大专生物化学-酶.ppt
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1、项目三 酶,1 酶的概念及特性,定义:酶是活细胞所产生的具有催化活性的生物大分子,包括蛋白质及核酸,又名生物催化剂。,核糖酶:具有催化作用的RNA。,作业一:酶的概念是什么?,3,酶学研究简史,公元前两千多年,我国已有酿酒记载,古埃及人烤出了第一个面包 1850年,Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1877年,Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年,Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液,实现了发酵。 1913年,Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理米氏学说。 1926年,Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。证实酶的蛋白质本质,获1946年诺贝尔
2、奖。,如何证明酶是蛋白质?,酶的水解产物是氨基酸 能使蛋白变性的条件都能使酶的活性降低 酶也有两性解离和等电点 酶的溶液也呈现胶体的性质 有与蛋白质相同的颜色反应,结论:酶是一类有特殊活性的蛋白质。,5,酶学研究简史,1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶,并进一步证明了酶是蛋白质。 1982年,Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性,提出核酶(ribozyme)的概念。Cech等获得1989年诺贝尔化学奖。 1995年,Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段,称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。,酶的特性:,1)
3、高效性 2) 高度专一性 3)反应条件温和 4)高度不稳定性 5)酶活力可调节控制,作业二:酶的特性有哪些? (酶与一般催化剂的区别有哪些),(一)酶促反应具有极高的效率,酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍,比一般催化剂高1071013倍。,一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。,酶的特异性(specificity),(二)酶促反应具有高度的特异性,绝对特异性(absolute specificity) 相对特异性(relative specificity) 立体结构特异性(stereo speci
4、ficity),绝对特异性,酶只作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物 。 如:,相对特异性,酶作用于一类化合物或一种化学键。 如:,立体结构特异性,酶仅作用于立体异构体中的一种。,(三) 高度的不稳定性 多数酶是蛋白质。 酶的作用条件一般应在温和的条件下,如中性pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。,(四)酶促反应的可调节性,对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等, 酶的分类 1、根据酶参与的反应性质分类: 1) 氧化还原酶类 :AH2+B A+BH2 2) 转移酶类 :AR+B A+BR 3) 水解酶类:
5、 AB+H2O AOH+BH 4) 裂合酶类: AB A+B 5) 异构酶类: A B 6) 连接酶类(合成酶类): A+B+ATP AB+ADP+Pi,2 酶的分类与命名,氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。,1)氧化-还原酶类 Oxido-reductases,转移酶催化基团转移反应,即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如,谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。,2) 转移(移换)酶类 Transferases,水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉
6、酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如,脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应:,3) 水解酶类 hydrolases,主要包括醛缩酶、水化酶(脱水酶)及脱氨酶等。 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。 例如,苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。,4)裂合(裂解)酶类 Lyase,异构酶催化各种同分异构体的相互转化,即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如,6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应,5)异构酶类 Isomerases,合成酶,又称为连接酶,能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + A
7、TP + H-O-H =A-B + ADP + Pi 例如,丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 草酰乙酸,6) 合成酶类 Ligases or Synthetases,2. 根据酶的存在状态(活动部位),胞内酶: 在合成分泌后定位于细胞内(主要是胞液内)发生作用的酶,大多数的酶属于此类。,胞外酶: 在合成后分泌到细胞外发生作用的酶,主要为水解酶。,表面酶: 主要分布在生物膜上,如原生质膜、各种细胞器的膜和内质网上等,发生作用的酶。,3、根据酶的组成成分分类,4. 根据酶的结构特点及分子组成形式,单体酶 :只含一条肽链,分子量小,大多 数水解酶属于此类。,寡聚酶:由相同或不同的若干亚基
8、构成。 每条肽链是一个亚基,单独的亚基无酶的 活力。如乳酸脱氢酶含四个亚基。,多酶复合体: 若干个功能相关的酶彼此嵌合形成的复合 体。每个单独的酶都具有活性,当它们形成 复合体时,可催化某一特定的链式反应,如 脂肪酸合成酶复合体,含有六个酶及一个非 酶蛋白质。,、 酶的命名,1、习惯命名法 底物+酶:蛋白酶 来源+底物+酶:胃蛋白酶 反应性质+酶:水解酶 底物+反应性质+酶:琥珀酸脱氢酶,缺点:一酶多名,多酶一名,2、系统命名法 “底物+反应性质+酶” (如果底物不只一个,应全部列出,用冒号隔开),举例:,乙醇NAD+ 乙醛NADHH+,系统名:乙醇:NAD氧化还原酶 习惯名:乙醇脱氢酶,丙氨
9、酸-酮戊二酸 丙酮酸谷氨酸,系统名:丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶 习惯名:谷丙转氨酶,3、酶的编号 “EC酶大类号亚类号亚亚类号序号”,酶类检索表,一些酶的命名举例,底 物,活性中心以外的必需基团,结合基团,催化基团,活性中心,3 酶的分子结构,酶分子,活性中心,活性中心外的必需基团,非必需基团,结合基团,催化基团,必需基团,酶的活性中心:酶分子中能直接与底物分子结合并催化底物发生化学反应的空间部位称为酶的活性中心,又称为酶的活性部位 结合部位:决定底物的专一性 催化部位:决定反应的专一性 活性中心外的必需基团:维持酶特有 的空间结构,酶的活性中心,小结 活性中心的特点,1. 仅由几个氨基酸组
10、成,2. 是一个三维结构,3. 位于酶分子内部的裂隙或凹陷内,4. 底物通过次级键与酶结合,溶菌酶的活性中心,* 谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基团;,* 色氨酸62和83、天冬氨酸101和色氨酸108是结合基团;,* AF为底物多糖链的糖基,位于酶的活性中心形成的裂隙中。,锁钥学说 诱导契合学说 降低反应的活化能 中间产物学说,4 酶的作用机制,酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化; 只能催化热力学允许的化学反应; 通过降低活化能来加速反应; 只能加速可逆反应的进程,而不改变反应的平衡点。,酶促反应的特点,“锁钥学说”(Fischer,1890):酶的活性中心结构与底物的结构互
11、相吻合,紧密结合成中间络合物。 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的,酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样,诱导契合学说,(Koshland,1958)该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状,而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.,“诱导契合”假说: 1) 酶在结合底物前具有特定的形状,酶分子的活性中心结构并不与底物分子的结构互相吻合。 2) 酶的活性部位是柔性的,可改变构象,使其发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合,生成酶底物复合物,进行反应。 3) 酶的构象变化是可逆的,酶与底物结合生成产物后,酶又可回到原有构象。,羧肽酶的诱导契合模式
12、,目 录,酶的工作原理 1、活化能(activation energy) 在化学反应中,使底物分子从初态转变到活化态所需的能量。,酶促反应活化能的改变,过氧化氢分解反应所需活化能,中间产物学说:,酶如何降低化学反应的活化能 :中间产物学说,中间产物学说认为:酶在催化化学反应时,酶与底物首先形成不稳定的中间物,然后分解酶与产物。即酶将原来活化能很高的反应分成两个活化能较低的反应来进行,因而加快了反应速度。,中间产物学说酶的工作方式,S + E ES P + E 底物 酶 中间产物 产物,中间产物存在的证据:1.同位素32P标记底物法(磷酸化酶与葡萄糖结合);2.吸收光谱法(过氧 化物酶与过氧化氢
13、结合)。,邻近效应和定向排列 邻近效应:就是酶可以结合底物使它们互相靠近。 定向效应:就是酶可以将底物按有利于反应的方向进行排列。,表面效应(疏水效应) 酶活性中心的疏水环境排除水分子对催化作用的干扰。,酶活性中心是酶分子中具有三维结构的区域,或为裂缝,或为凹陷,深入到酶分子内部,常为氨基酸残基的疏水基团组成的。,多元催化 酸碱催化: 酶活性中心的某些基团可以提供质子或接受质子 ,从而激活底物加速反应。,亲核亲电子催化(共价催化): 酶活性中心的某些基团可以提供电子或接受电子,形成瞬间共价键,从而激活底物加速反应。,52,酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed
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