的原因。,三、 氨基酸的代谢概况,食物蛋白经
5、消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起,分布于体内各处参与代谢,称为氨基酸代谢库。 “来三去四”处于动态平衡,氨基酸代谢库,氨基酸代谢概况,目 录,第二节 氨基酸的来源,一、蛋白质的消化、吸收和腐败,Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins,一、 蛋白质的消化,蛋白质消化的生理意义,由大分子转变为小分子,便于吸收。 消除种属特异性和抗原性,防止过敏、毒性反应。 胃肠的蛋白水解酶对蛋白质的催化作用具有专一性。有内肽酶和外肽酶。,氨基酸 +,蛋白水解酶作用示意图,消化过程,(一)胃中的消化作
6、用,胃蛋白酶的最适pH为1.52.5,对蛋白质肽键作用特异性差,产物主要为多肽及少量氨基酸。,(二)小肠中的消化 小肠是蛋白质消化的主要部位。,内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键,如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。,外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基,如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。,肠液中酶原的激活,可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 酶原还可视为酶的贮存形式。,酶原激活的意义,氨基酸 +,蛋白水解酶作用示意图,2. 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用,主要是寡肽酶(oligop
7、eptidase)的作用,例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)等。,二、氨基酸的吸收,吸收部位:主要在小肠 吸收形式:氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制:耗能的主动吸收过程,(一)氨基酸吸收载体,载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体,由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内,Na+再由钠泵排出细胞。,载 体类型,中性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 酸性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体,(二)-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用,-谷氨酰基循环(-glutamyl cycle)过程:,谷胱甘肽对氨基酸的转运 谷胱甘肽再合成,半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly),细胞外,-谷
8、 氨酰 基转 移酶,细胞膜,谷胱甘肽 GSH,细胞内,-谷氨酰基循环过程,氨基酸,目 录,关键酶,利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系 此种转运也是耗能的主动吸收过程 吸收作用在小肠近端较强,(三)肽的吸收,三、 蛋白质的腐败作用,肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用,腐败作用的产物大多有害,如胺、氨、苯酚、吲哚等;也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。,蛋白质的腐败作用(putrefaction),(一)胺类(amines)的生成,假神经递质(false neurotransmitter),某些物质结构与神经递质结构相似,可取代正常神经递质从而影响脑功能,称假
9、神经递质。,-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺,它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合,但不能传递神经冲动,使大脑发生异常抑制。,(二) 氨的生成,降低肠道pH,NH3转变为NH4+以胺盐形式排出,可减少氨的吸收,这是酸性灌肠的依据。,(三)其它有害物质的生成,二、体内蛋白质分解,(一)体内原有蛋白质的降解是体内氨基酸另一重要来源(2%) (二)不同蛋白质降解的速率各不相同,短寿蛋白质多带有快速降解的结构信号 (三)真核生物细胞内蛋白降解的两条主要途径,蛋白质的半寿期(half-life),蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间,用t1/2表示,具有快速降解的结构信号,如链中有PEST序列,即脯-谷-丝-
10、苏四氨基酸结构域,N末端有起标识或调节作用的氨基酸,如精氨酸等,短寿期蛋白质,E3:泛素蛋白连接酶,真核生物中蛋白质的降解有两条途径,不依赖ATP 利用组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白, 依赖泛素(ubiquitin)的降解过程, 溶酶体内降解过程,依赖ATP 降解异常蛋白和短寿命蛋白及癌基因蛋白,泛素,76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD) 普遍存在于真核生物而得名 一级结构高度保守,N-末端为蛋氨酸残基,C末端多为甘氨酸残基,链中有多个赖氨酸残基 C末端甘氨酸残基和48位的赖氨酸残基与泛素的活化,转运,靶蛋白的泛素化成泛素链有关 被降解的蛋白质而言
11、,泛素只起标记作用,3. 整个降解过程在碱性条件(pH7.8)下进行的, 对降解的蛋白有严格的选择性。,泛素化过程,E1:泛素活化酶,E2:泛素携带蛋白,E3:泛素蛋白连接酶,可以讲活化的泛素通过48位的赖氨酸与76号位的Gly形成聚泛素,这样如同贴在靶蛋白上进入蛋白酶体降解的“死亡”标签。,RP,如基因表达、细胞增殖、炎症反应、诱发癌瘤(促进抑癌蛋白P53降解),体内蛋白质降解参与多种生理、病理调节作用,三、营养非必需氨基酸的生物合成,(一)-酮戊二酸还原氨化生成谷氨酸,意义: 1、从代谢中间物-酮戊二酸形成L-谷氨酸外; 2、构成了许多其他氨基酸生物合成途径中的关键性的第一步。,(二)谷氨
12、酸在谷氨酰胺合成酶催化下合成谷氨酰胺,(三)丙酮酸和草酰乙酸通过转氨基作用生成丙氨酸 和天冬氨酸 (ALT,AST),(四)天冬氨酸在天冬酰胺合成酶催化下形成天冬酰胺,铵源为Gln,(五)丝氨酸从糖酵解的中间产物D-3-磷酸甘油酸形成,经过脱氢、转氨及水解去磷酸化过程,(六)甘氨酸在哺乳动物中有几条合成途径,(七)脯氨酸是从谷氨酸形成的,(八)半胱氨酸可由蛋氨酸和丝氨酸合成,(九)苯丙氨酸在苯丙氨酸羟化酶的催化下形成酪氨酸,第三节 氨基酸的一般代谢,General Metabolism of Amino Acids,R,脱氨基作用 脱羧基作用,一、 氨基酸的脱氨基作用,定义 指氨基酸脱去氨基生
13、成相应-酮酸的过程。,脱氨基方式,氧化脱氨基 转氨基作用 联合脱氨基 非氧化脱氨基,(一)转氨基作用(transamination),1. 定义 在转氨酶(transaminase)的作用下,某一氨基酸去掉-氨基生成相应的-酮酸,而另一种-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。,2. 反应式,大多数氨基酸可参与转氨基作用,但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。,3. 转氨酶,正常人各组织AST及ALT活性 (单位/克湿组织),血清转氨酶活性,临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。ALT诊断急性肝炎,AST诊断心肌梗死。,4. 转氨基作用的机制,转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛,目 录,转氨基作用不仅是体内多
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