食品化学-蛋白质.ppt
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1、5.1 概述 5.2 氨基酸的物理化学性质 5.3 肽 5.4 蛋白质的结构,第5章 氨基酸、肽和蛋白质,5.5 蛋白质的变性作用 5.6 蛋白质的功能性质 5.7 蛋白质在加工贮藏中的变化 5.8 食品中常见蛋白质,Protein,5.1 概述 P146,蛋白质存在于所有的生物细胞中,是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础,它参与了几乎所有的生命活动过程。,5.1.2 蛋白质的分类,简单蛋白质完全由氨基酸构成。 结合蛋白质除了蛋白质部分外,还有非蛋白成分。,5.1.1 蛋白质的化学组成(略),依据溶解特性简单蛋白质的分类,根据溶解度对简单蛋白分类,溶解性最差的是
2、 蛋白。存在于骨皮壳等。 溶解适应性较强的是 蛋白。 富含酪氨酸、存在于细胞核的是 蛋白。 只溶于烯酸碱的是 蛋白。存在于植物种子。,硬,清,组,谷,不溶于水但溶于盐的是 蛋白。存在于肌肉、大豆、血清、乳等。 溶于醇的是醇溶蛋白。存在于植物种子。 缺色氨酸、但富含赖氨酸的是 蛋白。,球,精,结合蛋白根据结合物不同分为六类,核蛋白类:与 结合。 糖蛋白类:与 结合。 脂蛋白类:与 结合。 色蛋白类:与 结合。 磷蛋白类:与 结合。 金属蛋白类:与 结合。,核酸,糖类,脂类,色素,磷酸,金属,依据蛋白质的外形分类,球状蛋白质:globular protein外形接近球形或椭圆形,溶解性较好,能形成
3、结晶,大多数蛋白质属于这一类。 纤维状蛋白质:fibrous protein分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。,5.2 氨基酸的物理化学性质P148,5.2.1一般性质 5.2.1.1 结构 5.2.1.2 酸碱性质 5.2.1.3 疏水性 5.2.1.4 光学性质 5.2.1.5 旋光性,5.2.2 化学反应 5.2.2.1 与茚三酮反应 5.2.2.2 与邻苯二甲醛反应 5.2.2.3 与荧光胺反应,5.2.1.1 结构,通式: H O R CC NH3 OH,a-氨基酸,天然氨基酸主要是 。,氨基酸的分类,蛋白质分子中存在20种氨基酸,含硫氨基酸有 和
4、 。 含羟基氨基酸有 和 。 酸性氨基酸有 和 。 环状氨基酸是 。 最小的氨基酸是 。,胱,蛋,丝,苏,谷,天冬,脯,甘,甘,丙,缬,亮,异亮,脂肪族,丝,半胱,苏,甲硫,脯,苯丙,酪,色,组,赖,精,天,谷,天酰,谷酰,5.2.1.2 氨基酸的酸碱性质P148,如果要使氨基酸带正电,则要使介质 pH ( )等电点 。,PH 1 7 10 净电荷 +1 0 -1 正离子 两性离子 负离子 等电点PI,5.2 氨基酸的物理化学性质,5.2.1.3 氨基酸的疏水性 P149,在相同的条件下,一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数值。 具有大的正G的氨基酸侧链是疏
5、水性的,具有负的G的氨基酸侧链是亲水性的。,5.2.3 食品中的氨基酸,必须氨基酸:亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸8种(婴儿还需强化组氨酸)。 除甘氨酸外,氨基酸分子都有不对称碳原子, 在一般情况下只有L型氨基酸具有生物活性。,氨基酸以生产现状,目前氨基酸生产方法有发酵法、酶法、化学合成法、提取法等,但主要以发酵法为主。主要生产国家有日本、美国、德国、法国、印尼、泰国、韩国、中国等。日本在氨基酸的研究开发、生产技术、品种、产量上居世界领先地位、我国的氨基酸工业与世界先进水平相比差距较大,主要表现在产品品种少,生产规模小,生产水平低“,氨基酸化合物中产量较大的
6、有L谷氨酸钠,DL蛋氨酸,L赖氨酸盐酸盐等,而尤以L谷氨酸钠产量最大。 饲料用蛋氨酸和赖氨酸等需求量不断增加。 对合成甜味素的原料天冬氨酸和苯丙氨酸的需求近十几年来增长了十几倍,氨基酸在食品工业中的应用,作食品添加剂,主要用作食品营养强化剂、增味剂等。 用于强化剂 主要是指必需氨基酸或其盐类,如L赖氨酸盐酸盐,DL蛋氨酸,DL苏氨酸,DL色氨酸等,它们可用于米、小麦粉、玉米等谷类及面包、面条、酱油、奶粉、软饮料、糖果等食品中。,用于鲜味剂,谷氨酸的钠盐即谷氨酸钠具有很强的增加食品鲜味的作用,俗称味精,是世界范围应用最广的鲜味剂,也是产销量最大的一种氨基酸产品,作为鲜味剂广泛用于家庭,饮食业及各
7、种食品加工中,如罐头、火腿、香肠、糖果、调味料、腌渍品、方便食品、快餐食品等。,用于甜味剂,以L天门冬氨酸与L苯丙氨酸为主要原料合成的天门冬酰苯丙氨酸甲酯(甜味素),甜味十分纯正,甜度约为蔗糖的150倍左右,热值很低,对人体无毒,其分解产物能被人体吸收利用,属低热值营养型甜味剂,可用于汽水、乳饮料、咖啡饮料、胶姆糖等。,用于食品防腐,甘氨酸是一种安全性高的氨基酸类抗菌剂,对枯草杆菌及大肠杆菌的繁殖有一定抑制作用,还具有缓冲作用和抗氧化作用,也是合成苏氨酸的原料。 赖氨酸聚合物(聚合赖氨酸)也是一种安全性很高的食品防腐剂,用于抑制革兰氏阳性菌。革兰氏阴性菌及真菌的增殖,抑制乳酸菌及酵母菌的增殖等
8、。,用于食品的其他方面,如赖氨酸可用作食品除臭剂;唯一 甘氨酸、L谷氨酸、b丙氨酸,L苯丙氨酸、L脯氨酸,L半胱氨酸、L亮氨酸、DL蛋氨酸等用作食品香料; 赖氨酸、精氨酸、半胱氨酸用作食品发色剂等,5.3 肽,一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物称为肽。,由两个氨基酸组成的肽称为二肽,由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。,在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序称为氨基酸顺序 通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基,称为氨基端或N-端;在另一端含有一个游离的-羧基,称为羧基端或C-端。 氨基酸的顺序是从N-
9、端的氨基酸残基开始,以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为: Ser-Val-Tyr-Asp-Gln,天然存在的重要多肽,在生物体中,多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。 但是,也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能,常称为活性肽。,生物活性肽,例如三肽胃泌素、四肽胃泌素在促进胃酸分泌等方面的作用; 谷胱甘肽(GSH)是一些酶的辅助因子,在机体内参与氧化还原反应,是生物防御体系的重要组成部分,例如可以清除过氧化物(ROOH)或者是过氧化氢,当然,还有其它的一些重要作用。,在食品方面,由于其还原性,能够改善食品的风味,防止褐变,有呈味,保
10、鲜等功能; 在生物医学方面,谷胱甘肽可以保护体内细胞,维持蛋白质结构和功能,清除体内过氧化物、自由基,解毒,促进铁质的吸收,参与氨基酸的转运和吸收。,5.4 蛋白质的结构,P158 稳定蛋白质的作用力,-C-NH2 NH2 -COO,-CH2OH HOH2C-,-CH-CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 C,S-S,-NH2OOC,-COO-H0-,-R-R-,1. 2. 3. 4. 5.,1,3,4,5,2,2,3,二硫键,憎水键,离子键,氢键,范德华键,二硫键 离子键 憎水键 范德华键 氢键,5.5.1 定义 蛋白质二级及其以上的高级结构状态受到破坏,引起蛋白质理化性质改变并导
11、致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性。,5.5 蛋白质的变性作用 P159,Native,Unfolded,5.5.2 变性对其结构和功能的影响,(1)分子内部的疏水性基团暴露,蛋白质在水中溶解性能降低 (2)由于四级结构的变化,某些生物蛋白质的生物活性丧失 (3)蛋白质的肽键更多的暴露出来,易被蛋白酶结合而水解 (4)蛋白质结合水的能力发生了变化 (5)蛋白质分散系的黏度发生了变化 (6)蛋白质的结晶能力丧失,例如,豆类中胰蛋白酶热变性能显著地提高某些动物所食用的豆类蛋白质的消化率;部分变性的蛋白质比天然的更易消化和具有较好的起泡和乳化性质。热变性也是食品蛋白质热诱导胶凝的先决条件。,
12、Native molecule,Denatured molecule,5.5.3 影响蛋白质变性的物理因素P162,物理因素 (1)热; (2)冷冻 (3)机械 (4)高净压 (5)电磁辐射 (6)界面作用,化学因素 (7)酸、碱因素 (8)盐类 (9)有机溶剂 (10)有机化合物 (11)还原剂,(1)加热,加热是食品加工常用的处理过程,也是引起蛋白质变性最常见的因素。蛋白质在某一温度时,会产生状态的剧烈变化,这个温度就是蛋白质的变性温度。蛋白质经过热变性后,表现了相当程度的伸展变形。例如天然血清蛋白是椭园形的,长:宽3:1,而热变性后的血清蛋白的长:宽5.5:1,蛋白分子形状明显地发生伸展
13、。,加热时,稳定蛋白质结构的氢键将被破坏,分子发生伸展使得一些疏水性残基等暴露,可以导致蛋白质分子间的聚集反应。蛋白质的变性速度的温度系数约为600左右,远远大于一般化学反应速度(34)的变化。 这个性质在食品加工中有很重要的应用价值,例如高温瞬时杀菌(HTST)、超高温杀菌(UHT)技术就是利用高温大大提升蛋白质的变性速度,短时间内破坏食品中的生物活性蛋白质或微生物中的酶,而由于其他化学反应的速度变化相对较小,短时间的升温确保了其它营养素的较少损失。,(2)冷冻,低温处理可以导致某些蛋白质的变性,例如L-苏氨酸胱氨酸酶在室温下稳定,但在0不稳定。11S大豆蛋白质、乳蛋白在冷却或冷冻时可以发生
14、凝集和沉淀。还有一些例外的情况,就是一些酶在较低温度下被激活(例如一些氧化酶)。,导致蛋白质在低温下的变性的原因可能是由于导致蛋白质的水合环境变化,破坏了维持蛋白质结构的作用力的平衡,并且因为一些基团的水化层被破坏,基团之间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基重排;也可能是由于体系结冰后的盐效应问题,盐浓度的提高导致蛋白质的变性。另外,由于冷冻引起的浓缩效应,可能导致蛋白质分子内、分子间的双硫键交换反应增加,从而也导致蛋白质的变性。,(3)机械处理,有些机械处理如揉捏、搅打等,由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展,破坏了其中的-螺旋,导致蛋白质变性。剪切的速度越大,蛋白质的变性程度越大,例如在pH=3
15、.54.5和80120的条件下,用8,000 s-110,000 s-1的剪切速度处理乳清蛋白(浓度10%20%),就可以形成蛋白质脂肪代用品;沙拉酱、冰激凌等的生产中也涉及到蛋白质的机械变性过程。,(4)静高压,球型的蛋白质分子不是刚性球,分子内部还是存在一些空穴,具有一定的柔性和可压缩性,高压下(一般温度下,100 MPa1,000 MPa)蛋白质分子会发生变形现象(即发生变性)。有时,由于高压而导致蛋白质的变性或酶的失活,在高压消除以后会重新恢复。 静高压处理只是导致酶或微生物的灭活,对食品中的营养物质、色泽、风味等不会造成破坏作用,也不形成有害的化合物,它已经是21世纪食品加工技术的一
16、个重要新技术。,(5)电磁辐射,电磁波对蛋白质结构的影响与电磁波的波长与能量有关,一般可见光由于波长较长、能量较低,对蛋白质的构象影响不大,而像紫外线、x-射线、-射线等高能量的电磁波,对蛋白质的构象会产生明显的影响。高能射线被芳香族氨基酸吸收,导致蛋白质构象改变,同时还会使氨基酸的残基发生各种变化,如破坏共价键、分子离子化、分子游离基化等。所以辐射不仅可以对蛋白质进行变性,而且还可能导致蛋白质的营养价值变化。,(6)界面作用,蛋白质吸附在气-液、液-固或液-液界面后,可以发生不可逆的变性。发生界面变性的原因在于,在气液界面上水分子的能量较本体水分子的能量高,这些水分子与蛋白质分子发生相互作用
17、后,蛋白质结构发生少许伸展,水分子进入蛋白质分子的内部,进一步导致蛋白质分子的伸展,并使得蛋白质的疏水性残基、亲水性残基分别向极性不同的两相(空气-水)排列,最终导致蛋白质分子的变性。,(7)酸、碱因素,大多数蛋白质在特定的pH值范围内是稳定的,但若处于极端pH 条件下,分子内部的可离解基团如氨基、羧基等离解,产生强烈的分子内静电作用,分子产生伸展、变性。此时如果再加热,变性速率会更大。在一些情况下,蛋白质经过酸碱处理后,pH又调节回原来的范围,蛋白质仍可以恢复原来的结构,例如酶。 大多数蛋白质在中性条件下比较稳定。,(8)盐类,碱土金属Ca2+、Mg2+离子可能是蛋白质中的组成部分,对蛋白质
18、构象起着重要作用,所以除去会降低蛋白质分子对热、酶等的稳定性。 而对于一些重金属离子如Cu2+、Fe2+、Hg2+、Pb2+、Ag3+等,由于易与蛋白质分子中的-SH 形成稳定的化合物,或者是将双硫键转化为-SH基,因而导致蛋白质的变性。此外由于Hg2+、Pb2+等还能够与组氨酸、色氨酸残基等反应,它们也能导致蛋白质的变性变化。,对于阴离子,它们对蛋白质结构稳定性影响的大小程度为:F-SO42-Cl-Br-I-ClO4-SCN- Cl3CCOO-。在高浓度时阴离子对蛋白质结构的影响比阳离子更强,一般氯离子、氟离子、硫酸根离子是蛋白质结构的稳定剂,而硫氰酸根、三氯乙酸根则是蛋白质结构的去稳定剂。
19、,(9)有机溶剂,大部分的有机溶剂可导致蛋白质的变性,因为它们降低了溶液的介电常数,使蛋白质分子内基团间的静电力增加;或者是破坏(或增加)蛋白质分子内的氢键,改变了稳定蛋白质构象原有的作用力情况;或是进入蛋白质的疏水性区域,破坏了蛋白质分子的疏水相互作用。结果是蛋白质构象改变,从而产生变性作用。 在低浓度下有机溶剂对蛋白质结构的影响较小,一些甚至具有稳定作用,但是在高浓度下所有的有机溶剂均能对蛋白质产生变性作用。,(10)有机化合物,高浓度的脲素和胍盐(4 molL-18molL-1)导致蛋白质因分子中氢键的断裂而变性;是一个有常用的试剂。 表面活性剂如十二烷基磺酸钠(SDS) 能在蛋白质的疏
20、水区和亲水区间起作用,破坏疏水相互作用,促使天然蛋白分子伸展,是一种很强的变性剂。,(11)还原剂,巯基乙醇(HSCH2CH2OH)、半胱氨酸、二硫苏糖醇等还原剂,由于具有-SH基,能使蛋白质分子中存在的二硫键还原,从而改变蛋白质的原有构象,造成蛋白质的不可逆变性。 HSCH2CH2OH + SS - SSCH2CH2OH + HS 在食品加工中常常会有目的的利用蛋白质的变性作用。食品加工中蛋白质的变性一般来讲是有利的,但在某些情况下是必须避免蛋白质的变性,如在酶的分离、牛乳的浓缩等,蛋白质过度变性会导致酶的失活或沉淀生成,这是我们所不希望的变化。,5.6 蛋白质的功能性质 (Function
21、al Propertise) P166,食品蛋白质的功能性质分为两大类: 流体动力学性质:水合性质、溶胀性、粘性、胶凝性等; 表面性质:湿润性、分散性、溶解度、表面张力、乳化性、起泡性、以及与脂肪和风味结合性等。,定义:在食品体系在加工、保藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需要特征的物理和化学性质。,5.6.1 蛋白质的水合性质 P167,通过蛋白质的肽键和氨基酸侧链与水分子间的相互作用而实现的结合水的性质。,蛋白质的许多功能性质,如分散性、润湿性、溶胀、增稠、粘度、持水能力、凝胶作用、凝结、乳化和起泡,取决于蛋白质的水合性质。,一般来讲,1g蛋白质约有0.3g的水与蛋白质结合的比较牢固,还
22、有0.3g水与蛋白质结合的较松散。氨基酸组成不同的水结合能力不同。极性氨基酸、离子化的氨基酸、蛋白质的盐由于极性基团对水有更强的结合能力,所以它们的结合水量相应较大。,表 氨基酸残基的水合能力(mol水/mol残基),影响蛋白水合能力的因素,浓度、pH值、温度、离子强度、其它成分的存在等。 例如,动物被屠宰后,僵直期内肌肉组织的持水力最差,就是由于肌肉的pH从6.5下降到5.0左右(接近等电点),肉的嫩度下降,肉的品质不佳。蛋白质结合水能力一般随温度的升高而降低(见图),肌肉蛋白的水结合能力与温度、pH值的关系,蛋白质吸附水、结合水的能力对各类食品,尤其是肉制品和面团等的质地起重要的作用,蛋白
23、质的其它的功能性质如胶凝、乳化作用也与蛋白质的水合性质有着十分重要的关系。蛋白质的持水力与结合水能力有关,可影响食品的嫩度、多汁性、柔软性,所以持水力对食品品质具有更重要的实际意义。,5.6.2 蛋白质的溶解度 P170,蛋白质溶解度的大小在实际应用中非常重要,因为溶解度特性数据对在确定天然蛋白质的提取、提纯和分离时是非常有用的,蛋白质变性的程度也可以通过蛋白质的溶解行为的变化作为评价指标,此外蛋白质在饮料中的应用也与其溶解性能有直接的关系。,蛋白质分子表面疏水性小区域越少和电荷频率越大,溶解度越大。 影响蛋白质溶解度的因素: (1)pH值; (2)离子强度; (3)温度; (4)蛋白质浓度。
24、,pH值,等电点时通常最低,不同蛋白质有差异, 溶解性随pH变化大的蛋白质,可通过改变介质的酸碱度对其进行提取、分离。,盐产生不同的影响,当中性盐低浓度时可增大溶解度(盐溶), 蛋白质的溶解性与离子强度有关;在高浓度时,可降低蛋白质在水中的溶解度甚至产生沉淀(盐析),降低了蛋白质的溶解度。,有机溶剂可以降低蛋白质的溶解度。,一些有机溶剂如丙酮、乙醇等由于降低了蛋白质溶液中的介电常数,使得蛋白质分子之间的静电斥力减弱,蛋白质分子间的作用相对增加,从而使蛋白质发生聚集和甚至产生沉淀。,热处理使溶解度明显地不可逆降低,例如商品的脱脂大豆粉、大豆浓缩蛋白、分离蛋白的氮溶解指数就因为加工时的处理不同而在
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