蛋白质的结构与功能2.ppt
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1、第三章 蛋白质的结构与功能,1 研究蛋白质空间结构的方法 2 蛋白质的二级结构 3 纤维状蛋白质-细胞和组织的结构物质 4 球状蛋白质和三级结构 5 寡聚体蛋白质和四级结构 6 蛋白质空间结构与功能的关系,第一节 研究蛋白质空间结构的方法 蛋白质空间构象 是指蛋白质多肽链主链在空间上的走向及所有原子和基团在空间中的排列与分布。 蛋白质的空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构。 ,X-射线晶体衍射和核磁共振光谱是研究大分子结构的主要方法。 X-射线晶体衍射可用来研究处在晶体状态下的蛋白质的空间结构 核磁共振(NMR)光谱可用来研究处在溶液状态的蛋白质的结构。,第二节 蛋白质的二级结构,蛋白质的
2、二级(Secondary)结构是指肽链的主链的原子在空间的排列。 只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。 主要有-螺旋、-折叠、-转角。,肽平面:主链肽键C-N具有双键性质而不能自由旋转,肽键的4个原子和与之相连的两个-碳原子(C)都处于同一个平面内,此刚性结构的平面称肽平面或酰胺平面。,肽平面的结构,绕C-N1键旋转的角度称(角), 绕C-C2键旋转的角度称(角)。 多肽链的所有可能构象都能用和这两个构象角称二面角描述。,空间障碍使顺式结构不稳定,蛋白质中大约有6的脯氨酸残基处于顺式构象,二面角决定了 相邻两个肽平面的空间关系,(1)-螺旋 -helix,在-螺旋中肽平面的键长和键角一
3、定; 肽键的原子排列呈反式构型; 相邻的肽平面构成两面角;,各个肽平面围绕同一轴旋转,形成螺旋结构,螺旋一周,沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基;两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键,氢键的取向几乎与轴平行,第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。 蛋白质分子为右手-螺旋。,(1)-螺旋,-螺旋,(2)-折叠,-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列,通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象 在-折叠中,-碳原子总是处于折叠的角上,氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直,两个氨基酸之间的轴心
4、距为0.35nm,-pleated sheet,-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的;也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联,氢键与链的长轴接近垂直。 -折叠有两种类型。一种为平行式,即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式,即相邻两条肽链的方向相反。,(2)-折叠,反平行-折叠,平行-折叠,(3)-转角 -turn,在-转角部分,由四个氨基酸残基组成; 弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 N-H 之间形成氢键,形成一个不很稳定的环状结构。 这类结构主要存在于球状蛋白分子中。,当蛋白质处于某种状态时(缺乏特定分子)下是无序的,而在另一
5、种状态时(结合特定分子)是有序的。,(4)无规则序列,第三节 . 纤维状蛋白质-细胞和组织的结构物质 3.1. -角蛋白(keratin) 角蛋白是外胚层细胞的结构蛋白质(structural protein),来源于皮肤以及皮肤的衍生物:发、毛、鳞、羽、甲,蹄、角等。 角蛋白可分为两类,一类是-角蛋白,另一类是-角蛋白。-角蛋白是角蛋白中的优势形式。,带有许多二硫键的角蛋白,例如指甲的角蛋白就很硬,而且不易弯曲。 而含有少量二硫键的角蛋白,例如羊毛中的角蛋白就很容易弯曲和抻长。 烫发,3.2 丝心蛋白 蚕丝的主要成分是丝心蛋白,而丝心蛋白的主要二级结构是-折叠。 Pauling和Corey正
6、是依据丝心蛋白的X-射线衍射图提出了-折叠结构。 丝心蛋白含有的多肽链都是反平行排列的-折叠结构,大多数丝心蛋白的一级结构含有长的重复序列片段,-Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-。 丝心蛋白是很柔软的,因为堆积的折叠片只是靠侧链之间的范德华力结合在一起的。,3.3.胶原蛋白 胶原蛋白或称胶原(collagen)是很多脊椎动物和无脊椎动物休内含量最丰富的蛋白质,它也属于结构蛋白质,使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。,第四节 球状蛋白质和三级结构,球状蛋白近似球形。 蛋白质的三级结构(tertiary structure) 和四级结构通常是针对球状蛋白质而言。 蛋白质的三级结构是蛋
7、白质分子中的所有原子的三维空间排列,包括它的二级结构要素和它的侧链在空间结构上的关系,4.1. 三级结构的某些特征: 1). 球状蛋白质常都含有-螺旋和-折叠片两种基本要素 2). 侧链的定位随极性而变化 3). 球状蛋白具有紧密堆砌的核心 4). 超二级结构(supersecondary structure)即基元(motif) 在许多蛋白质分子中常观察到二级结构要素的某些组合,即超二级结构或称为基元。这些组合有: 基元:两个平行的链由一个-螺旋右手交联,为最常见的一种组合 -发夹基元:由三条反平行的链(或肽段)组成。 基元:由二条连续的反平行的-螺旋构成。 -桶式(-barrel) 基元:
8、由连续的-片卷筑而成(有三种不同的形式)。,5). 结构域(domain) 分子较大的多肽链常折叠成两个或多个球状簇,这种球状簇叫做域或结构域。 结构域是由几个超二级结构单位组成的,大多数由100-200个氨基酸残基构成。平均直径约2.5nm 结构域常具特殊功能,例如,结合小分子(3-磷酸甘油醛脱氢酶同NAD的结合属于这种情况) 。,4.2. 蛋白质空间构象稳定的因素 蛋白质多肽链在生理条件下折叠形成特定的空间构象显然是热力学上一种有利的过程,是各种作用力相互作用、精巧平衡的结果。 (1)静电相互作用: 离子相互作用: 蛋白质分子的相反电荷基团的结合称为盐键或离子键(离子对) 。 偶极与偶极间
9、的相互作用: 在电中性分子之间的非共价结合统称为范德华力。,(2)氢键: 氢键是一种由弱酸性的供体基团(D-H)和一个具独电子的原子(A)之间形成的最显著的静电作用力。蛋白质具有众多的氢键供体和受体,包括主链上的羰基和酰胺基及极性侧链基团。 (3)疏水作用: 疏水作用是由于蛋白质多肽链的疏水残基具有避开水的倾向、彼此在分子内聚集所产生的作用力。这种力是维持蛋白质分子稳定的主要的作用力。 (4)二硫键:两个硫原子之间形成的共价键,一般指多肽链中的两个半胱氨酸残基侧链的硫原子之间形成的共价键。二硫键是某些蛋白质维持结构稳定性的主要因素。,键 能 肽键 二硫键 离子键 氢键 疏水键 范德华力,90k
10、cal/mol,3kcal/mol,1kcal/mol,1kcal/mol,0.1kcal/mol,4.3. 蛋白质的变性与复性,蛋白质的变性:是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。,4.3.1 蛋白质的变性,变性是指蛋白质高级结构发生改变,而肽键不断裂。变性后的蛋白质某些性质发生变化。,蛋白质变性的因素,物理因素 (1) 加热: 加热是引起蛋白质变性的最常见因素,蛋白质热变性后结构伸展变形。,(2) 低温: 低温处理可导致某些蛋白质的变性。 如:11S大豆蛋白质、乳蛋白在冷却或冷冻时可以发生凝集和沉淀就是
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