蛋白的功能性质及其在贮藏加工过程中的变化以及食品加.ppt
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1、Chapter 5 Protein 蛋白质,重点 蛋白质的变性及其对食品品质的影响; 蛋白的功能性质及其在贮藏加工过程中的变化,以及食品加工条件对食品品质和营养性的影响; 食品中蛋白质及氨基酸的测定。 难点 蛋白质功能性质、蛋白质构象变化对其性质的影响。,Contents,5.1. Introduction 5.2. Physicochemical properties of amino acids 5.3. Protein structure 5.4 Protein denatutation 5.5 Functional properties of proteins 5.6 Nutritio
2、nal properties of proteins 5.7 Processing-induced physical chemical and nutritional changes in proteins 5.8 Measurement of protein 5.9 Special topic: study on bioactive protein,5.1. 概述introduction 1. 蛋白质在食品加工中的意义 The importance of protein in food processing 蛋白质是食品中三大营养素之一 蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义,一些
3、蛋白质具有生物活功能,是开发功能性食品原料之一,2. 蛋白质的分子量及其测定方法 Molecular weight of protein and measurement 分子量:一万到一百万道顿(Dalton)之间或更大。 测定方法 渗透压法 超离心法 凝胶过滤法 聚丙烯酰胺凝胶电泳法,3. 蛋白质的元素组成 The elements of protein C:50-55% H:6-8% O:20-23% S:0-4% N:15-18% 微量元素:P、Fe、Zn、Cu、I 等,4. 蛋白质的分类 The classification of protein 按分子形状分 纤维状蛋白质 球状蛋白质
4、 按分子组成分 简单蛋白质 结合蛋白质 按蛋白质的溶解度分 清蛋白 谷蛋白 球蛋白 醇溶蛋白,5. 食品中蛋白质来源 The source of protein in food 动物中蛋白质;如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳 植物中蛋白质:如大豆、谷物 微生物中蛋白质:酵母,5.2. 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids,1. 氨基酸的一般性质,(2)分类classification 按R的极性分类 非极性氨基酸:Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro 极性氨基酸 无电荷侧链氨基酸:Ser,Thr,Tyr,Asn
5、,Gln,Cys,Gly 带正电荷侧链氨基酸:Lys,Arg,His 带负电荷侧链氨基酸:Asp,Glu,(3)氨基酸在水中的溶解度 氨基酸溶解度(g/L) 氨基酸溶解度(g/L) 丙氨酸167.2 亮氨酸21.7 精氨酸855.6 赖氨酸739.0 天冬酰胺28.5 蛋氨酸56.2 天冬氨酸5.0 苯丙氨酸27.6 半胱氨酸- 脯氨酸1620.0 谷胺酰胺7.2(37) 丝氨酸422.0 谷氨酸8.5 苏氨酸13.2 甘氨酸249.9 色氨酸13.6 组氨酸- 酪氨酸0.4 异亮氨酸34.5 缬氨酸58.1,(4)氨基酸的酸碱性质 Acid-base properties of amino
6、acids 氨基酸在pH=7时水中存在形式,除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的-碳原子都为不对称碳原子,所以: A、氨基酸都具有旋光性。 B、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。,氨基酸是酸 氨基酸是碱,氨基酸的等电点 pI of amino acids 是指氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值 氨基酸的等点估算用酸滴定时 pH1= pKa1 同理可算当用碱滴定时 pH2= pKa2 pI=(pKa1 + pKa2)/2,侧链带电荷不同时,估算方法不同 pI= (pKa1 + pKa3)/2 酸性氨基酸 pI= (pKa2 + pKa3)/2
7、碱性氨基酸,(5)氨基酸的疏水性 Hydrophobic properties of Amino Acids 疏水性概念 Hydrophobic property is the excess free energy of a solute dissolved in water compared to that in an organic solvent under similar conditions.,氨基酸的疏水性 是指氨基酸从乙醇转移至水中的自由能变化G G0=-RTlnS乙醇/S水 S乙醇-氨基酸在乙醇中的溶解度 S水-氨基酸在水中的溶解度,(6)氨基酸的光学性质及光谱 Optical
8、 properties of amino acids 氨基酸具有旋光性(除甘氨酸) 立体异构体:L、D型,天然只存在L型异构体 =210nm,氨基酸都有吸收峰 =278nm,色氨酸都有最大吸收峰 =274.5nm,酪氨酸都有最大吸收峰 =260.0nm,苯丙氨酸都有最大吸收峰,(7)氨基酸的化学反应 Chemical reactions of amino acids 与茚三酮反应 与邻苯二甲醛反应,1. 概述Introduction (1)蛋白质分子构象 是指蛋白质分子中所有原子在三维空间中的排布,5.3. 蛋白质分子构象 The Conformation of Proteins,(2)蛋白质
9、结构层次,一级结构Primary Structure 二级结构Secondary Structure 超二级结构Supersecondary Structure 结构域Domain 三级结构Tertiary Structure 四级结构Quaternary Structure,(3)构象与构型的区别 构型: 在立体异构体中,取代原子或基团在空间的取向 构象: 当单链旋转时,分子中的基团或原子可能形成不同的空间排布,这些不同的空间排列称为不同的构象。,(4)蛋白质分子构象研究进展 第一阶段:1959年以前,1951年Pauling和Gorey提出蛋白质立体化学原理 和-螺旋模型奠定了蛋白质空间结
10、构研究理论基础,Kendrew采用X-射线结构分析法揭示了肌红蛋白的二、三级结构首次证实了-螺旋在蛋白质中存在,第二阶段:1959年以后,分析方法的应用: 中子衍射、二维核磁共振法、圆二色法、激光拉曼光谱法等,2. 蛋白质分子一级结构 The primary structure of protein,(1)概念 是指氨基酸通过共价键即肽键连接而成的线性序列。 (2)肽键的结构,(3)肽单位结特征,肽键不同于C-N单键和C=N双键; 肽键具有部分单键性质同时又有双键性质; 肽键不能自由旋转; 肽单位是刚性平面结构; 肽单位平面有一定的键长和键角。,3. 蛋白质分子的二级结构 The second
11、ary structure of protein,(1)概念 是指由多肽链上主链骨架中各个肽段所形成的规则或无规则的构象。,构象:当单链旋转时,分子中的基团或原子可能形成不同的空间排布,这些不同的空间排列称为构象。,是指多肽链主链骨架围绕一个轴一圈一圈地上升,从而形成一个螺旋式的构象。,(2)螺旋结构Helical structure, -折叠片,回折,4. 三级结构 The tertiary structure of protein (1)概念Concept 指含螺旋、弯曲和折叠或无规卷曲等二级结构的蛋白质,其线性多肽链进一步折叠成为紧密结构时的三维空间排列,(2)肌红蛋白的三级结构,(3)
12、稳定三级结构的作用力,蛋白质结构稳定 疏水相互作用 氢键 范德华引力 二硫键 静电相互作用,5. 蛋白质分子的四级结构 The quaternary structure of protein,蛋白质亚基:是一条多肽链 寡聚蛋白质:由少数亚基聚合而成的蛋白质 多聚蛋白质:由几十个,甚至上千个亚基聚合而成的蛋白质。,四级结构的狭义定义: 是指寡聚蛋白质中的种类、数目、空间排布 以及亚基之间的相互作用。 四级结构的广义定义: 由相同或不同球蛋白分子所构成的聚合体,5.4. 蛋白质的变性 Protein Denaturation,1. 天然蛋白质的概念 The concept of natural p
13、rotein 在体内条件下,具有呈现全部生物功能所需要的精确构象的蛋白质变性的现象。,2. 蛋白质变性的概念 The concept of protein denaturation 由于外界因素的作用,使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化,从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化,不包括一级结构上肽键的断裂。,3.蛋白质变性现象 The phenomena of protein denaturation,1.物理性质的改变 凝集、沉淀 流动双折射 粘度增加 旋光值改变 紫外、荧光光谱发生变化,2.化学性质的改变 酶水解速度增加 分子内部基团暴露 3.生物性能的改变 抗原性改变 生物功
14、能丧失 4. 可逆变性 除去变性因素之后,在适当的条件下蛋白质构象 可以由变性态恢复到天然态。,5. 不可逆变性 除去变性因素之后,在适当的条件下蛋白质构象 ,由变性态不能恢复到天然态。 6. 蛋白质变性测定方法 测定蛋白质的比活性 以天然蛋白质作对照,测定蛋白质物理性质的变化。 测定蛋白质化学性质的变化 观察蛋白质的溶解度变化 测定蛋白质的抗原性是否改变,7. 影响蛋白质变性的因素 The factors affecting denaturation,酸碱 温度 尿素和盐酸胍 机械处理 表面活性剂 液压 有机溶剂 辐射 盐 界面,1.蛋白质的功能性质概念 The concept of fun
15、ctional properties of proteins,在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的哪些蛋白质的物理和化学性质。,功能 食品 蛋白质类型 溶解性 饮料 乳清蛋白 粘度 汤、 调味汁 明胶 持水性 香肠、蛋糕、 肌肉蛋白,鸡蛋蛋白 胶凝作用 肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白 粘结-粘合 肉、香肠、面条 肌肉蛋白,鸡蛋蛋白 弹性 肉和面包 肌肉蛋白,谷物蛋白 乳化 香肠、蛋糕 肌肉蛋白,鸡蛋蛋白 泡沫 冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白,乳清蛋白 脂肪和风味的结合 油炸面圈 谷物蛋白,2.食品蛋白质在食品体系中的功能作用 Functional roles of food pr
16、oteins in food systems,3. 蛋白质的水合性质,(1)概念Concept 蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基同水分子相互结合的性质。,(2)氨基酸残基的水合能力 Hydration capacities of amino acid residues,氨基酸残基 水合能力 Asn 2 Gln 2 Pro 3 Ser,The 2 Trp 2 Asp(非离子化) 2 Glu(非离子化) 2 Tyr 3 Arg(非离子化) 3 Lys(非离子化) 4,氨基酸残基 水合能力/(mol H2O/mol残基) Asp - 6 Glu - 7 T
17、yr- 7 Arg+ 3 His+ 4 Lys+ 4 非极性残基 Ala 1 Gly 1 Phe 0 Val,Ile,Leu,Met 1,(3)蛋白质结合水的能力 The hydration capacities of proteins,当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。,(5)各种蛋白质的水合能力,蛋白质水合能力/(g H2O/g蛋白质) 纯蛋白质 肌红蛋白 0.44 血清清蛋白 0.33 血红蛋白 0.62 胶原蛋白 0.45 酪蛋白 0.40 卵清蛋白 0.30 商业蛋白质产品 乳清浓缩蛋白 0.45-0.52 大豆蛋白 0.33,(6)
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