《食品化学》复习题.docx.pdf
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1、食品化学复习题 判断题:以下为止确命题 水分子的0-H共价键具有部分(40%)离子特性。 水形成三维氮键的能力可解释水高相转变热、高表而张力等性质。 水合氮离子带正电,比非离子化水更大氧键给与能力,疑基,更大接受能力 冰转变成水伴随着最邻近水分子间距离的增加( 降低密度 ) 和最邻近水分子平均数H的增加 ( 增 加密度 ) 。 亲水溶质会改变邻近水的结构和流动性,水会改变亲水溶质的反应性,冇时甚至改变结构。在 稀水溶液中,一些离子貝- 有净结构破坏效应(Net structure-breaking effect),此时溶液具有比纯 水较好的流动性。 净结构形成离子例子:Li Na +、 H3P
2、、Ca2 Ba“、Mg“、A产、F和OH等。它们强加于水的结 构超过了正常水结构的损失,它们强烈地与4或6个第一层水分子作用。 大离了和 / 或单价离子是净结构破坏体,主要是负离子和大的正离了,例如:K+、Rb+、 NH4 +、Cs+、Br- 1?、NO3 +、BrO3?、103和C1O4-等 水与非极性物质的混合是对热力学不利的过程(AGX)o AGX)不是由于厶H0,阳是 由于 TAS0.80加水会稀释催化剂,降低催化效率,阻滞氧化。 Q淀粉酶从内部进行,水解中间a1, 4糖貳键,产物还原末端葡萄糖单位C1为构型,故 称“a-淀粉ST 淀粉的糊化豎又称淀粉的糊化为“ a”化。水进入微晶束,
3、折散淀粉分了间的缔合状态,使淀 粉分子失去原有的取向排列,而变为混乱状态,即淀粉粒中有序及无序态的分子间的氮键断 开,分散在水屮成为胶体溶液。 果胶凝胶强度与其酯化程度成正比 含有相同碳原子数的简单醛糖和简单酮糖互为界构物,通过界构化可以耳相转化。单糖界构化 可以通过碱或酶进行催化。 对含住貳糖井食品的去毒处理通常可釆用水浸泡和加热的方法。 D-葡萄糖可在葡萄糖氧化酶的作用下氧化成D-葡萄糖酸,并形成内酯。 D-葡萄糖酸6 - 内酯在室温下可在水中水解,并导致pH下降。 用费林氏法测定还原糖时,滴定必须在溶液沸腾的状态下进行。 碳水化合物中疑基与简单醇的胫基相同,也对生成瞇。 在其它条件相同的
4、而提下,赖氨酸比非必需氨基酸更易参与麦拉徳反应。 乳糖不耐症的原因是缺少乳糖酶。 甲壳低聚糖是由N-乙酰D-氨基葡萄糖或D-氨慕葡萄糖通过B-1, 4糖百键连接的低聚糖,其中 N-乙酰基或氨基连接在葡萄糖环的C2上。 多糖的环氧原子及连接糖环的糖甘氧原子都可与水形成氢键。 相对分子质量相同,其它条件也相同的条件下,线性多糖溶液的粘度高于高支链多糖溶液。触 变溶液在静止时显示一种弱凝胶结构。 直链淀粉的老化速度快于支链淀粉。 貝有表血活性的大多数极性脂类可延迟血包心变硬。 大多数酶是球状蛋白质,而纤维状蛋白总是起着结构蛋白的作用。 在中性pH范围,。 - 氨基和竣基都处于离了化状态。 对氨基酸而
5、言,当COCY和COOH浓度相等时的pH被称为pK当NH3+?NH2 浓 度相等时的pH被称为pKa2o 肽单位的CN键具有部分双键的性质,而CO键仅有60%的双键性质。 几乎所冇蛋A质肽键都以反式构型存在。 脯氨酸残基是蛋白质Q螺旋的终止物。 在蛋白质B 折叠片结构屮,红键只可能在多肽链的两个片段之间形成。反平行B 折叠片结 构比折叠片结构更为稳定。 含冇高比例P - 折叠片结构的蛋白质一般呈现高变性温度。 当含冇高比例的a - 螺旋类型的蛋白质溶液经加热和冷却时,a - 螺旋结构通常转变为B - 折叠 片结构。B 折叠片结构不会转变为a?螺旋结构。 蛋片质三级结构的形成包括在蛋白质屮各种不
6、同的基团之间相互作用(疏水、静电和范徳华 尔)和氢键的优化,使得蛋白质分了的自由能尽可能地降到最低。 一级结构决定着蛋白质分了的形状。含冇大量的并均匀分布在氨基酸序列中的亲水性氨基酸残 基的蛋白质分子将呈拉长或棒状。含冇人量的疏水性氨基酸残基的蛋白质分子将呈球状。稳定 蛋白质四级结构的键或力除了二硫键外和稳定三级结构的是相同的。 可逆变性一般只涉及蛋白质三级和四级结构的变化,而不可逆变性能使蛋白质二级结构也发生 变化。 氢键、静电和范徳华尔相互作用具有放热的性质,它们在高温下去稳定而在低温下稳定。疏水 相互作用是吸热的,疏水相互作用的强度在60?70 C达到最高。 化合价大的离了易使蛋白质凝固
7、。 水能显著地促进蛋口质的热变性,干蛋口粉对热变性是稳定的。 揉搓或滚压等产牛 ?的剪切力可打破蛋白质的(螺旋。 球状蛋口质内部仍然有一些空穴存在,这使得蛋白质分子结构貝有可压缩性。压力诱导蛋白质 变性主要是因为蛋口质是柔性的和可压缩性。大多数蛋口质在100?1200MPa压力下诱导变 性。 大多数纤维蛋口无空穴,故其对静水压的稳定性较高。 芳香族氨基酸残基吸收紫外线,若能量高,能打断二硫键。其它射线能起氧化和打断共价键 作用。 当蛋白质分子吸附在水和空气、水和非水液体或水和固体界面时,通常会导致蛋白质不可逆变 性。 蛋白质在等电点吋比在其它任何pH值吋对变性作用更加稳定。 一些有机化合物,如
8、尿素和盐酸脈(GuHCl)的水溶液,能打断蛍键导致蛋白质不同程度的变 性。这些物质通过提高疏水性氨基酸残基在水相的浓度,也降低了疏水相互作用。表而活性剂 是蛋口质的强变性剂,原因在于它们打断了氨基酸残基的疏水相互作用。 盐在低浓度时,离子通过非特异性静电相互作用与蛋白质作用,此类蛋白质的静电中和一般稳 定了蛋白质的结构。完全的电荷中和出现在离子强度等于或低于0.2,与盐的性质无关。 稳定蛋口质的盐能促进蛋白质的水合作用,并微弱地与蛋白质结合。使蛋白质不稳定的盐能降 低蛋白质的水合作用并与蛋白质强烈地结合。 在经验水平上,蛋白质的各种功能性质可以被认为是蛋白质两类分子性质,即流体动力学性质 与蛋
9、白质表面性质的表现形式。其小流体动力学性质表现的功能性质取决于蛋白质分子的大 小、形状和柔性。蛋白质表而性质决定的功能性质取决于蛋白质表面的化学性质与地形性质。 蛋白质乳化活力指标(EAI ):单位质量蛋白质所产生的界面面积。EAl=3d)/Rm。其中 : 为分散相的体积分数,R为乳化粒了的半径,m为蛋白质的质量。浊度法测定蛋白质的EAI 简便且实际。蛋白质溶液的浊度T=2.303A/L其中,A为500nm下的吸光度,1为光 口质量。 蛋口质载量:单位界面面积上吸附的蛋口质量。 乳化能力(EC):是指乳状液在相转变前(从o/w乳状液转变成w/o乳状液)每克蛋口质所 能乳化的油的体积。测定方法:
10、在不变的温度和速度下,将油或熔化的脂肪加至在食甜捣碎器 中被连续搅拌的蛋白质水溶液,根据后者粘度和颜色(通常将染料加入油中)的突然变化或电 阻的增加检测相的转变。 乳化能力随相转变达到时蛋口质浓度的增加而减少。 为了比较不同蛋口质的乳化能力,应采用EC蛋口质浓度曲线,収代在特定蛋口质浓度下的 EC。 乳化液稳定性指标(ESI):乳状液的浊度达到起始值一半所需要的时间。 蛋口质的起泡能力:蛋口质能产牛的界面面积。 蛋口质的泡沫稳定性:蛋白质稳定处在重力和机械力下泡沫的能力,表示为:50%液体从泡沫 中排出的时间或泡沫体积减少50%所需要的时间。 挥发性风味化合物主要通过疏水相互作用少水合蛋白结合
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