第5章蛋白质.ppt
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1、,第5章 蛋白质 Proteins,5.2. 氨基酸的物理化学性质,5.3. 蛋白质分子构 象,5.4. 蛋白质的变性,5.5. 蛋白质的功能性质,5.6. 蛋白质的营养性质,5.7. 在食品加工中蛋白质的变化,5.1. 概述,5.1. 概述,5.1.1蛋白质的生理功能,生命现象总是合蛋白质同时存在 蛋白质还是构成体内的各类重要生命活性物质 血红蛋白的运载作用 血浆蛋白的胶体渗透压作用 肌纤维蛋白的收缩作用 胶原蛋白的支架作用 抗体免疫作用 蛋白质参与能量代谢,C:50-55%,H:6-8%,O:20-23% N:15-18%,S:0-4%,微量元素:P、Fe、Zn、Cu、I 等,5.1.2
2、蛋白质的元素 组成,按分子形状分,球状蛋白质,纤维状蛋白质,按分子组成分,简单蛋白质,结合蛋白质,按蛋白质的溶解度分,清蛋白,球蛋白,谷蛋白,醇溶蛋白,5.1.3 蛋白质的分类,根据营养价值分类,a 完全蛋白质 b 不完全蛋白质 c 半完全蛋白质,动物中蛋白质;如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳,植物中蛋白质:如大豆、谷物,微生物中蛋白质:酵母,5.1.4 食品中蛋白质来源,5.1.5 蛋白质的代谢,蛋白质经过多种消化酶的作用,分解为多肽和低分子的氨基酸,然后被肝脏处理,一部分随血液循环到各个组织器官;一部分参与代谢形成糖或脂类;一部分分解成二氧化碳和水;还有一部分合成一些激素或酶。,蛋白质是食品中三大营
3、养素之一,蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义,一些蛋白质具有生物活功能,是开发功能性食品原料之一,5.1.6 蛋白质在食品加工中的意义,5.2. 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids,5.2.1.1 氨基酸的结构和分类,C,COOH,H,R,NH2,5.2.1. 氨基酸的一般性质 General Properties of Amino Acids,结构,分类,氨基酸的分类,按在机体内的代谢途径分 a 成糖氨基酸 b 成酮氨基酸 按营养功能分类 a 必需氨基酸 b 非必需氨基酸 人体对必需氨基酸合非必需氨基酸的需要
4、量: 成年人为1:4;婴幼儿为1:1.86,氨基酸在pH=7时水中存在形式,不是,5.2.1.2 氨基酸的酸碱性质,氨基酸是酸,氨基酸是碱,+ H+,+ H+,是指氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值,氨基酸的等电点,5.2.1.3 氨基酸的疏水性 Hydrophobic properties of AA,氨基酸的疏水性,是指氨基酸从乙醇转移至水中的自由能变化G,G0=-RTlnS乙醇/S水,S乙醇-氨基酸在乙醇中的溶解度,S水-氨基酸在水中的溶解度,5.2.1.4 氨基酸在水中的溶解度和旋光性质,氨基酸具有旋光性(除甘氨酸),立体异构体:L、D型,天然只存在L型异构体, =210nm,氨基酸都
5、有吸收峰, =278nm,色氨酸都有最大吸收峰, =274.5nm,酪氨酸都有最大吸收峰, =260.0nm,苯丙氨酸都有最大吸收峰,5.2.1.5 氨基酸的光学性质及光谱,与茚三酮反应,与邻苯二甲醛反应,氨基酸的化学反应,与荧光胺(fluorescamine)反应,此化合物和一级胺反应生成强荧光衍生物,因而,可用来快速定量测定氨基酸、肽和蛋白质。此法灵敏度高,激发波长390nm,发射波长475nm。,5.3 肽,一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱水形成一个取代的酰胺键,这个键称为肽键。形成的这个化合物称为肽。,+,5.3.1 肽的物理化学性质,肽的酸碱性质 肽的酸碱性质取决于肽链两端游离
6、的氨基和游离的羧基。 粘度与溶解度 多肽的溶解度以及吸湿性和保湿性都高于蛋白质。,渗透压和调节产品的结构 多肽的渗透压远比氨基酸小,而大于蛋白质的。当一种液体的渗透压比液体高时,溶易使周围细胞中的水分向胃肠移动而出现腹泻。因此多肽作为口服的肠道蛋白源要好与氨基酸。 多肽具有抑制蛋白质形成凝胶的性能,可以调整食品的结构 肽的双缩脲反应,5.3.2 活性肽,生物体内存在着许多的活性肽,它们是新陈代谢的产物,在生命活动中有着重要的功能 。,生物活性肽的提出经历了很长的一个过程。传统营养学认为,蛋白质的消化是从胃开始的,其在胃中由胃蛋白酶和盐酸作用逐步分解为多肽、氨基酸等,然后与未分解的蛋白质一起进入
7、小肠,在小肠中受胰蛋白酶、肠蛋白酶、肽酶等作用分解为氨基酸。蛋白质在肠道中的最终消化产物主要是游离氨基酸,这些游离氨基酸被小肠绒毛上皮细胞以主动运输形式吸收进入血液,然后运送到身体各细胞内。经历了半个多世纪,蛋白质的研究始终是以蛋白质的营养实际上就是氨基酸的营养这一理论为基础的。在此基础上衍生出坚实庞大的经典蛋白质消化吸收理论体系,并且先后产生了粗蛋白、必需氨基酸、可利用氨基酸及理想蛋白质等理论模型。,但在上个世纪中叶,动物营养学家开始发现,当合成氨基酸取代日粮蛋白达到某一水平时,其促生长的效果就会逐渐下降,甚至会降低动物的生产性能,这是传统的蛋白质营养理论无法解释的。所以有学者开始对传统理论
8、提出质疑,并且 对此提出了多种可能的解释,但最终认为,最有可能的原因是,食物中的完整蛋白或肽类的本身也是人或动物获得最优生长性能所必需的营养物质。这直接促进了对肽营养学的研究。研究发现:人类摄食蛋白质经消化道的酶作用后,大多是以小肽形式消化吸收,以游离氨基酸形式吸收的比例很小,进一步的试验又揭示了小肽的吸收比游离氨基酸的吸收更为迅速。肽营养作用的另一新认识是,蛋白质在酶解过程中可以产生一些具有特殊生理调节功能的生物活性肽。,这些生物活性肽本身以非活性状态存在于蛋白质氨基酸序列之中,当用适当的蛋白酶进行体外水解,或在胃肠道消化过程中,以及食品加工过程中,它们就被释放出来并发挥生理调节作用14。食
9、物蛋白源生物活性肽是现代营养学及食品学研究的热点和极具发展前景的功能因子,近年来受到广泛重视。目前已从各种食物蛋白的不同酶解产物中分离鉴定出阿片肽、血管紧张素转化酶抑制肽(降压肽)、免疫调节肽、抗菌肽、抗血栓肽、矿物元素吸收促进肽、降胆固醇肽等。,5.4 蛋白质的结构,蛋白质分子构象,是指蛋白质分子中所有原子在三维空间中的排布,蛋白质结构层次,一级结构 Primary Structure,二级结构 Secondary Structure,三级结构 Tertiary Structure,四级结构 Quaternary Structure,5.4.1. 概述,概念,是指氨基酸通过共价键即肽键连接而
10、成的线性序列。,肽键的结构,5.4.2 蛋白质分子一级结构,+,肽键不同于C-N单键和C=N双键;,肽键具有部分单键性质同时又有双键性质;,肽键不能自由旋转;,肽单位平面有一定的键长和键角。,肽单位是刚性平面结构;,肽单位结特征,是指多肽链中彼此靠近的氨基酸蚕基之间由于氢键的相互作用而形成的 空间关系;指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式,主要是-螺旋结构 -折叠结构和 转角。,二级结构类型,-螺旋结构, -折叠结构, 转角结构,概念,5.4.3 蛋白质分子的二级结构,-螺旋结构是指多肽链主链骨架围绕一个轴一圈一圈地上升,从而形成一个螺旋式的构象。,-螺旋结构,按每一圈AA残基数分,-系螺旋,-
11、系螺旋,非整螺旋,右手螺旋,左手螺旋,整数螺旋,按螺旋旋转方向分,按氢键形成方式分,螺旋结构的种类,特征,每一圈包含3.6个残基,螺距0.54nm, 残基高0.15nm,螺距半径0.23nm;,每一个 角为-57,每一个 角为-47;,相邻螺旋之间形成链内氢键;,氢键的取向与螺轴几乎平行。,-螺旋,在多肽链上,连续存在带相同电荷基团的AA残基,则-螺旋不稳定,当Gly残基在多肽链上连续存在时,则-螺旋不能形成,Pro残基和羟脯氨基酸残基存在时,则不能形成-螺旋结构,侧链R对 -螺旋的影响,是一种较伸展的锯齿形的主链构象。 =-120+45,=+130+30, -折叠结构 是指两条或多条完全伸展
12、的多肽链靠链间氢键连接而形成的锯齿状折叠构象,存在于纤维状蛋白和球状蛋白中。, 转角结构 也叫回折存在于球状蛋白中。,指含螺旋、弯曲和折叠或无规卷曲等二级结构的蛋白质,其线性多肽链进一步折叠成为紧密结构时的三维空间排列,概念,5.4.4 蛋白质的三级结构,肌红蛋白的三级结构,蛋白质亚基:是一条多肽链,寡聚蛋白质:由少数亚基聚合而成的蛋白质,多聚蛋白质:由几十个,甚至上千个亚基聚合而成的 蛋白质。,蛋白质分子的四级结构 由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构蛋白质构象叫做蛋白质的四级结构,其中每一条多肽链称为亚基。,是指寡聚蛋白质中的种类、数目、空间排布 以及亚基之间的相
13、互作用。,四级结构的广义定义:,由相同或不同球蛋白分子所构成的聚合体,四级结构的狭义定义:,蛋白质结构稳定,疏水相互作用,氢键,范德华引力,静电相互作用,二硫键,5.4.5 稳定蛋白质结构的作用力,5.5. 蛋白质的变性 Protein Denaturation,5.4.2 蛋白质变性的概念,由于外界因素的作用,使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化,从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化,不包括一级结构上肽键的断裂。,物理性质的改变,凝集、沉淀,流动双折射,粘度增加,旋光值改变,紫外、荧光光谱发生变化,化学性质的改变,酶水解速度增加,分子内部基团暴露,生物性能的改变,抗原性改变,生
14、物功能丧失,5.4.3.蛋白质变性现象,除去变性因素之后,在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态。,5.4.5 不可逆变性,除去变性因素之后,在适当的条件下蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态。,5.4.4 可逆变性,测定蛋白质的比活性,以天然蛋白质作对照,测定蛋白质物理性质的变化。,测定蛋白质化学性质的变化,观察蛋白质的溶解度变化,测定蛋白质的抗原性是否改变,5.4.6 蛋白质变性测定方法,物理因素 化学因素,5.4.7 影响蛋白质变性的因素,大多数的蛋白质在4550 已可察觉到变性,一个特定的蛋白质的热稳定性是由许多因素决定的。,变性使得疏水基团暴露并使伸展的蛋白质分子发生 聚集,
15、伴随出现蛋白质溶解度降低和吸水能力的增强。,1. 温度,2. 氨基酸的组成。 3. 蛋白质水的含量。,5.4.7.1 热,主要是一些酶在冷冻条件下失活,另外冻结使蛋白质周围的水与其结合状态发生变化,从而破坏了维持蛋白质的构象的力。,第三是,大量的水结成冰后,使得剩余水中的无机盐浓度大大提高,局部高浓度的盐也会使蛋白质发生变性。,5.4.7.2 冷冻,大多数蛋白质在1001200Mpa下会发生变性,主要原因是蛋白质是柔性的和可压缩的。,5.4.7.3 流体静压和蛋白质变性,剪切速度越大,蛋白质变性程度越大 原因:空气泡的并入使蛋白质分子吸附在气液界面。气液界面的能量高于主体相的能量,因此蛋白质在
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