动物生物化学7生物催化剂——酶.ppt
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1、第第7 7章章 生物催化剂生物催化剂酶酶 EnzymesEnzymes 羧肽酶 本章主要内容 4 酶的一般概念 4 酶的组成与维生素 4 酶的结构与功能的关系 4 酶的催化机理 4 酶反应的动力学 4 酶活性的调节 1.酶的概述 酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质,还有一些核糖核酸 RNA具有催化作用,称为核酶(ribozyme)。 1.1 定义 细胞的代谢由成千上万的化学反应组成,几乎所有的反应都是 由酶(enzyme)催化的。 酶对于动物机体的生理活动有重要意义,不可或缺。酶在生产实 践中有广泛应用。 1.2 酶的命名 (1)习惯命名依据所催化的底物(substrate)、反应的性 质、酶
2、的来源等命名。例如,胃蛋白(水解)酶、碱性磷酸酶 。 (2)系统命名 根据底物与反应性质命名 反应:葡萄糖+ATP 葡萄糖-6-磷酸+ADP 命名: 葡萄糖:ATP 磷酰基转移酶 (习惯名称,葡萄糖激酶) 1.3 酶的分类 氧化还原酶氧化还原酶 AHAH 2 2 +B +B A A+BH+BH 2 2 转移酶转移酶 Ax+C A+CxAx+C A+Cx 水解酶水解酶 AB+HAB+H 2 2 O O AH AH+BOH+BOH 裂解酶裂解酶 A A B B+C+C 异构酶异构酶 A A B B 合成酶合成酶 A+B A+B C C, 需要需要ATPATP 1961年酶学委员会(Enzyme C
3、ommission,EC) 规定酶的表示法: EC. X. X. X. X 例如: 乳酸脱氢酶 1.4 酶活性(enzyme activity) 酶活性的表示方法: 酶活性指的是酶的催化能力, 用反应速度来衡量,即单位 时间里产物的增加或底物的减少。 V= dP / dt = - dS / dt 测定方法: 吸光度测定、气体分析、电化学分析等。 酶活性的计量: EC 1961年规定: 在指定的条件下,1分钟内,将1微摩尔的底物转变为产物所需 要的酶量为1个酶活国际单位(IU) 。 比活性(specificity of enzyme )指的是每毫克酶蛋白所具有的 酶活性单位数。 比活性 = 活性
4、单位数/酶蛋白重量(mg) 比活性反映了酶的纯度与质量。 酶促反应的速度曲线 随着酶催化的反应进行,反 应速度会变慢,这是由于产物 的反馈作用、酶的热变性或副 反应引起的。但是,在反应起 始不久,在酶促反应的速度曲 线上通常可以看见一段斜率不 变的部分,这就是初速度。 在酶的动力学研究中,一般 使用初速度的(V0)概念。 高效性 酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108 -1020倍。比 其他催化反应高106 -1013倍 例如:过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 Fe3+ 催化,效率为6104 mol/mol. S 过氧化氢酶催化,效率为6 106 mol/mol.S 专一性
5、 即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转 变成相应的产物。 1.5 酶的特点 F 绝对专一性 一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如,脲酶只催化尿素水解成CO2 和NH3。 F 相对专一性 一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如,不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同 的要求。 F 立体专一性 指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。 例如,乳酸脱氢酶专一地催化L-乳酸转变为丙酮酸,延胡索酸 只作用于反式的延胡索酸(反丁烯二酸)。立体专一性保证了 反应的定向进行。 R1: Lys, Arg R2: 不是Pro R3: Tyr, Trp, Phe R4:
6、不是 Pro 酶容易变性 这是酶的化学本质(蛋白质)所决定的。 酶的可调节性 抑制和激活(activation and inhibition ) 反馈控制(feed back) 酶原激活(activation of proenzyme) 变构酶(allosteric enzyme) 化学修饰(chemical modification ) 多酶复合体(multienzyme complex) 酶在细胞中的区室化 (enzyme compartmentalization ) 已知的上千种酶绝大部分是蛋白质 单纯酶:少数,例如:溶菌酶 结合酶:大多数 结合酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅因子包括:
7、辅酶、辅基和金属离子。 2. 酶的组成与维生素 2.1 酶的化学本质 酶蛋白的作用:与特定的底物结合,决定反应的专一性。 辅酶、辅基的作用:参与电子的传递、基团的转移等,决定了酶所催 化反应的性质。有十几种. 辅酶与辅基的异同点: 它们都是耐热的有机小分子,结构上常与维生素和核苷酸 有关。但是辅酶与酶蛋白结合不紧,容易经透析除去,而辅基通常与酶蛋白共价相连 。 金属离子的作用:它们是酶和底物联系的“桥梁”;稳定酶蛋白的构象 ;酶的“活性中心”的部分。 结合酶举例,( )内为辅因子: 乳酸脱氢酶(辅酶I,NAD) 异柠檬酸脱氢酶(辅酶I,NAD) 醇脱氢酶(辅酶I,NAD) 葡萄糖-6-磷酸脱氢
8、酶(辅酶II,NADP) 琥珀酸脱氢酶(FAD) 乙酰辅酶A羧化酶(生物素,ATP,Mg+) 脂酰辅酶A合成酶(辅酶A,CoA) 维生素(Vitamin)是动物和人类生理活动所必需的,从食物中获得 的一类有机小分子。它们并不是机体的能量来源,也不是结构成分, 大多数以辅酶、辅基的形式参与调节代谢活动。 脂溶性维生素: A 视黄醇(维生素A原胡萝卜素) D 钙化醇 E 生育酚 K 凝血维生素 水溶性维生素:B族维生素和维生素C (以下主要介绍B族维生素与辅酶、辅基的关系) 2.2 维生素与辅酶和辅基的关系 表 72 B族维生素及其辅酶形式 B族维生素辅酶形式酶促反应中的主要作用 硫胺素(B1)硫
9、胺素焦磷酸酯(TPP)-酮酸氧化脱羧酮基转移作 用 核黄素(B2) 黄素单核苷酸(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD) 氢原子转移 氢原子转移 尼克酰胺(PP) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 (NADP+) 氢原子转移 氢原子转移 吡哆醇(醛、胺) (B6) 磷酸吡哆醛氨基转移 泛酸辅酶A(CoA)酰基转移 叶酸四氢叶酸“一碳基团“转移 生物素(H)生物素羧化作用 钴胺素(B12) 甲基钴胺素 5-脱氧腺苷钴胺素 甲基转移 VB1,硫胺素经 焦磷酸化转变为 TPP,焦磷酸硫 胺素。它是酮酸 脱氢酶的辅酶。 以VB2,核黄素为基础形成两种辅基 FMN黄素单核苷
10、酸和FAD黄素 腺嘌呤 二核苷酸。作用是传递氢和电子。 泛酸(维生素B3) 是CoA (辅酶A )的组成成分。 CoA是脂酰基的载体。 吡哆醛和吡哆胺(吡哆素), 维生素B6。磷酸吡哆醛是氨 基酸转氨酶、脱羧酶等的辅酶。 尼克酸,烟酸(维生素Vpp) NAD+/NADH,烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(氧化/还原) NADP+/NADPH,烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 (氧化/还原)。烟酰胺衍生物 ,传递氢和电子, 氧化还原酶的辅酶。 叶酸,其还原衍生物四氢叶酸 是一碳基团转移酶的辅酶。 一碳基团,如甲基、乙烯基、 甲酰基等。 生物素,维生素H。 噻吩和脲缩组成,CO2 的载体, 羧化酶的辅酶,且有戊酸侧链
11、 。 硫辛酸,含硫脂肪酸,有氧化 和还原两种形式,既可以 传递氢和电子,又能转移 脂酰基。 维生素B12中心钴原子结合5-脱氧腺苷基称辅酶B12 , 为一些变位酶和转甲基酶的辅酶。 单体酶 只有三级结构,一条多肽链的酶。如129个氨基酸的 溶菌酶, 分子量14600。 寡聚酶 含2-60 个亚基,有复杂的高级结构。 常通过变构效应在代谢途径中发挥重要的调节作用。 多酶复合体 由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。它可以促进 某个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。 3. 酶的分子结构 酶的活性中心(active site) 活性中心的必需基团 必需基团 活性中心以外的必需基团 结合基团
12、(与底物结合,决定专一性) 活性中心 催化基团(影响化学键稳定性,决定催化能力 ) 酶的活性中心示意图 活性中心是酶分子上由催化基团和结合基团构成的一个微区 化学反应是由具有一定能量的活化分子相互碰撞发生的。分子从 初态转变为激活态所需的能量称为活化能。无论何种催化剂,其作 用都在于降低化学反应的活化能,加快化学反应的速度。 一个可以自发进行的反应,其反应终态和始态的自由能的变化( G )为负值。这个自由能的变化值与反应中是否存在催化剂无关 。 4. 酶的催化机理 4.1 活化能 催化剂降低了反应物 分子活化时所需的能量 非催化反应和酶催化反应活化能的比较 Ea,活化能;G,自由能变化 S+E
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