基础生物化学习题集.doc
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1、基础生物化学习题集第一章 蛋白质化学四、 简答题1、 写出a-氨基酸的结构通式,并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。 答: 共同特点:羟基相邻的a碳原子(Ca)上都有一个氨基,因此称a-氨基酸。连接在a碳原子上的还有一个氢原子和一个可变的侧链,称R基,各种氨基酸的区别就在于R基不同。2、 在ph6.0时,对Gly、Ala、Glu、Lys、Leu、和His混合电泳,哪些氨基酸移向正极?哪些移向负极?哪些不移动或接近原点?答:基本不动的: Gly、Ala、Leu 移向正极的: Glu 移向负极的: Lys、His3、 什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?答:蛋白质的空
2、间结构包括二级、三级和四级结构,是蛋白质在空间的形象。关系:一级结构是蛋白质生物学功能的基础,空间结构与蛋白质的功能表现有关。蛋白质构象是其生物活性的基础,构象改变,其功能活性也随之改变。构象破坏功能丧失4、 以细胞色素c为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。答:研究细胞色素c和其它同源蛋白质的同源序列发现,两种同源蛋白质中不同氨基酸残基的数量与两个物种系统发生的差异性成正比。亲缘关系越近,其氨基酸组成的差异越小;亲缘关系越远,氨基酸组成的差异越大。5、 试述维系蛋白质空间结构的作用力。答:一级结构主要是肽键连接的氨基酸序列,二级结构除了肽键还有以氢键为主的作用力,三、四级主要靠氢键、范德华
3、力、疏水作用、盐键作用力。6、 血红蛋白有什么功能?它的四级结构是什么样的?肌红蛋白有四级结构吗?简述其三级结构要点。答:血红蛋白的功能:红细胞中的血红蛋白和氧气亲和力强,可与氧气结合随血液运输到全身各处,供组织细胞进行有氧呼吸,同时,还能将组织细胞呼吸作用产生的二氧化碳送出体外。四级结构的样子:由4个亚基组成,2个亚基为a,2个亚基为。肌红蛋白没有四级结构肌红蛋白的三级结构:有段-螺旋区 ,每个-螺旋区含74个氨基酸残基,分别称为A、B、CG及H肽段。有18个螺旋间区,肽链拐角处为非螺旋区,包括N端有2个氨基酸残基,C有5个氨基酸残基的非螺旋区。五、 问答题1、 为什么说蛋白质是生命活动最重
4、要的物质基础?蛋白质元素组成有何特点?答:因为蛋白质是生命活动的主要承担者,其功能如下: 生物催化作用; 代谢调节作用; 免疫保护作用; 转运和贮存作用; 动力和支持作用; 控制生长和分化作用; 接受和传递信息作用; 生物膜的功能。特点:结构特点 由于组成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列次序不同,于是肽链的空间结构千差万别,因此蛋白质分子的结构是极其多样的.2、 试比较Gly、pro与其它氨基酸结构的异同,它们对多肽的二级结构的形成有何影响?答:异同:Gly是脂肪族的AA 电中性,而且是唯一不显旋光异构性的AAPro则是在20种自然AA中唯一含有亚氨基的AA。影响:,Gly由于分子较小所以常用
5、于形成转角,Pro由于有独特的R基(杂环、亚氨基),至使他也易于产生转角.3、 蛋白质水溶液为什么是一种稳定的亲水胶体?答蛋白质表面带有很多极性基因。蛋白质颗粒在非等电点状态时带有相同电荷,蛋白质颗粒之间相互排斥保持一定距离,不易沉淀。4、 为什么说蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸顺序中。蛋白质的结构与功能之间有什么关系?答:因为氨基酸分子的结构,大小,电荷不同,从而导致每种氨基酸分子能够带来的相互作用力不同;这种不同使得由不同氨基酸分子构成的蛋白质,在折叠过程中在各个节点上屈服于大小、方向不同的力,力作用的结果是形成了特殊的蛋白质构象。而如果氨基酸的顺序打乱了,在原来的节点上分子不一样了,带
6、来的作用力大小和方向也变了,于是没有办法扭成原来的形状。关系:蛋白质的结构决定了蛋白质的功能,不同的蛋白质,正因为具有不同的空间结构,因此具有不同的理化性质和生理功能。5、什么是蛋白质的变性?变性的机制是什么?举例说明蛋白质变性在实践中的应用。答:蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。变性的机制:强酸、强碱、剧烈搅拌、重金属盐类、有机溶剂、超声波等。蛋白质的变性作用有许多实际应用:例如临床上用乙醇、煮沸、紫外线照射等消毒灭菌;日常生活中把蛋白质煮熟食用,便于消化等。6、聚赖氨酸在ph7是呈无规则线
7、团,在ph10时则呈a-螺旋;聚谷氨酸在ph7是呈无规则线团,在ph4时则呈a-螺旋,为什么?答:多聚L赖氨酸和L谷氨酸的比旋随pH改变的原因是(构象改变).当多肽链形成螺旋时,旋光度较正值方向改变(即右旋增加).一条肽链能否形成螺旋,与它的氨基酸组成和序列有极大的关系.R基小,并且不带电荷的多聚丙氨酸,在pH7的水溶液中能自发地卷曲成螺旋.但是多聚赖氨酸在同样的pH条件下却不能形成螺旋,而是以无规卷曲形式存在.这是因为多聚赖氨酸在pH7时R基具有正电荷,彼此间由于静电排斥,不能形成链内氢键.正是如此,在pH12时,多聚赖氨酸即自发地形成螺旋.同样,多聚谷氨酸也与此类似.总结如下,随着pH升高
8、谷氨酸羧基离子化,多聚谷氨酸从螺旋转变成无规线团,而赖氨酸氨基去质子化,多聚赖氨酸从无规线团转变成螺旋.7、 多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更有利于a-螺旋的形成,为什么?答:疏水环境 因为a螺旋需要形成链内氢键以维持其结构,若在亲水环境中则不利于链内氢键的形成,而与水分子形成氢键。8、已知某蛋白质的多肽链的一些节段是a-螺旋,而另一些节段是-折叠。该蛋白质的分子量为240000,其分子长5.06x10-5cm,求分子中-螺旋和-折叠的百分率(蛋白质中一个氨基酸平均分子量为120,每个氨基酸残基在a-螺旋中的长度0.15nm,在-折叠中的长度为0.35nm)。答:设x个螺旋y个折叠
9、120(X+Y)=240000, 0.1510-7 X +0.3510-7 Y= 5.0610-5,解方程就好,最后X=970,Y=1030所以:a-螺旋的百分率为:970/2000x100%=48.5%-折叠的百分率为:1030/2000x100%=51.5%9、计算ph7.0时,下列十肽所带的净电荷。Ala-Met-Phe-Glu-Try-Val-Leu-Typ-Gly-Ile答:在PH7.0时,只有Glu带一个负电荷,其他都是不带电的,所以这个十肽静电荷为-1.第二章 核酸化学四、简答题1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%(按摩尔碱基计算),计算其余剪辑的百分含量。答:根据减基互补配对原
10、则A=T=15.1% C=G=(1-15.1%)/2结果是:A(腺嘌呤):15.1%T(胸腺嘧啶): 15.1%C(细胞嘧啶): 34.9%G(鸟嘌呤): 34.9%2、 核酸为什么是两性电解质,且可纯化得到DNA的钠盐。核酸是由核苷酸组成的,核苷酸是两性解离物质。在多聚核苷酸链中,既含有呈酸性的磷酸基团,又有呈弱碱性的碱基,故为两性电解质,可发生两性解离。在pH为8左右的溶液中,DNA分子是带负电荷的,加一定浓度的NaCl,使Na+中和DNA分子上的负电荷,减少DNA分子之间的同性电荷相斥力,易于互相聚合而形成DNA钠盐沉淀。六、 问答题1、 DNA双螺旋结构有些什么基本特点?这些特点能解释
11、哪些最重要的生命现象?答:双螺旋结构特点:主链由两条反向平行的多核甘酸链组成,形成右手螺旋.主链在螺旋外侧,碱基在内侧.碱基对配对,A和T,C和G,满足Chargaff的当量的规律.DNA双螺旋结构的螺距为3.4nm,包含10个核苷酸,双螺旋的平均直径为2nm.此外,DNA双螺旋中存在大沟和小沟解释的生命现象:该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征,最有价值的是确认了碱基配对原则,这是DNA复制、转录和反转录的分子基础,亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一,它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石2、DNA和RNA的化学组成、分子结
12、构和生理功能上的主要区别是什么?答:DNA 双链双螺旋结构 主要在细胞核内,少量存在于叶绿体,高尔基体中 RNA 单链结构 主要存在于细胞质中 DNA 组成成分 腺嘌呤A(胸腺嘧啶T、鸟嘌呤G、胞嘧啶C)脱氧核糖核苷酸RNA 组成成分 腺嘌呤A(尿嘧啶U、鸟嘌呤G、胞嘧啶C)核糖核苷酸DNA 记录遗传信息、转录RNA的模板RNA(mRNA) 编码蛋白质3、比较tRNA、rRNA和mRNA的结构和功能。tRNA(转运RNA):多数tRNA由70-90个左右的核糖核苷酸组成并折叠成三叶草形,作用是在蛋白质合成过程中运输氨基酸;mRNA(信使RNA):是由细胞核内的DNA转录来的,它携带遗传信息,在
13、蛋白质合成时充当模板,决定肽链的氨基酸排列顺序;mRNA存在于原核生物和真核生物的细胞质及真核细胞的某些细胞器(如线粒体和叶绿体)中;rRNA(核糖体RNA):是核糖体的组成成分,它是3类RNA中相对分子质量最大的一类RNA,与蛋白质结合而形成核糖体,其功能是作为mRNA的支架,使mRNA分子在其上展开,实现蛋白质的合成。4、从两种不同细菌提取得DNA样品,其腺嘌呤核苷酸分别占其碱基总数的32%和17%,计算这两种不同来源DNA四种核苷酸的相对百分组成。两种细菌中哪一种是从温泉(64摄氏度)中分离出来的,为什么?答:细菌:碱基组成A为32%,则T为32%,G为18%,C为18%细菌:碱基组成A
14、为17%,则T为17%,G为33%,C为33%细菌是从温泉(64)中分离出来的。原因是G+C=66%,DNA的Tm值高5、 计算(1)分子量为3x10*5的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积;(3)这种DNA一分子占有的螺旋圈数。(一个互补的脱氧核苷酸碱基对的平均分子质量为618)答:概念:DNA 双螺旋直径2nm;螺旋一周包含10个碱基队;螺距为3.4nm;相邻碱基对平面的间距0.34nm.先求脱氧核苷酸对数:3105/618=485.44对DNA长度:脱氧核苷酸对数间距 485.440.34=165.05nm体积:底面积乘高底面积:3.14(2/2)的平方=3.14平方
15、纳米 高:165.05nm体积: 3.14165.05=518.25立方纳米圈数:核苷酸对数/螺距 485.44/10=48.54圈6、 用稀酸或高盐溶液处理染色质,可以使组蛋白质 与DNA解离,请解释。答:这是因为染色质中的DNA和蛋白质在稀酸或高盐溶液中的溶解度不同,通过离心的方法可以分离DNA和蛋白质。原理是利用了DNA和蛋白质在稀酸或高盐溶液中的溶解度不同。7、 真核mRNA和原核mRNA各有什么特点?答:真核mRNA的特点:(1)在mRNA5-末端有“帽子结构”m7g(5)pppnm。(2)在mRNA链的3末端,有一段多聚腺苷酸(polya)尾巴。(3)mRNA一般为单顺
16、反子,即一条mRNA只含有一条肽链的信息,指导一条肽链的形成。(4)mRNA的代谢半衰期较长(几天)。原核mRNA的特点:(1)5-末端无帽子结构存在,3-末端不含polya结构。(2)一般为多顺反子结构,即一个mRNA中常含有几个蛋白质的信息。能指导几个蛋白质的合成。(3) mRNA代谢半衰期较短 (小于10分钟) 。第三章 酶化学、维生素及辅酶四、简答题1、酶的抑制有哪些类型?答:酶的抑制类型有不可逆抑制和可逆抑制。可逆抑制有竞争抑制、非竞争抑制和反竞争抑制。2、测定酶活力时为什么要测量初速度?答:在一般的酶促反应体系中,底物往往是过量的,测定初速度时,底物减少量占总量的极少部分,不易准确
17、检测,而产物则是从无到有,只要测定方法灵敏,就可准确测定.因此一般以测定产物的增量来表示酶促反应速度较为合适.测初速度的原因也是这个,因为只有在初速度下,才能保证底物过量,酶被完全饱和,如果你用反应中某一阶段的速度的话,很难保证底物还是过量的,因为你根本就不知道这种酶的反应速度到底有多快。3、和非酶催化剂相比,酶在其结构上和催化机理上有什么特点?答:酶催化剂具有高效和专一的特点。酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。但显然酶的催化能力远远大于非酶催化剂.一种酶催化一种反应,酶的3维空间结构决定它只能与特定的底物结合催化底物转化成产物。五、 简答题1、 简述酶作为生物催
18、化剂与一般催化剂的共性及个性。答:个性条件温和,多数在中性,温度为生物体温效率高,为无机催化剂的上万乃至上亿倍专一性更强强共性只改变反应速度,不改变反应限度和反应方向一般为加快反应,减慢的叫负催化剂。反应前后催化剂总量不变。2、影响酶促反应的因素有哪些?用曲线表示并说明它们各有什么影响?答:温度:酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快;但当温度升高到一定限度时,酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。在一定条件下,每一种酶在某一定温度时活力最大,这个温度称为这种酶的最适温度。酸碱度:每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性,超过这个范围酶就会失去活性。酶浓度:在底物足
19、够,其它条件固定的条件下,反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时,酶促反应的速度与酶浓度成正比。底物浓度:在底物浓度较低时,反应速度随底物浓度增加而加快,反应速度与底物浓度近乎:成正比,在底物浓度较高时,底物浓度增加,反应速度也随之加快,但不显著;当底物浓度很大且达到一定限度时,反应速度就达到一个最大值,此时即使再增加底物浓度,反应也几乎不再改变。抑制剂:能特异性的抑制酶活性,从而抑制酶促反应的物质称为抑制剂。激活剂:能使酶从无活性到有活性或使酶活性提高的物质称为酶的激活剂。3、称取25mg蛋白酶配成25ml溶液,取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg,另取0.1ml溶液测
20、酶活力,结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸,假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量,请计算:(1)枚溶液的蛋白质浓度及比活。(2)每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。答:解:(1)蛋白浓度=0.26.25mg/2mL=0.625mg/mL;(2) 比活力=(1500/601ml/0.1mL)0.625mg/mL=400U/mg;(3) 总蛋白=0.625mg/mL1000mL=625mg;(4) 总活力=625mg400U/mg=2.5105U。4、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。答:共同点:抑制剂与酶通过非共价方式结合.不同点:(1)竞争性抑制 抑制剂
21、结构与底物类似,与酶形成可逆的EI复合物但不能分解成产物P.抑制剂与底物竞争活性中心,从而阻止底物与酶的结合.可通过提高底物浓度减弱这种抑制.竞争性抑制剂使Km增大,Km=Km(1+I/Ki),Vm不变.(2)非竞争性抑制 酶可以同时与底物和抑制剂结合,两者没有竞争.但形成的中间物ESI不能分解成产物,因此酶活降低.非竞争抑制剂与酶活性中心以外的基团结合,大部分与巯基结合,破坏酶的构象,如一些含金属离子(铜、汞、银等)的化合物.非竞争性抑制使Km不变,Vm变小.5、试述敌百虫等有机磷农药杀死害虫的生化机理.答:喷撒后被昆虫吸收,进入消化道,破坏其内脏,达到杀虫效果6、 什么是米氏方程,米氏常数
22、的意义是什么?试求酶促反应速度达到最大反应速度的99%时,所需求的底物浓度(用Km表示)答:米氏方程表示一个酶促反应的起始速度(v)与底物浓度(S)关系的速度方程,vVmaxS/(Km+S)。米氏常数Km是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。所需浓度底物为:根据公式:V=VmaxS/(Km+S),V=99%Vm,得S=99Km7、 什么是同工酶?为什么可以用电泳法对同工酶进行分离?同工酶在科学研究和实践中有何应用?答:同工酶是来源不同种属或同一种属,甚至同一个体的不同组织或同一组织,同一细胞中分离出具有不同分子形式,但却催化相同反应的酶。电泳的原理是在同一PH的缓冲液中,由于蛋
23、白质分子量和表面所带电荷不同,其等电点也不同,故在电场中移动的速率不同而使蛋白质分离。由于同工酶理化性质、免疫学活性都不同,因此可以用电泳法分离。可以作为遗传标记用于分析。8、 酶降低反应活化能实现高效率的重要因素是什么?答:酶加快反应速度主要靠降低反应的活化能,即底物分子达到活化态所需的能量。酶的催化机理主要有以下几点:(1).邻近定向 (2).底物形变 (3).酸碱催化和共价催化 (4)微环境的作用 9、 试述维生素与辅酶,辅基的关系。维生素缺乏症的机理是什么?答:.维生素既不是构成组织细胞的原料,也不是体内能源物质。很多维生素是在体内转变成辅酶或辅基,参与物质的代谢调节。所有 B 族维生
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