8蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢07.ppt
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1、蛋白质的降解 及氨基酸的分解代谢,意义:(1)清除异常蛋白; (2)细胞对代谢进行调控的一种方式 一、蛋白质降解特征 居于重要代谢调控位点的酶或调节蛋白,降 解速度快(短寿蛋白多是调节蛋白或调节酶) “ 持家蛋白”的降解速度慢(长寿蛋白多是 持家蛋白) 蛋白质的降解速度受到细胞营养及激素状态 的调节,营养缺乏,周转速度加快。,第一节 蛋白质的降解,二、蛋白质降解的反应机制 真核细胞中蛋白质的降解有两条途径: 1.溶酶体途径:无选择地降解蛋白质,主要降解外源蛋 白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。 2.泛肽途径:给选择降解的蛋白质加以标记,依赖ATP, 在胞质中进行,主要降解异常蛋白和短寿命蛋白,
2、此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。,游离于细胞质中,过于微小难以观察,小分子单元,溶酶体,溶酶体途径,泛素(Ubiquitin)是一种8.5KD(76 a.a.残基)的小分子蛋白质,普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守,酵母与人只相差3个a.a残基,它能与被降解的蛋白质共价结合,使后者活化,然后被蛋白酶降解。,Aaron Ciechanover,Avram Hershko,Irwin Rose,三、机体对外源蛋白质的需要及其消化作用,胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶A、B、氨肽酶,消化道内几种蛋白酶的专一性,氨基酸代谢库:食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸) 与
3、体内组织蛋白质降解的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起,分布 于体内各处,参与代谢,称为氨基酸代谢库。,第二节 氨基酸分解代谢,氨基酸的去向 : 重新合成蛋白质(蛋白质周转) 合成血红素、活性胺、GSH、核苷酸、辅酶等 彻底分解,提供能量 多余的氨基酸转化为葡萄糖、脂肪酸、酮体等,氨基酸的分解一般分三步: 第一步:脱氨基作用,脱下来的氨基或转变为氨 (NH3),或转化为天冬氨酸或谷氨酸的 氨基。 第二步:氨与天冬氨酸的氮原子结合,成为尿素 并被释放。 第三步:氨基酸的碳骨架转化为一般的代谢中间 体。,(一)脱氨基作用,定义:氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用。 脱氨基作用是氨基酸分解代谢最主要的反应
4、。,氨基酸脱氨基的主要方式: 转氨基(氨基转移)作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨,转氨基作用举例,谷氨酸 + 丙酮酸,-酮戊二酸 + 丙氨酸,天冬氨酸 + -酮戊二酸,草酰乙酸 +谷氨酸,+,+,转氨基作用的机制: 转氨酶的辅酶:迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛(PLP)为辅基,它与酶蛋白以牢固的共价键形式结合。,转氨酶(transaminase) /氨基转移酶(aminotransferase) 催化氨基转移的酶,广泛存在于各组织中,以心肝脑肾含量较高。 重要的转氨酶有: 谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase, GPT) 或 丙氨酶氨基转移酶(
5、alanine aminotransferase, ALT) 谷草转氨酶(glutamic oxaloacetic transaminase, GOT) 或 天冬氨酸氨基转移酶(aspartate aminotransferase, AST),哺乳动物细胞中氨基的集合作用是在细胞质中。起催化作用的酶是细胞质中的天冬氨酸转氨酶,该酶催化的转氨产物是谷氨酸。谷氨酸进入线粒体,谷氨酸或直接脱氨,或在天冬氨酸转氨酶作用下将-氨基转移给草酰乙酸又形成天冬氨酸。在线粒体内,天冬氨酸是尿素形成时氨基的直接供给者,又可形成腺苷(酸代)琥珀酸。,酸,肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多,是血液的100倍。血清酶
6、检测常包括丙氨酸氨基转移酶(ALT)和门冬氨酸氨基转移酶(AST)等。在各种酶试验中,ALT和AST能敏感地反映肝细胞损伤与否及损伤程度。各种急性病毒性肝炎、药物或酒精引起急性肝细胞损伤时,血清ALT最敏感,在临床症状如黄疸出现之前ALT就急剧升高,同时AST也升高,但是AST升高程度不如ALT。而在慢性肝炎和肝硬化时,AST升高程度超过ALT,因此AST主要反映的是肝脏损伤程度。(结合乙肝抗原等指标进一步确定是什么原因引起的),查肝功为什么要抽血化验转氨酶指数呢?,葡萄糖-丙氨酸循环,氨运入肝脏 肌肉中的氨基转移酶,可把丙酮酸作为它的-酮酸的载体。在它们的作用下,产物为丙氨酸,丙氨酸被释放到
7、血液,经血液循环进入肝脏,在肝脏中经转氨作用又产生丙酮酸,通过葡萄糖异生途径形成葡萄糖,葡萄糖通过血液循环回到肌肉中,通过糖酵解作用降解为丙酮酸。称为葡萄糖-丙氨酸循环,L-谷氨酸脱氢酶(专一催化谷氨酸脱氢分解及逆过程),2.氧化脱氨作用,脱氢、氧化酶,酶L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶,亚氨基酸不稳定,H2O+H+,水解,脱氢,NH4+,-酮酸,定义:-氨基酸在酶的作用下,氧化生成-酮酸,同时消耗氧并产生氨的过程。,AA氧化酶的种类 L-氨基酸氧化酶:催化L-氨基酸氧化脱氨,体内分布不广泛,最适pH10左右,以FAD或FMN为辅基。在动物体内仅分布于肝肾,且活性不高,因此作用不大。 D-氨
8、基酸氧化酶:主要存在于肾脏,以FAD为辅基。但体内D-氨基酸不多。 L-谷氨酸脱氢酶:专一性强,分布广泛(动、植、微生物),活力强,以NAD+或NADP+为辅酶。是别构酶,别构抑制剂:ATPGTP;别构激活剂:ADPGDP,3. 联合脱氨转氨与氧化脱氨的联合,谷氨酸,L-谷氨酸脱氢酶,-酮戊二酸,转氨酶,NH4+,-氨基酸,NAD+ +H2O,-酮酸,NH3,2H,由于两种酶活性强,分布广,动物体内大部分氨基酸联合脱氨。,骨骼肌、心肌、肝脏和脑组织主要以嘌呤核苷酸脱氨基为主。,NADH+H+,由于转氨并不能最后脱掉氨基,氧化脱氨中只有谷氨酸脱氢酶活力高,转氨基和氧化脱氨联合在一起才能迅速脱氨。
9、,1. 转氨酶与谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用,腺苷酸代琥珀酸,草酰乙酸,NH3,天冬氨酸,次黄苷酸,H2O,NH3,H2O,苹果酸,谷-草转氨酶,反应物,2 .嘌呤核苷酸联合脱氨基,还原脱氨基 脱水脱氨基 水解脱氨基 脱硫氢基脱氨基 (在微生物中个别氨基酸中进行,但不普遍),4、非氧化脱氨,5、脱 羧 基 作 用,+,磷酸吡哆醛,醛亚胺,+H2O,CO2,H2O,+,谷AA -氨基丁酸+CO2 天冬AA -丙AA+CO2 赖AA 尸胺+ CO2 鸟AA 腐胺+ CO2 丝氨酸 乙醇胺 胆碱 卵磷脂 色氨酸 吲哚丙酮酸 吲哚乙醛 吲哚乙酸,胺类有一定作用,但有些胺类化合物有害(尤其对人),应维持
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- 蛋白质 降解 氨基酸 分解代谢 07
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