第二章第三讲-1氨基酸与肽.ppt
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1、,第二章 食品物料重要成分化学 第三节 蛋白质化学,1 、蛋白质概述,构成细胞中各组分的重要物质 they provide mechanical support(支撑作用,膜,染色体) They function as catalysts(催化剂,酶) and immune protection(免疫球蛋白) 维持重要的生命活动 they transport and store nutriment(运输储存), they generate movement(动力蛋白), they transmit nerve impulses(神经冲动), they control growth and di
2、fferentiation(生长和分化), ,蛋白质参与了几乎所有的生命活动过程。 Therefore,蛋白质是生命活动的物质基础,它是构成生物体最基本的结构和功能物质。 人类食物和营养中地位重要,(1) 元素组成: 碳 50-55% 氢 6.5-7.3 氧 19-24 氮 16% 硫 0.23-2.4 其他 微 量,1.1 蛋白质的化学组成,蛋白质的含量测定,凯氏(Kjedahl)定氮法:根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量: 蛋白质含量=试样中氮含量 6.25 6.25为蛋白质系数,即1克氮所代表的蛋白质量(克数)(1/16%),1.2 蛋白质的大小与分子量,蛋白质分子量:约600
3、0到1000000道尔顿(Da)或更大。 有些寡聚蛋白质的分子量可高达数百万甚至数千万。,1.3 蛋白质的分类,依据蛋白质的外形分类 Globular protein和fibrous protein 球状蛋白质:globular protein外形接近球形或椭圆形,溶解性较好,能形成结晶,大多数蛋白质属于这一类。 纤维状蛋白质:fibrous protein分子类似纤维或细棒。分子轴比(长轴短轴)大于10,依据蛋白质的组成分类 简单蛋白(simple protein): 结合/缀合蛋白 (conjugated protein) 含金属离子、脂质、糖类或核酸等的蛋白质,prosthetic gr
4、oup(辅基)ligand(配体),1.4 分子组成,经酸、碱和酶处理蛋白质,使其彻底水解得到产物为氨基酸,组成蛋白质的常见20种氨基酸中除脯氨酸外,均为-氨基酸:,可变部分,不变部分,2、蛋白质的基本结构单位 氨基酸( amino acid),氨基酸的结构 氨基酸的分类 氨基酸的理化性质,180多种,组成蛋白质的常见氨基酸为20种,由相应遗传密码编码 根据是否组成蛋白质来分: 蛋白质中常见氨基酸(基本氨基酸) 蛋白质中不常见氨基酸 非蛋白氨基酸,2.1 蛋白质常见氨基酸,氨基酸:与羧基相连的碳原子上具有氨基,依据R基团极性分类,按照PH6.0-PH7.0时R基团的极性 极性:一个共价分子是极
5、性的,是说这个分子内电荷分布不均匀,或者说,正负电荷中心没有重合 分子的极性对物质溶解性有很大影响。极性分子易溶于极性溶剂,非极性分子易溶于非极性溶剂,也即“相似相溶” 水是极性化合物 极性溶于水,非极性不溶于水,(1)非极性R基团氨基酸,8种Ala(丙氨酸) Val(缬氨酸) Leu(亮氨酸) Ile(异亮氨酸) Phe(苯丙氨酸) Trp(色氨酸) Pro (脯氨酸) 疏水性,位于蛋白质的疏水中心,Ala,Val,亮氨酸Leu,异亮氨酸Ile,Pro的-亚氨基是环的一部分,因此具有特殊的刚性结构。它在蛋白质空间结构中具有极重要的作用, Pro残基通常位于骨架方向发生变化的位置。,甲硫氨酸M
6、et,脯氨酸Pro,含 苯 环,苯丙氨酸Phe,色氨酸Trp,(2)不带电荷的极性R基团氨基酸,7种Ser(丝氨酸) Thr(苏氨酸) Tyr(酪氨酸) Asn(天冬酰胺) Gln (谷氨酰胺) Cys(半胱氨酸) Gly(甘氨酸),溶于水,形成氢键,Ser的-OH基是一个极性基团,易与其它基团形成氢键,具有重要的生理意义。在大多数酶的活性中心都发现有Ser残基。-OH易发生磷酸化修饰,以此调节酶的活性。,丝氨酸 Serine,苏氨酸Threonine,酪氨酸Tyrosine,天冬氨酸 Aspartate,谷氨酰胺 Glutamine,甘氨酸 Glycine,半胱氨酸 Cysteine 酶活性
7、基团,(3)带负电R基团氨基酸,2种天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu),酸性氨基酸,天冬氨酸 Aspartate,谷氨酸 Glutamate,侧链羧基解离它们在生理条件下带有负电荷。,(4)带正点的R基团氨基酸,碱性氨基酸,3种Lys(赖氨酸) Arg(精氨酸) His(组氨酸),精氨酸 Arginine(R),Lys(赖氨酸),组氨酸 Histidine(H),-氨基-咪唑基丙酸,是R基团的PH值最接近生理pH值(7.0)的一种aa,在接近中性pH时,可离解平衡,具有缓冲能力。,要 点,非极性氨基酸一般位于蛋白质的疏水核心,带电荷的氨基酸和极性氨基酸位于蛋白质表面。 酶的活性中心:His
8、、Ser、Cys 唯一氨基是环的一部分的aa: Pro R基团PH值接近7.0的aa: His 含苯环的aa: Phe、Tyr、Trp,其他分类方式,按R基团的结构来分:脂肪族,芳香族,杂环族 根据来源分:内源氨基酸和外源氨基酸 从营养学角度分:必需氨基酸和非必需氨基酸,Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys 一 家 写 两 三 本 书 来,2.2 蛋白质中的不常见氨基酸,有些氨基酸虽然不常见但在某些蛋白质中存在。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。其结构如下:,结缔组织的胶原
9、蛋白,结缔组织的胶原蛋白,甲状腺球蛋白,2.4 非蛋白氨基酸,广泛存在于各种细胞和组织中,呈游离或结合态,但并不存在蛋白质中的一类氨基酸(150多种),大部分也是蛋白质氨基酸的衍生物。 H2N-CH2-CH2-COOH H2N-CH2-CH2-CH2-COOH,-丙氨酸,-氨基丁酸,VB3/泛酸/遍多酸的成分,神经递质,非蛋白氨基酸存在的意义,1.作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分:D-Glu D-Ala 2.作为一些重要代谢物的前体或中间体:-丙氨酸(VB3)、鸟氨酸(Orn)和胍氨酸(Cit)(尿素) 3.是神经传导的化学介质:-氨基丁酸 4.有些氨基酸只作为一种N素的转运和贮藏载体 (刀豆氨酸
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- 第二 三讲 氨基酸
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