王镜岩生化第三版课件蛋白质.ppt
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1、第三章 蛋白质,第一节 蛋白质概论,一、 蛋白质的化学组成与分类 1、 元素组成 碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼 凯氏定氮:粗蛋白质含量=蛋白氮6.25 2、 氨基酸组成 蛋白质是由20种L-型氨基酸组成的长链分子,3、 分类 (1) 按组成: 简单蛋白: 结合蛋白: 详细分类,P 75 表 3-1,表 3-2。(注意辅基的组成)。 (2)、按分子外形的对称程度: 球状蛋白质 纤维状蛋白质、膜蛋白质 (3)、按功能分: 酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。,二、 蛋白质的大小与形状 少于50个aa的低分
2、子量aa多聚物称为肽,寡肽或生物活性肽,有时也罕称多肽。 多于50个aa的称为蛋白质。 蛋白质分子量= aa数目*110,三、 蛋白质分子的构象与结构层次 蛋白质都有自己特有的天然空间结构,称为构象。 一级结构: 氨基酸顺序 二级结构 :螺旋、折叠、转角,无规卷曲 三级结构: 螺旋、折叠、转角、松散肽段 四级结构 : 多亚基聚集,四、 蛋白质功能的多样性 1 酶 2结构成分(结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白) 3贮藏(卵清蛋白、种子蛋白) 4物质运输(血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体) 5细胞运动(肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白) 6激素功
3、能(胰岛素) 7(抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白) 8接受、传递信息(受体蛋白,味觉蛋白) 9调节、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达(组蛋白、阻遏蛋白),第二节 氨基酸,一、 蛋白质的水解(详见P79) 酸水解:色氨酸破坏,天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基 碱水解:消旋,色氨酸稳定 酶水解:水解位点特异,用于一级结构分析,肽谱,二、 氨基酸的功能: (1)、组成蛋白质 (2)、一些aa及其衍生物充当化学信号分子 -氨基丁酸,色氨酸衍生物:5-羟色胺、褪黑激素,都是神经递质, 甲状腺素(Tyr衍生物) ,吲哚乙酸(Trp衍生物)都是激素 (3)、氨基酸是许多含N分子的前体物 核酸的含氮碱基、血红素、
4、叶绿素的合成都需要aa (4)、一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物 精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸)尿素循环的中间物,,三、 氨基酸的结构与分类 基本氨基酸(编码的蛋白质氨基酸):组成蛋白质,20种, 稀有氨基酸:是多肽合成后由基本aa经酶促修饰而来。 非蛋白质氨基酸:存在于生物体内但不组成蛋白质 (约150种)。,(一) 编码的蛋白质氨基酸(20种) 结构通式:,1、按照R基的化学结构分类 (1)、R为脂肪烃基的氨基酸(5种),R基均为中性烷基,R基对分子酸碱性影响很小,它们几乎有相同的等电点。(6 .00.03) Gly是唯一不含手性碳原子的氨基酸,因此不具旋光性 从Gly至Ile,R基团疏水
5、性增加,(2)、 R中含有羟基和硫的氨基酸(共4种),Ser的-CH2 OH基(pKa=15)在生理条件下不解离, ,但在大多数酶的活性中心都发现有Ser残基存在。 Ser和Thr的-OH往往与糖链相连,形成糖蛋白。 Cys的R中含巯基(-SH), 具有两个重要性质: (1)在较高pH值条件,巯基离解。 (2)两个Cys的巯基氧化生成二硫键,生成胱氨酸。 u Cys与结石 Met在生物合成中是一种重要的甲基供体。,(3)、 R中含有酰胺基团(2种),酰胺基中氨基易发生氨基转移反应,(4)、 R中含有酸性基团(2种) Asp、Glu,Asp侧链羧基pKa为3.86, Glu侧链羧基pKa为4.2
6、5 它们是唯一在生理条件下带有负电荷的的两个氨基酸,(5)、 R中含碱性基团(3种),Lys侧链氨基的pKa为10.53,生理条件下,Lys侧链带有一个正电荷(NH3+),侧链的氨基反应活性增大。 Arg是碱性最强的氨基酸,侧链上的胍基是已知碱性最强的有机碱,pKa值为12.48,生理条件下完全质子化。 His是pKa值最接近生理pH值的一种(游离氨基酸中为6.00,在多肽链中为7.35 ) ,是在生理pH条件下唯一具有缓冲能力的氨基酸。 His在酶的酸碱催化机制中起重要作用,在280nm处,Trp吸收最强,Tyr次之,Phe最弱。,(6)、 芳香族氨基酸,(7)、杂环族氨基酸(1种),Pro
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