生物化学 第01章 蛋白质的结构与功能 临床5年制 第7版.ppt
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1、第一篇:生物大分子的结构与功能,生物大分子:由某些基本结构单位按一定顺序和连接方式所形成的多聚体。 蛋白质:氨基酸 核酸:核苷酸 酶:(蛋白质) 糖复合物:单糖,蛋白质的结构与功能,第一章,Structure and Function of Protein,分布广:所有器官、组织都含有蛋白质; 细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高:占人体干重的45, 某些组织,例如脾、肺及横纹肌等高达80。,蛋白质的生物学重要性,1. 蛋白质是生物体重要组成成分(结构蛋白),Protein derives from Greek protos,meaning “first” or “foremost”.,1)作
2、为生物催化剂(酶) 2)代谢调节作用 3)免疫保护作用 4)物质的转运和存储 5)运动与支持作用 6)参与细胞间信息传递,2. 蛋白质具有重要的生物学功能(功能蛋白),3. 氧化供能,病例:老年痴呆症 蛋白质结构变化引起疾病,记忆力明显减退,经常忘记刚刚说过的话或做过的事,对于熟悉的人或物品,不能回忆其名称。 语言不流畅,经常间断,与人交流困难。 睡眠欠佳,表情淡漠,反应迟钝。,里根,撒切尔,什么是蛋白质?,蛋白质(protein)是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。,蛋白质的分子组成 The Molecular Component of Protein,第一节,组成蛋白质的元素
3、:,主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘 。,蛋白质分子组成:,蛋白质的含氮量平均为16。,体内含氮物质以蛋白质为主,测定生物样品含氮量,可根据以下公式推算蛋白质大致含量:,100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数 6.25100,1/16%,蛋白质元素组成的特点:,三氯氢胺事件,一、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于 L-氨基酸,自然界中氨基酸300余种, 人体蛋白质氨基酸20种,均属 L-氨基酸(甘氨酸除外)。,COOH COOH H2NCH HCNH2 R R L-氨基酸 D-氨基酸,C,+,N,H,
4、3,C,O,O,-,H,非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸,二、氨基酸根据 侧链结构和理化性质进行分类,(一)侧链含烃链的氨基酸属于 非极性脂肪族氨基酸,几种特殊氨基酸,脯氨酸 (亚氨基酸),(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是 极性中性氨基酸 (-OH、-SH、N2H),半胱氨酸,胱氨酸,(三)侧链含芳香基团的氨基酸是 芳香族氨基酸,Tyr,Trp,(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是 酸性氨基酸,(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于 碱性氨基酸,(五)侧链含正性解离基团的氨基酸是 碱性氨基酸,三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质,两性解离及等电点,氨
5、基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。,等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。,(一)氨基酸具有两性解离的性质,氨基酸的兼性离子,阳离子,阴离子,pH=pI,pHpI,pHpI,兼性离子A0,阳离子A+,阴离子A-,K1=A0H+/A+ K2=A- H+/A0,K1,K2,A+ A0+H+,A0 A-+H+,pI=(pK1+pK2)/2,(二)含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。,大多数蛋白
6、质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。,芳香族氨基酸的紫外吸收,四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链,肽键(peptide bond):由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的酰氨键。,(一)氨基酸通过肽键连接而形成肽 (peptide),O O NH2-CH-COH HN CH-C OH R1 R2,+,甘氨酰甘氨酸,肽键,蛋白质肽:氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物,二肽:两分子氨基酸残基缩合形成 三肽:三分子氨基酸残基缩合形成, 寡肽:十个以内氨基酸相连,(oligopeptide) 多肽:由更多的氨基酸
7、相连,(polypeptide) 蛋白质:51个氨基酸 氨基酸残基 (residue): 肽链中的氨基酸分子; 因为氨基酸脱水缩合使基团不全。,O O O NH2-CH-CNH-CH-CNH-CH-C-NH-CH-COOH R1 R2 R3 Rn,多肽链 (polypeptide chain): 许多氨基酸通过肽键连接形成的链状结构。,主链结构: 氨基酸残基通过肽键连接而成的结构。 侧链结构:氨基酸残基 R基团结构。,氨基末端(N 末端):多肽链中有自由氨基的一端 羧基末端(C 末端):多肽链中有自由羧基的一端 多肽链方向性:从氨基末端走向羧基末端,O O O NH2-CH-CNH-CH-CN
8、H-CH-C-NH-CH-COOH R1 R2 R3 Rn,N末端,C末端,牛核糖核酸酶,(二)体内存在多种重要的生物活性肽,1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH),GSH功能: GSH的巯基具有还原性:保护蛋白质或酶分子的巯基免遭氧化,维持蛋白质或酶活性状态。 GSH还原H2O2 GSH与致癌剂或药物结合,体内许多激素属寡肽或多肽,神经肽(neuropeptide),2.多肽类激素及神经肽,蛋白质的分子结构 The Molecular Structure of Protein,第二节,蛋白质的分子结构: 蛋白质分子各原子的空间排布和相互关系。 蛋白质分子量大,呈多肽链,折叠成一定
9、形状,具有空间结构。 空间结构不同,功能不一样。,一级结构:氨基酸的排列顺序,线性结构。 二级结构:主链原子的空间排布。 三级结构:主链和侧链原子的空间排布。 一条多肽链所有原子的空间排布。 四级结构:多条肽链之间原子的空间排布。,O O O O NH2-CH-CNH-CH-CNH-CH-C-NH-CH-C- R 1 R2 R3 Rn,1951年Linus Pauling等提出蛋白质螺旋结构 1952年丹麦科学家(Linderstrom-Lang)建议:,定义: 蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。,一、氨基酸的排列顺序决定 蛋白质的一级结构,主要的化学键: 肽键,有些蛋白质还包括二硫
10、键。,一级结构: 是蛋白质空间结构和生物学功能的基础。 不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。细胞环境因素影响蛋白质分子空间构象。,蛋白质数据库,Genebank: NCBI网站: National Center for Biotechnology Information http:/www.ncbi.nlm.nih.gov/,二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构(secondary structure),蛋白质分子中某一段肽链的主链空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。 不涉及氨基酸残基侧链的构象 。,主要的化学键:氢键,定义:,主链骨架原子:N-H、C、C=O重复排列。,O O
11、 O O NH2-CH-CNH-CH-CNH-CH-C-NH-CH-C-OH R R R R,键长: CN:0.149 C=N:0.127 肽键:0.132 肽键具有部分双键性质,O O CC NC CC = N+ C H H,(一)参与肽键形成的6个原子在同一平面上,肽键平面:参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面,此一平面称之。,肽单元:肽键平面的6个原子构成的单元结构称之。 C1和C2在平面上所处的位置为反式构型。,H O R2 H H O R4 H H NH2CC = NCC = N CC = NCC = N CCOOH R1 H H O R3 H H O R5,-螺
12、旋 ( -helix) -折叠 (-pleated sheet) -转角 (-turn) 无规卷曲 (random coil),蛋白质二级结构的主要形式:,肽单元平面通过C旋转或折叠形成的主链结构。,维系二级结构的主要化学键: 氢键,(二)-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构 多肽链肽键平面通过C旋转,形成一种螺旋的结构。,结构特点:,右手螺旋,R基团伸向螺旋的外侧。 螺旋稳定因素: 每个肽链的C=O, 与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键。 旋转一圈: 3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm。 两性特点:每隔34个aa有1个极性或非极性aa,肽链具有亲水性或疏水性。,(三)-折叠使多肽链形成片层结构
13、,-折叠:多肽链肽键平面通过C折叠, 形成一种伸展形的折纸状结构。,结构特点:,折纸状结构:以C为转折点,R基团在折纸状结构的上下方。 稳定因素: 两条肽链或一条肽链两段之间的C=O 与N-H 形成氢键。 两段肽链走向: 平行:N端到C端同方向,肽链间距0.65nm; 反平行: N端到C端不同方向, 肽链间距0.70nm。 蛋白质的二级结构主要以螺旋和 -折叠为主,许多蛋白质既有螺旋又有 -折叠。,-转角:肽链1800回折,回折角形成的结构。,4、无规卷曲:没有确定规律性的部分肽链结构。,结构特点: 4个氨基酸残基组成,第1个残基的C=0 与第4个残基的N-H形成氢键。 第二个残基常为Pro.
14、,(四)-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在,(五)模体是具有特殊功能的超二级结构,超二级结构:2个或3个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近、相互作用形成有规则的二级结构组合,称为超二级结构。 常见的超二级结构: 、 ,-Loop,模体(motif): 具有特殊功能作用的超二级结构。 蛋白质分子中,2个或3个具有二级结构的肽段,相互接近形成一个特殊的空间结构,并发挥专一的功能 。,-螺旋-转角(或环)-螺旋模体 链-转角-链模体 链-转角-螺旋-转角-链模体,模体常见的形式,钙结合蛋白的模体 (螺旋-环-螺旋) 在环(无规卷曲)中亲水侧链的氧原子通过氢键与Ca2+结合。,钙结合蛋白中结合钙
15、离子的模体,锌指结构,锌指结构 1个螺旋, 2个反平行-折叠 组成形似手指的结构。 N-末端1对Cys, C-末端1对His, 容纳结合一个Zn2+。 螺旋能镶嵌于DNA的大沟中,与DNA结合。,(六)氨基酸残基侧链对二级结构形成的影响,R基团电荷影响螺旋的形成: 酸碱性氨基酸集中的区域,同性相斥,不利螺旋。 R基团大小影响螺旋的形成: (Phe、Try、Ile)集中的区域,不利螺旋。 Gly,Pro不能形成典型的螺旋。 折叠的氨基酸R基团较小。,三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构,疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。 以疏水键为主要作用,不牢固,易被破
16、坏。,主要的化学键:,整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 包括主链和侧链原子。 具有功能作用的完整蛋白质分子。,定义:,(一)三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,肌红蛋白 (Mb),Mb的结构特点: 153个氨基酸残基组成球状单链蛋白分子。 8个螺旋占75%,间隔无规卷曲。 含1个血红素辅基,(二)结构域是三级结构层次上的局部折叠区,结构域:蛋白质分子折叠形成的、相对致密的、具有一定功能作用的局部区域,称为结构域。 结构域是蛋白质的活性部位,是蛋白质局部肽链所有原子排布。,磷酸甘油醛脱氢酶的NAD+结合结构域和催化结构域,纤连蛋白分子
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