第七章酶.ppt
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1、第七章 酶,一、酶通论,1. 概述 the early 1800s Biological catalysis was first recognized and described 1850s Louis Pasteur concluded that fermentation of sugar into alcohol by yeast is catalyzed by “ferments.“ 1897 Eduard Buchner discovered that yeast extracts can ferment sugar to alcohol 1926 James Sumner isola
2、ted and crystallized the urease 1930s John Northrop crystallized pepsin and trypsin and found them also to be proteins 1980s Cech and Altman found ribozyme,1.1 酶的催化特点 催化效率高; 酶的作用具有高度的专一性; 酶的作用条件温和,易失活; 酶的活力是受到调控的; 酶的催化活力与辅酶、辅基及辅助因子有关。,1.2 酶的本质及组成 With the exception of a small group of catalytic RNA
3、molecules , all enzymes are proteins. 全酶(holoenzyme) = 脱辅酶(apoenzyme) + 辅因子(cofactor),1. 3 酶的命名 习惯命名法 国际系统命名法: 明确地标明了酶的底物(底物之间用“:”隔开)和催 化反应的性质,且每一种酶都有唯一确定的一个编号。 如: 习惯名称 系统命名 编号 谷丙转氨酶 丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶 EC2.6.1.2,(1) 氧化还原酶类: 催化氧化还原反应的酶。 氧化酶类:有O2参与脱氢反应; 脱氢酶类:没有O2参与脱氢反应; (2) 转移酶类: 催化一种分子上的基团转移到另一个分子上。 (3)
4、水解酶类: 催化H2O参与下的分解反应或其逆反应。,(4) 裂合酶类: 催化一个分子裂分为两个分子的反应或其逆反应。 (5) 异构酶类: 催化同分异构体之间互变反应的酶。 (6) 连接酶类: 催化ATP参与下,两个物质合成一个新物质的反应。,1. 3 酶的专一性 绝对专一性 结构专一性 基团专一性 相对专一性 键专一性 旋光异构专一性 立体异构专一性 几何异构专一性,二、 酶促反应动力学,G,中间络合物学说,一级反应,混和级反应,零级反应,底物浓度对酶反应速度的影响,2. 1 酶促反应的动力学方程式: 米氏方程,米氏方程的推导:,设 Km(k2 + k-1)/k1,又有 ES=Vo/K2,从米
5、氏公式可以看出: 当酶浓度确定时,Vmax和Km 是常数,所以V是S的一元函 数; 当S Km时,Vo =Vmax; 当S Km时, Vo = Vmax/Km S ,反应速 度和底物浓度的关系近似于直 线函数关系。 (4) 当S=Km 时, Vo =1/2 Vmax,Km的意义: 由于Km(k2 + k-1)/k1,说明Km是反应速度常数的函数,而反应速度常数是由酶的反应性质和酶反应的条件决定的,所以对一个特定的反应来说, Km是一个特征常数,大小与酶浓度无关,而与具体的底物有关; 从Km值可以判断酶的专一性和天然底物;1/ Km可以近似表示酶对底物的亲和力的大小, 1/ Km越大,酶和底物的
6、亲和力越大; 在Km(k2 + k-1)/k1 中,当k2 k-1 ,Km = k-1/k1 ,这时Km可以可看作ES的解离常数 Ks ,所以Km越大,即解离常数越大,表示E和S结合弱,ES不稳定。, 从Km值的大小可以知道正确测定酶活力时所需要的底物浓度。 从Km值还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢 路线。同一个底物往往可以被几种酶作用,发生不同的 反应,其中Km值小的酶反应占优势。 乳酸脱氫酶 1.710-5 丙酮酸脱氢酶 1.310-3 丙酮酸脱羧酶 1 10-3,Vmax=K2Et=Kcat E,Kcat:催化常数,又称为酶的转换数,表示酶被底物饱和的时候,每秒种每个酶分子转换底物的
7、分子数(单位是S-1)。Kcat越大, 表示酶的催化效率越高。,在生理条件下, 大多数酶并不被底物饱和,所以这时的Kcat不能真实反映酶的催化效率。,在生理条件下, 当SEt时, Vo = (Kcat/Km)Et S 所以, 这时用Kcat/Km来作为酶的催化效率更恰当。,Lineweaver-Burk双倒数作图法求Km、Vmax,2.2 多底物的酶促反应动力学 A + B = P + Q (1) 序列反应,(2) 随机反应,(3) 乒乓反应,三、 酶的抑制作用,1. 抑制与失活的区别 2. 抑制程度的表示方法 相对活力分数 抑制分数 3. 抑制作用的类型,不可逆抑制剂,可逆抑制剂,可逆抑制与
8、不可逆抑制作用的鉴别,V,E,1,2,3,E,V,I,I,(一)可逆抑制作用动力学 1. 竞争性抑制作用: 抑制剂和底物竞争酶的结合部位。,2. 非竞争性抑制作用: 底物和抑制剂可以同时和酶结合, 没有竞争现象,但结合了抑制剂后不能再分解为产物。,3. 反竞争性抑制: 酶只有与底物结合后才能与抑制剂结合,但结合抑制剂后不能转化为产物。,(二) 重要的抑制剂 1. 不可逆抑制剂 1.1 非专一性不可逆抑制剂: 有机磷化物、有机汞(砷)化物、重金属盐、烷化剂 青霉素、氰化物,1. 2 专一性的不可逆抑制剂 Ks型不可逆抑制剂:具有与酶的天然底物类似的结构。与酶结合后,利用所带的活性基团使酶的必需部
9、位被共价修饰,抑制酶的活性。但所带的活泼基团也可以修饰酶的别的部位,所以该抑制剂的专一程度有限。又称为“亲和标记试剂”。 Kcat型不可逆抑制剂:也具有与酶的天然底物类似的结构,且本身能被酶作用,使潜伏的基团活化而作用于酶的必需基团,酶被不可逆失活。又称为“自杀性底物”。,2 . 可逆抑制剂 (1) 抗代谢物:磺胺药、5FU等,(2) 过渡态类似物: 化学结构类似于底物和酶结合的过渡形式的一类抑制剂。,四、影响酶作用的因素,1. 温度对酶反应的影响 2. pH对酶反应的影响 3. 激活剂对酶反应的影响,六、酶的作用机制,(一)酶的活性中心 酶的活性中心是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间
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